Главная страница
Случайная страница
КАТЕГОРИИ:
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника
|
Физиологические свойства и функции скелетной мышцы. Структурно-функциональные основы скелетной мышцы. Микроструктура актинового и миозинового филаментов
Св-ва: -Возбудимость-способность отвечать на раздражен изменением ПД -Проводимость-проведение ПД вдоль мышечн волокна -Растяжимость; -эластичность Функции скелетной мышцы: - передвижение тела в пространстве - перемещение частей тела - поддержание позы -выработка тепла - участие в акте вдоха и выдоха -защита внутренних органов -двигательная активность -депонирование воды и солей -передвижен тока лимфы Скелетное кправлен: Кажд мышечн волокно получ аксон от мотнейрона находящ в СМ 1 @мотонейрон иннервир неск волокон. К мотонейрону подход различн воздейств от коры БМ, средн мозга и продолг. В рез-те этого мм вовлек в движен.Для того чтобы движен было эффективным необходима обратная связь(осущ с пом рецепторов, кот располог в собств ткани, они улавл степень растяжен и силу, направл свою импульсацию в ЦНС, где информ перерабат) Структура: сост из пучков мышечн волокон(длин многояд кл).Мыш волокна заполнены миофибриллами(актин+миозин).На всем протяжен миофибриллы отделены др о друга на саркомеры(ограниченыZ мебранами) В центре саркомера располог толстые ми озин нити и они образ А диск, для скреплен миозин нитей им Н-мембраны. На уровне Z мебран с кажд стороны спуск Ттрубочки. Микроструктура актина. Актин нити сост из фибриллярного актина(бусы скручены-кажд бусина-мономер глобулярного актина.Актин нити скручены м-у собой и с обеих сторон им канавки. Молек тропомиозина контактир с 7 молек актина и пред-пост тропомиозином. В углублен акт спиралей на равн расстоян др от друга располог тропомиозин к кот прикрепл тропонин(СубъединицаТ-связ тропомиозин, Суб С-связыв ионы Са, суб I-ингибирует связыван актина с миозином и подавл гидролиз АтФ Микроструктура миозина: сост из 6 цепей(2 тяж и 4-легк) Тяж цепь им головку и длин хвост(хвосты миозина скручены м-у собой, как канат и облад высок жесткостью. Уник особенностью явл наличие выступов(поперечных вращающ мостиков) в местах перехода им короткие цепи(в шейке)
15. Функциональная характеристика гладких мышц. Функции и основные физиологические свойства. Механизм сокращения гладкой мышцы. Ф-ии: 1.Игр важн роль в сис-ме кровобращен и лимфообращен, изменяя при этом просвет сосудов, 2 Адаптирует региональн кровоток, 3. Обеспечив ф-ю полых органов, стенки кот они образ, 4.Благодаря гл.мм. осущ изгнание желчи, мочевого пузыря.5 Созд усл для хранения содержимого органа в др органе. 6.При сокращен могут влиять на сост связочного аппарата. Гл мм. Получают одновремнно неск воздействий (1.от нейронов ВНС(симпатика, парасимп), 2.От вегетативн ганглиев, 3.воздействие от желез внутр секреции) в зависимости от этих воздействиий могут быть либо стимулирующ либо тормозн влиян.Гл.мм.управляются высшими отделами мозга(непроизвольн мускулатура)Деятельность гл мм осущ по конечн результату1.По величине АД, 2 по степени растяжен стенки органа
16. Молекулярный механизм сокращения скелетной мышцы (теория «скользящих нитей») В основе сокращения мышц (саркомеров) лежит взаимное перемещение двух систем нитей, образованных актином и миозином. Сами актиновые и миозиновые нити своей длины не изменяют. АТФ гидролизуется в активном центре, расположенном в головках миозина. Гидролиз сопровождается изменением ориентации головок миозина и перемещением нитей актина к середине саркомера. Функция сокращения обеспечивается специальными Са – связывающими белками (тропонин и тропомиозин). 17. Режимы мышечного сокращения. Одиночное сокращение. Суммация одиночных мышечных сокращений. Тетанус и его виды. Оптимум и пессимум раздражения. Амплитуда одиночного и тетанического сокращений. Сокращен.1.Возникновен ПД и распространение его по поверхностным мембранам и по мембранм выстилающим трубочки Т сис-мы 2.ПД достиг боковые цистерны саркоплазматического ретикулума, 3. Выход Са из бок цистерн саркоплазм рет в межфибрилярное пространство, 4.Са начин взаимодейств с субъединицей тропонина С, 5. В рез-те этого взаимодейств происходит изменен в субъединице тропнина I, 6.Нить тропомиозина продвигается вглубь бороздки и освобожд места для актин нити для связыван с миозином, 7. Происходит сокращение за счет скольжен акт нитей в прмежутках м-у миозиновыми, 8.Происходит соединен фосфорилир головки с актином и происход гидролиз АТФ с выделен Е(при кажд грибковом движен)9.Эта Е необходима для того, чтобы соверш крутящийся момент(грибок-т.е. мостик проталкивает акт нить на 10 нм) ЕСЛИ рядом с мостиком им свободн АТФ, то она встраив на вершину мостика и обеспечив отрыван его от акт нити. ЕСЛИ в среде много Са, то актиновая молекула по прежнему свободна от тропомиозина и мостик прикрепл к нити, но уже в др месте.ЕСЛИ в среде мало Са, то начин расслаблен.ЕСЛИ АТФ исчерпана, то нет скольжен нитей актина и миозина. Расслабление.1. Са закачивается обратно в саркоплазматический ретикулум. 2.Са уходит от актиновых нитей, покидает тропонин, возник тропони-тропомиозионовый блок.3 Распадаются актино-миозиновые связи Режимы сокращен: 1.Одиночн сокращен(его амплитуда завис от кол-ва сократительных миофибрилл, припороговой силе тока, вначале в процессе возбуждения вовлекаютя более возбужден мыш волокна. При увелич пороговой силы вовл менее возбужд мыш волокна).2.Титаническое сокращение(его амплитуда завис от частоты сокращен. Частота при кот кажд последующий импульс попадает в супернормальную возбудимость-период абсолютн рефрактерности и возник пессимум частоты)
|