Студопедия

Главная страница Случайная страница

КАТЕГОРИИ:

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника






Ферментативный катализ






 

Пример односторонней простой реакции первого порядка:

где S – субстрат (исходное вещество); Р - продукт.

В присутствии фермента реакция протекает по механизму Л. Михаэлиса:

k1 k2

S +E ↔ ES → P

k-1

где E – фермент (энзим); ES – фермент-субстратный комплекс. Первая стадия – обратимая, быстрая; вторая – односторонняя, медленная.

Точного аналитического решения не существует, поэтому используется метод стационарных концентраций (Михаэлиса-Ментен). Скорость реакции определяется скоростью медленной стадии:

Скорость образования промежуточного вещества:

При условиях:

· (концентрация фермент-субстратного комплекса стационарна);

· ;

· ;

· (в начальный момент времени отсутствует продукт);

· (начальная концентрация субстрата значительно выше начальной концентрации фермента) это означает, что мало и .

Концентрацию фермент-субстратного комплекса можно выразить уравнением:

После деления числителя и знаменателя на получаем:

Величина – константа Михаэлиса (решение ИЮПАК) определяется выражением:

Уравнение скорости образования продукта в начальный момент времени:

· Если , то можно записать:

Начальная скорость линейно зависит от концентрации субстрата, порядок по субстрату первый, по ферменту – первый.

· Если , то получаем:

Начальная скорость не зависит от концентрации субстрата, порядок реакции по субстрату нулевой, по ферменту – первый. Скорость реакции достигает максимального значения, когда весь фермент насыщен субстратом. Именно в этих условиях удобно сравнивать скорости различных ферментативных реакций.

Для уравнения начальной скорости реакции можно записать:

Зависимость скорости ферментативной реакции от времени представлена на рисунке.

Константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата, при которой активность фермента составляет половину максимальной:

Величина имеет значения порядка 10-2 -10-8 моль/л и не зависит от концентрации фермента, а зависит от температуры, рН среды, активаторов и ингибиторов. характеризует специфичность фермента по отношению к субстрату (чем меньше , тем больше специфичность.

Если то:

– константа диссоциации фермент-субстратного комплекса, характеризует меру связывания фермента с субстратом, .

Для ферментов с известной молекулярной массой и значением можно рассчитать k2:

Величина k2 – число оборотов – характеризует активность фермента (чем больше k2, - тем выше активность).

Для простых реакций если можно рассчитать k1:

 


Поделиться с друзьями:

mylektsii.su - Мои Лекции - 2015-2024 год. (0.007 сек.)Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав Пожаловаться на материал