з біологічної хімії для студентів фармацевтичного факультету

(заочна форма навчання)

Варіант № 1 (Контрольна робота №1)

1. Регуляція ферментативних процесів. Шляхи та механізми регуляції ферментів.

2. Коферментна функція вітаміну В₆. Структура вітаміну В₆ та його коферментів.

3. Окисне фосфорилювання: коефіцієнт окисного фосфорилювання, пункти спряження. Хеміоосмотична теорія окисного фосфорилювання: механізми спряження, АТФ-синтаза мітохондрій.

4.Метаболічні шляхи перетворення фруктози та галактози; спадкові ензимопатії їх обміну.

5. Задача: Скільки молекул АТФ утвориться при розпаді 1 молекули триацилгліцеролу, до складу якого входить 2 молекули пальмітинової і 1 молекула стеаринової жирних кислот?

Варіант № 2 (Контрольна робота №1)

1. Ферменти біологічного окислення в мітохондріях: піридин-, флавін залежні дегідрогенази, цитохроми. Структура нікотинамідаденіндинуклеотиду (НАД), флавінаденіндинуклеотиду (ФАД).

2. Цикл трикарбонових кислот (ЦТК). Сумарне рівняння. Ферментативні реакції. Доля відновлених коферментів ЦТК.

3. Гормональна регуляція обміну вуглеводів. Патологічні стани, які пов’язані з порушенням обміну вуглеводів. Синтетичні антигіперглікемічні фармацевтичні препарати.

4. Якісні реакції на білки і амінокислоти: біуретова реакція, реакція Фоля, сульфосаліцилова проба. Пояснити принцип методу, клініко-діагностичне значення.

5. Задача: В сечі хворого виявлено цукор, кетонові тіла, вміст глюкози в крові становить 10, 1 ммоль/л. Для якого захворювання характерні такі показники?

Варіант № 3 (Контрольна робота №1)

1. Четвертинна структура білків: олігомерні білки, ефекти кооперативності. Доменна організація білкових молекул.

2. Практичне значення ферментів. Використання ферментів у різних галузях народного господарства та медицині. Ферменти — фармпрепарати.

3. Окисне фосфорилювання: коефіцієнт окисного фосфорилювання, пункти спряження тканинного дихання та окисного фосфорилювання.

4. Кетонові тіла. Реакції біосинтезу та утилізації кетонових тіл; фізіологічне значення. Шляхи та механізми порушення обміну кетонових тіл за умов патології (цукровий діабет, голодуван­ня).

5. Задача: У хворого із сечею виділяється підвищена кількість піровиноградної кислоти. Про недостатність яких вітамінів в організмі це свідчить? Пояснити.

Варіант № 4 (Контрольна робота №1)

1. Фізико-хімічні властивості глобулярних та фібрилярних білків. Розчинність білків та їх методи осадження. Методи виділення, очистки та кількісного визначення білків

2. Кінетика ферментативних реакцій: залежність швидкості реакцій від концентрації ферменту, субстрату, рН та температури. Використання ферментів і регуляторів дії ферментів в якості ліків.

3. Нуклеотиди та нуклеозиди: структура, складові компоненти (пуринові та піримідинові азотисті основи, пентози), роль в утворенні молекул нуклеїнових кислот. Номенклатура нуклеотидів та нуклеозидів.

4. Анаеробний та аеробний гліколіз: ферментативні реакції, енергетика, регуляція, ефект Пастера.

5. Задача: У жінки 40 років виявлена гемолітична анемія, що зумовлена генетичним дефектом ферменту глюкозо-6-фосфатдегідрогенази еритроцитів. Утворення якої речовини пентозофосфатного шляху буде порушене при цьому найбільше?

Варіант № 5 (Контрольна робота №1)

1. Білки та пептиди: загальна характеристика; біологічні функції білків і пептидів в організмі людини. Рівні структурної організації білкових молекул. Первинна структура. Утворення пептидного зв'язку. Номенклатура пептидів.

2. Класифікація та номенклатура ферментів. Характеристика окре­мих класів. Використання ферментів і регуляторів дії фермен­тів в якості ліків.

3. Первинна та вторинна структура ДНК, зв'язки, які беруть участь в їх утворенні, антипаралельність ланцюгів.

4. Аеробне та анаеробне окислення глюкози: загальна характе­ристика процесів; етапи аеробного окислення глюкози; окислю­вальне декарбоксилювання пірувату.

5. Задача: У лікарню прийнята робітниця хімічного підприємства з ознаками отруєння. У волоссі цієї жінки виявлено підвищену концентрацію арсенату, який блокує ліпоєву кислоту. Порушення якого процесу є найімовірнішою причиною отруєння?

Варіант № 6 (Контрольна робота №1)

1. Класифікація альфа-амінокислот. Структура та фізико-хімічні властивості амінокислот. Замінні й есенціальні амінокислоти. Білки та амінокислоти як фармацевтичні препарати

2. Інгібітори ферментів, типи інгібірування. Приклади ефектів фізіологічно активних сполук та ксенобіотиків як зворотних (конкурентних, пеконкурентних) та незворотпих інгібіторів.

3. Нуклеїнові кислоти. Загальна характеристика ДНК та РНК: первинна структура нуклеїнових кислот, полярність полінуклеотидів. Особливості первинної структури ДНК та РНК.

4. Цикл трикарбопових кислот: схема функціонування, ферментативні реакції; біохімічне значения, регуляція.

5. Задача: Яка кількість молекул АТ'Ф утвориться при розпаді 1 молекули глюкози до С0₂ і Н₂0?

Варіант № 7 (Контрольна робота №1)

1. Порушення перебігу ферментативних процесів: природжені (спадкові) та набуті еизимопатії. Використання ферментів і регуляторів дії ферментів в якості ліків.

2. Коферментна функція вітаміну В₂. Структура вітамінів В₂ та його коферментів.

3. Молекулярна організація мітохондріального ланцюга біологічного окислення: компоненти ланцюга, їх редокс-потенціали. Структура убіхінону, нікотинамідаденіндинуклеотиду (НАД).

4. Глюконеогенез: фізіологічне значення, реакції, регуляторні ферменти, субстрати глюконеогенезу.

5. Задача: Яка кількість молекул АТФ утвориться при β -окисленні стеаринової жирної кислоти?

Варіант № 8 (Контрольна робота №1)

1. Класифікація та номенклатура ферментів. Характеристика окремих класів. Використання ферментів і регуляторів дії ферментів в якості ліків.

2. Біосинтез глікогену: ферментативні реакції, фізіологічне значення. Регуляція активності глікогенсинтетази.

3. Реакції біологічного окислення; типи реакцій (дегідрогеназні, оксидазні, оксигеназні) та їх біологічне значення. Тканинне дихання.

4. Виявлення кетонових тіл у крові та сечі. Пояснити принцип, клініко-діагностичне значення.

5. Задача: Скільки молекул АТФ утворюється в організмі людини при розпаді до С0₂ і Н₂0 однієї молекули трипальмітату?

Варіант № 9 (Контрольна робота №1)

1. Коферментна функція вітаміну В₁. Структура вітаміну В₁, та його коферменту. Як називається фармацевтичний препарат коферменту В₁?

2. Джерела енергії в організмі. Загальні шляхи катаболізму білків, вуглеводів, ліпідів. Макроергічні сполуки.

3. Біохімічні основи розвитку в організмі кетоацидозу при цукровому діабеті.

4. Анаеробний та аеробний гліколіз: ферментативні реакції, енер­гетика, регуляція, ефект Пастера.

5. Задача: Краплю розчину, що містить суміш амінокислот гли, ала, гли, ліз, арг, гіс нанесли на середину електрофоретичній папери, змочили буфером рН 6, 0 і доклали електричну напругу. Вкажіть, в якому напрямку (до катода, анода або залишаться на старті) рухатимуться окремі амінокислоти.

Варіант № 10 (Контрольна робота №1)

1. Предмет і задачі біохімії. Роль біохімії в клінічній медицині і розвитку фармації.

2. Коферментна функція вітаміну РР. Структура вітаміну РР та його коферментів.

3. Будова, властивості та біологічні функції РНК. Типи РНК: мРНК тРНК, рРНК.

4. Пентозофосфатний шлях окислення глюкози; схема процесу, біологічне значення, особливості перебігу в різних тканинах.

5. Задача: Яка кількість молекул АТФ утвориться при β -окисленні пальмітинової жирної кислоти?

Варіант № 11 (Контрольна робота №1)

1. Ферменти. Будова ферментів. Механізми дії ферментів. Регуляція ферментативної активності.

2. Інгібітори та роз'єднувачі електронного транспорту і окисного фосфорилювання, їх біомедичне значення.

3. Фосфоролітичний шлях розщеплення глікогену; особливості функціонування в печінці та м'язах. Регуляція активності глікогенфосфорилази.

4. Виявлення глікогену в печінці. Пояснити принцип метода. Як може бути використаний глікоген печінки? Де ще накопичується в організмі глікоген?

5. Задача: Скільки молекул Н₂О утворюється в організмі людини при розпаді в аеробних умовах до кінцевих продуктів однієї молекули трипальмітату?

Варіант № 12 (Контрольна робота №1)

1. Білки. Функції білків. Виділення та очистка білків від низькомолекулярних речовин.

2. Ферменти. Будова ферментів. Механізми дії ферментів. Регуляція ферментативної активності.

3. Механізм окислювального декарбоксилювання піровиноградної кислоти (ПВК). Ферменти та коферменти.

4. Роль ліпідів у побудові біологічних мембран. Ліпіди біомембран: особливості структурної організації. Рідинно-мозаїчна модель біомембрани. Лізосоми. Використання ліпосом в біології як моделей біомембран, а також у медицині для транс­порту ліків до певних органів і тканин.

5. Задача: Скільки молекул АТФ і НАДФН використовується в організмі людини для синтезу однієї молекули пальмітату з активного ацетату? Покажіть схематично етапи використання цих сполук.

Варіант № 13 (Контрольна робота №1)

1. Взаємодія білків з різними хімічними лігандами; функціональ­не значення. Складні білки; простетичні групи складних білків.

2. Механізм дії ферментів. Гіпотези механізму дії ферментів.

3. Характеристика обміну речовин в організмі та методи його вивчення. Основні шляхи метаболізму білків, вуглеводів, ліпідів в організмі.

4. Біосинтез триацилгліцеролів та фосфоліпідів в організмі. Ліпотропні сполуки. Використання ліпотропних сполук в фармації.

5. Задача: При отруєнні ціанідами настає миттєва смерть. В чому полягає механізм дії ціанідів на молекулярному рівні?

Варіант № 14 (Контрольна робота №1)

1. Поняття про ізоферменти. Їх значення для діагностики захворювань.

2. Нуклеопротеїни. Їх характеристика та функції. Структура нуклеїнових кислот. Відмінності ДНК від РНК.

3. Генетичні порушення метаболізму глікогену (глікогенози, аглікогенози).

4. Кількісне визначення ЛПНЩ у сироватці крові. Пояснити принцип методу, клініко-діагностичне значення.

5. Задача: Скільки молекул АТФ утворюється в організмі людини при розпаді до СО₂ і Н₂0 двох молекул ацетоацетату? Покажіть схематично етапи утворення АТФ.

Варіант № 15 (Контрольна робота №1)

1. Вторинна структура білкових молекул. Типи вторинної структури (α -спіраль, спіраль колагену, β -структура), їх біологічне значення.

2. Структурна організація ферментів: активний та алостеричний центри.

3.Інгібітори та роз'єднувачі електронного транспорту і окисного фосфорилювання, їх біомедичне значення.

4. Катаболізм триацилгліцеролів: реакції, механізми регуляції активності триацилгліцеролліпази. Нейрогуморальна регуляція ліполізу (адреналін, норадреналін, глюкагон, інсулін).

5. Задача: До реанімаційного відділення було доставлене немовля з такими ознаками: блювання, пронос, порушення росту і розвитку, катаракта, розумова відсталість. Встановлено діагноз: галактоземія. Дефіцит якого ферменту спостерігається?

Варіант № 16 (Контрольна робота №1)

1. Фізико-хімічні властивості білків, їх значення для реалізації біохімічних функцій білкових молекул. Денатурація білків.

2. Залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації фермента, концентрації субстрату, температури, рН середо­вища. Специфічність дії ферментів. Види специфічності та їх характеристика.

3. Хеміоосмотична теорія окисного фосфорнлювання: механізми спряження, АТФ-синтетаза мітохондрій.

4. Біосинтез вищих жирних кислот: метаболічні джерела; реакції біосинтезу насичених жирних кислот (пальмітату). Елонгація насичених жирних кислот.

5. Задача: Деякі фармацевтичні препарати, які використовують для схуднення, за своєю дією є роз'єднувачами біологічного окиснення і окисного фосфорилювання. Обгрунтуйте їх тера­певтичну дію.

Варіант № 17 (Контрольна робота №1)

1. Третинна структура білкових молекул, її різновиди; значення для реалізації біологічних функцій білків.

2. Основні закономірності кінетики ферментативних реакцій. Фактори регуляції активності ферментів. Методи виділення, очистки та кількісного визначення активності ферментів

3. Молекулярна організація мітохондріального ланцюга біологічного окислення: компоненти ланцюга, їх редокс-потенціали.

4. Окислення вищих жирних кислот (β -окислення); роль карнітину в транспорті жирних кислот в мітохондрії. Енергетика β -окислення жирних кислот.

5. Задача: У хворого гнійна рана. Чи можна для її лікування використовувати ферменти? Які саме? На чому грунтується їх дія?

Варіант № 18 (Контрольна робота №1)

1. Будова простих та складних ферментів. Особливості структури активного центру простих та складних ферментів. Хімічна природа кофакторів ферментів

2. Сучасні уявлення про механізм окисного фосфорилювання. Структура і функція Н+- АТФ-синтази. Пункти спряження окислення й фосфорилювання у дихальному ланцюзі

3. Цикл трикарбонових кислот: схема функціонування, ферментативні реакції, біохімічне значення, регуляція.

4. Біосинтез холестерину: метаболічні попередники; схема реакцій.
Регуляція синтезу холестерину. Значення холестерину в організмі людини.

5. Задача: Що лежить в основі блокування біоенергетики клітин при дії снодійних барбітуратового ряду (барбаміл) та інгібіторів дихання ціанідів?

Варіант № 19 (Контрольна робота №1)

1. Біологічна хімія як наука. Об'єкти вивчення. Предмет та задачі. Основні розділи біохімії. Фармацевтична біохімія. Значення біохімії у вищій медичній та фарм. освіті.

2. Інгібітори ферментів, типи інгібірування. Приклади ефектів фізіологічно активних сполук та ксенобіотиків як зворотніх (конкурентних, неконкурентних) та незворотних інгібіторів.

3. Молекулярна організація мітохондріального ланцюга біологічного окислення: компоненти ланцюга, їх редокс потенціали, молекулярні комплекси внутрішніх мембран мітохондрій.

4. Біохімічні прояви та механізми розвитку порушень ліпідного обміну: атеросклероз, ожиріння, цукровий діабет.

5. Задача: Якими повинні бути умови для зберігання лікарських препаратів білкової природи, виходячи із фізико-хімічних властивостей білків?

Варіант № 20 (Контрольна робота №1)

1. Складні білки, класифікація. Найважливіші групи складних білків.

2. Циклічні нуклеотиди (цАМФ, цГМФ) як регулятори ферментативних реакцій та біологічних функцій клітини. Циклонуклеотидзалежні протеїнкінази.

3. Мікросомальне окислення; цитохром Р-450; молекулярна орга­нізація ланцюга. Реакції перекисного окислення ліпідів.

4. Окислення гліцеролу: ферментативні реакції, біоенергетика.

5. Задача: Потрапляння в організм метилового спирту в кількості 30 мл є дуже токсичним і може спричинити смерть. Отруйний для організму не сам метанол, а його продукт — формальдегід, який утворюється за участі алкогольдегідрогенази. Одним із методів лікування при цьому є введення нармірної кількості етилового спирту. Поясніть, на чому засновано таку лікувальну дію.

Варіант № 21 (Контрольна робота №1)

1. Типи зв'язків між амінокислотами в молекулах білків та пептидів (ковалентні, водневі, дипольні, гідрофобні взаємодії).

2. Регуляція ферментативних процесів. Шляхи та механізми регуляції: алостеричні ферменти; ковалентна модифікація ферментів; дія регуляторних білків-ефекторів.

3. Екзергонічні та ендергонічні біохімічні реакції. Біоенергетичні процеси; роль АТФ та інших макроергічних фосфатів у спряженні екзергонічних та ендергонічних процесів.

4. Фосфоролітичний шлях розщеплення глікогену; особливості функціонування в печінці та м'язах. Регуляція активності глікогенфосфорилази.

5. Задача: Розчин крохмалю інкубували при температурі 37 градусів з різними ферментами, після чого додавали в кожну пробірку розчин йоду. В одній із пробірок розчин був безбарвний, а в інших з'явилося синє фарбування. Який фермент знаходився в пробірці, де розчин безбарвний? Які зв'язки в крохмалі розщеплюють а-амілаза слини:?

Варіант № 22 (Контрольна робота №1)

1. Амінокислотний склад білків та пептидів. Класифікація та вла­стивості протеїногенних амінокислот. Структура 20 основних протеїногенних амінокислот. Замінні та незамінні амінокислоти.

2. Кінетика ферментативних реакцій: залежність швидкості реакцій від концентрації ферменту, субстрату, рН середовища та температури.

3. Катаболічні, анаболічні та амфіболічні шляхи метаболізму. Стадії катаболізму біомолекул в організмі.

4. Аеробне та анаеробне окислення глюкози: загальна характеристика процесів; етапи аеробного окислення глюкози; окислювальне декарбоксилювання пірувату.

5. Задачі: В інкубаційне середовище, де були субстрат сукцинат і фермент сукцинатдегідрогеназа, додали малонову кислоту. Як зміниться активність ферменту? Чи є цей процес зворотним?

Варіант № 23 (Контрольна робота №1)

1. Будова, властивості й біологічні функції РНК. Типи РНК: мРНК, тРНК, рРНК. Особливості структурної організації (вторинної та третинної структур) різних типів РНК.

2. Принципи та методи виявлення ферментів у біологічних об'єктах. Одиниці виміру активності та кількості ферментів.

3. Реакції біологічного окислення; типи реакцій (дегідрогеназні, оксидазні, оксигеназпі) та їх біологічне значення. Тканинне дихання.

4. Шляхи біотрансформації холестерину: етерифікація; утворення жовчних кислот, стероїдних гормонів, вітаміну Д₃; екскреція. Роль цитохрому Р-450 в біотрансформації стероїдів.

5. Задача: В сироватці крові хворого на пієлонефрит виявлено зміни у співвідношенні білкових фракцій. Вкажіть, яким методом можна розділити на фракції білки плазми крові? На яких фізико-хімічних властивостях білків заснований цей метод?