Обучающие задачи и эталоны их решения

АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ

Методические указания для самостоятельной работы студентов 1-го курса по биологической и биоорганической химии

(модуль 1)

Утверждено

Учёным советом университета

Прот. №10 от 21 ноября 2013 г.

Харьков

Аминокислоты, пептиды, белки: Метод. указ. для студентов 1-го курса / сост. А.О. Сыровая, Л.Г. Шаповал, В.Н. Петюнина, Е.Р. Грабовецкая, В.А. Макаров, С.В. Андреева, С.А. Наконечная, Л.В. Лукьянова, Р.О. Бачинский, С.Н. Козуб, Т.С. Тишакова, О.Л. Левашова, Н.В. Копотева, Н.Н. Чаленко. – Харьков: ХНМУ, 2014. – С. 25.

Составители:
А.О. Сыровая,
Л.Г. Шаповал,
В.Н. Петюнина,
Е.Р. Грабовецкая,
В.А. Макаров,
С.В. Андреева,
Л.В. Лукьянова,
С.А. Наконечная,
Р.О. Бачинский,
С.Н. Козуб,
Т.С. Тишакова,
О.Л. Левашова,
Н.В. Копотева,
Н.Н. Чаленко

Тема I. АМИНОКИСЛОТЫ

Мотивационная характеристика темы

Аминокислоты являются простейшими соединениями в структуре высокомолекулярных веществ – белков – важнейших соединений для построения тканей человеческого организма.

Учебная цель

Изучить химические свойства аминокислот по их составу и строению.

Учебно-целевые вопросы

1. Усвоить химический состав, строение и классификацию аминокислот.

2. Уметь охарактеризовать важнейшие химические свойства аминокислот в зависимости от их состава и строения.

3. Знать методы качественного и количественного определения аминокислот и уметь проводить соответствующие реакции.

4. Изучить важнейшие превращения аминокислот в организме: переаминирование, дезаминирование, декарбоксилирование.

Методологические вопросы

1. Гетерофункциональность – один из важнейших признаков аминокислот, участвующих в процессах жизнедеятельности.

2. Амфотерность аминокислот – проявление закона диалектического материализма единства и борьбы противоположностей.

Исходный уровень

1. Кислотность и основность органических соединений.

2. Водородная связь.

3. Реакции нуклеофильного замещения в карбоксильной группе.

4. Получение амидов кислот.

5. Основность и нуклеофильность аминогруппы.

6. Окисление тиолов и восстановление дисульфидов.

Практические навыки

1. Уметь иллюстрировать химические свойства аминокислот.

2. Уметь проводить качественные реакции обнаружения аминокислот.

Контрольные вопросы

1. Напишите уравнение реакции γ -аминовалериановой кислоты с метиловым спиртом и специфическую реакцию, протекающую при ее нагревании.

2. Напишите реакцию получения коламина из соответствующей аминокислоты. Назовите ее.

3. Напишите в ионном виде уравнение валина с разбавленным раствором NaOН и соляной кислотой.

Обучающие задачи и эталоны их решения

Задача 1. Приведите важнейшие аминокислоты, входящие в состав белков. Назовите их.

Эталон решения. Аминокислоты – это гетерофункциональные соединения, в молекулы которых входят карбоксильные и аминогруппы.

α

основная функция кислотная функция

радикал

Названия α -аминокислот строятся по систематической номенклатуре, но в биохимии часто используются тривиальные названия. В биоорганической химии и биохимии принято использовать трех- и однобуквенные сокращения тривиальных названий, с помощью которых записывают аминокислотные остатки в пептидах и белках. По химической природе радикала аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.

Алифатические аминокислоты (число атомов углерода не более 6):
глицин (аминоуксусная)
аланин
валин
лейцин
изолейцин
Аминокислоты, содержащие ОН-группу:
серин
треонин
Аминокислоты, содержащие СООН-группу:
аспарагиновая кислота
глутаминовая кислота
Аминокислоты, содержащие NН2СО-группу:
аспарагин
глутамин
Аминокислоты, содержащие NН2-группу:
лизин
аргинин
Аминокислоты, серосодержащие:
цистеин
цистин
Ароматические аминокислоты:
фенилаланин
тирозин
Гетероциклические аминокислоты:
триптофан
гистидин
пролин
гидроксипролин

Задача № 2. Напишите реакцию взаимодействия аланина с раствором гидроксида натрия и соляной кислотой, гидроксидом меди.

Эталон решения. Поскольку α -аминокислоты содержат в своем составе функциональные группы кислотного (–СООН) и основного характера (NH₂–), они являются амфотерными, образуют соли как с кислотами, так и со щелочами.

В водном растворе α -аминокислоты существуют в виде равновесной смеси биполярного иона. В кислой среде они превращаются в катионную форму молекулы, в щелочной – анионную.

биполярный ион

Положение равновесия зависит от рН среды:

сильнокислая среда ← рН среды → сильноосновная среда

Характерным свойством аминокислот является способность образовывать комплексные медные соли темно-синего цвета, в которых аминогруппа за счет неподеленной пары электронов образует координационную связь с ионом двухвалентной меди.

Комплексы аминокислот, как и многоатомных спиртов, имеют хелатное строение.

Задача № 3. Какие продукты получаются при дезаминировании in vitro и in vivo тирозина.

Эталон решения. При дезаминировании снижается избыток α -аминокислот в организме. Дезаминирование in vivo может быть неокислительным (бактерии, грибы) и окислительным.

При отщеплении аммиака без участия кислорода и под действием ферментов образуется α -непредельная кислота (n-оксифенилакриловая).

Окислительное дезаминирование происходит с участием ферментов оксидаз и кофермента НАД⁺ с выделением NН₃ и образованием α -кетокислоты (n-оксифенилпировиноградной).

Вне организма дезаминирование осуществляется азотистой кислотой с образованием соответствующей оксикислоты и выделением азота:

Эта реакция используется для количественного определения аминокислот (метод Ван-Слайка).

Задача № 4. Напишите уравнение реакции взаимодействия глицина с формальдегидом.

Эталон решения. При взаимодействии α -аминокислот с альдегидами образуются замещенные имины (основания Шиффа) через стадию образования карбиноламинов.

С помощью этой реакции можно проводить количественное определение аминокислот методом титрования, так как в этом случае аминогруппа будет связанной (метод Серонсена).

Задача № 5. Какие продукты получаются при переаминировании аспирагиновой и пировиноградной кислот?

Эталон решения. В живых организмах под действием ферментов аминокислоты испытывают ряд биохимических превращений. Переаминирование (трансаминирование) – основной путь биосинтеза α -аминокислот.

Нужная для организма аминокислота-II синтезируется из α -аминокислоты-I, имеющейся в организме в достаточном или избыточном количестве, путем переноса аминогруппы от одной кислоты к α -кетокислоте.

Реакция осуществляется с участием ферментов трансаминаз и кофермента пиридоксальфосфата.

Задача № 6. Напишите схему декарбоксилирования триптофана. Укажите условия протекания этой реакции in vivo и in vitro.

Эталон решения. Наличие в α -аминокислоте электроноакцепторной группы способствует стабилизации СОО^- иона, в результате чего происходит процесс декарбоксилирования кислоты с образованием соответствующих аминов.

Задача № 7. Приведите строение дипептида Гли-Вал. Укажите пептидную связь. В какой области рН находится изоэлектрическая точка этого пептида?

Эталон решения. Между аминогруппой одной и карбоксильной группой другой α -аминокислоты может произойти взаимодействие с образованием дипептида.

Группа атомов , являющихся остатком взаимодействующих функциональных групп, называется пептидной связью. Дипептиды, так же как и аминокислоты, содержат свободную карбоксильную и аминогруппу. Поэтому они могут, взаимодействуя с молекулой аминокислоты, образовывать трипептид и т.д. Вещества, состоящие из большого числа аминокислотных остатков, называются полипептидами. Соединяясь между собой, полипептидные цепи образуют молекулы белков. Наличие удипептида кислотной и основной групп определяет рН среды. В данном случае среда нейтральная.

Задача № 8. Приведите примеры межмолекулярной дегидратации при нагревании α, β, γ -аминокислот.

Эталон решения. При выделении двух молекул воды из двух молекул воды из двух молекул α –аминокислот получаются циклические соединения – дикетопиперазины:

В молекулах β -аминокислот атомы водорода у α -углеродного атома весьма подвижны (С-Н -кислотность). Поэтому β -аминокислоты выделяют не воду, а аммиак, превращаясь в непредельные карбоновые кислоты:

У γ -аминокислот происходит взаимодействие карбоксильной и аминогруппы одной молекулы. При этом образуются соединения, называемые лактамами:

γ -аминомасляная кислота γ -бутилолактам

Вопросы и упражнения

№ 1

1. Какой продукт получается при декарбоксилировании аспарагиновой кислоты?

2. Какой цветной реакцией можно доказать наличие бензольного кольца в аминокислоте?

3. В каком виде существует аминокислота валин при физиологическом значении рН среды?

№ 2

1. Какой продукт получается при декарбоксилировании α -серина? Укажите условия протекания этой реакции in vivo и in vitro.

2. Приведите схему дезаминирования серина. Укажите пути протекания этого процесса в организме.

3. Аминокислоты какого ряда принимают участие в формировании белковой цепи живых организмов?

№3

1. Какие продукты получаются при дезаминировании in vivo и in vitro аспарагиновой кислоты?

2. Приведите схемы реакций валина с разбавленным раствором NaОН при комнатной температуре, соляной кислотой.

3. Определите характер среды в водном растворе метионина.

№ 4

1. Какие продукты получатся при переаминировании α -изолейцина с α -кетоглутаровой кислотой?

2. Напишите уравнения реакций взаимодействия лейцина с формальдегидом, НNО₂, хлористым ацетилом. Какое практическое значение имеют эти реакции?

3. Определите характер среды в водном растворе лизина.

№ 5

1. Напишите схему декарбоксилирования триптофана. Укажите условия протекания этой реакции in vivo и in vitro.

2. Напишите проекционную формулу энантиомеров незаменимых аминокислот, содержащих в своем составе ароматические кольца, и определите их принадлежность к L- и D-рядам. Аминокислоты какого ряда принимают участие в биосинтезе белка?

3. При каком значении рН фенилаланин находится в виде биполярного иона?

№ 6

1. Приведите схемы реакций, по которым из изолейцина образуется серно-кислая соль, метиловый эфир, α -оксокислота (реакция дезаминирования).

2. Напишите уравнение реакции декарбоксилирования лизина.

3. Определите характер среды в водном растворе лейцина.

№ 7

1. Из какой α -аминокислоты путем декарбоксилирования полу­чается биогенный амин гистамин?

2. Напишите уравнение реакции этерификации аланина с этиловым спиртом. По какому механизму протекает эта реакция?

3. Приведите схемы реакций солеобразования валина с разбавленным раствором щелочи, разбавленным раствором серной кислоты, сульфатом меди в щелочной среде.

№ 8

1. Назовите продукт декарбоксилирования одной карбоксигруппы аспарагиновой кислоты.

2. Напишите схему реакции солеобразования глутаминовой кислоты.

3. Напишите структуру и определите область рНсреды, в кото­рой находится ИЭТ аспарагиновой кислоты.

№ 9

1. Напишите схемы реакций взаимодействия лизина с раствором соляной кислоты, раствором Ва(ОH) ₂ при нагревании, формальдегидом. Укажите, как изменится рН среды в последней реакции после ее окончания и каково ее практическое значение.

2. В какой области рН среды находится ИЭТ аланина?

3. Напишите уравнение реакции декарбоксилирования гистидина.

№ 10

1. Декарбоксилированием какой аминокислоты получается α -аминомасляная кислота? Можно ли отнести α -аминомасляную кислоту к группе биогенных аминов?

2. Напишите уравнение реакции этерификации аспарагина с метиловым спиртом. По какому механизму протекает эта реакция?

3. Приведите структуру и определите область рН среды, в которой находится ИЭТ глицина.

№ 11

1. Дезаминированием какой аминокислоты можно получить соединение 3-метилгексанон-2-овой кислоты? Будет ли этот процесс окислительным?

2. Каково значение рН валина в изоэлектрической точке?

3. Приведите схему реакции взаимодействия фенилаланина с азотистой кислотой.

№ 12

1. Какие α -аминокислоты можно открыть с помощью ксантопротеиновой реакции?

2. Назовите продукт декарбоксилирования одной карбоксигруппы аспарагиновой кислоты.

3. Какие продукты получаются при окислительном и неокислительном дезаминировании триптофана?

№ 13

1. При действии азотистой кислотой на равные объемы растворов лизина и лейцина одинаковой концентрации из одной пробирки выделился вдвое больший объем азота, чем из другой. В какой пробирке находился раствор лизина?

2. Какой биогенный амин получается при декарбоксилировании треонина?

3. Напишите схему реакции трансаминирования глицина с щавелево-уксусной кислотой.

№ 14

1. Декарбоксилированием какой аминокислоты получается α -аминомасляная кислота? Можно ли отнести α -аминомасляную кислоту к группе биогенных аминов?

2. Какая аминокислота была подвергнута дезаминировании при получении пировиноградной кислоты?

3. Приведите схему реакции взаимодействия глутатиона (γ -глутамилцистеинилглицина) с ацетатом свинца (ІІ).

№ 15

1. Определите характер среды в растворе продуктов взаимодействия фенилаланина с формальдегидом, этиловым спиртом, хлористым ацетилом.

2. Напишите схему декарбоксилирования гистидина. Укажите условия протекания реакции.

3. Определите характер среды в водном растворе тирозина.

Тема ІІ. ПЕПТИДЫ. БЕЛКИ