Главная страница Случайная страница КАТЕГОРИИ: АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника |
Эволюция живых систем появилась как результат химической эволюции. ⇐ ПредыдущаяСтр 3 из 3
Живой организм – это динамическая система, в которой одни химические соединения превращаются в другие. Такие превращения называются обменом веществ или метаболизмом. Живая система поддерживает свое существование за счёт способности вступать в разнообразные взаимодействия, прежде всего химические. В любой системе осуществляются лишь определённые взаимодействия. Выбор осуществляемых в организме реакций происходит в соответствии с данными хранилища информации и условиями окружающего материального мира. Синтез необходимых организму химических веществ обеспечивается как первичными продуктами, так и энергией на преобразование. Эти процессы тесно взаимосвязаны. Живой системе, как разновидности термодинамической, свойственно стремление к равновесному состоянию. В том числе речь идет и о химическом равновесии — состоянии реагирующих веществ, при котором их относительные количества не изменяются во времени. Постоянство концентраций при химическом равновесии не означает, что химические реакции между реагирующими веществами прекратились. Просто при этом скорости прямой и обратной реакций одинаковы, что определяется совокупностью факторов - начальной концентрацией реагентов, температурой, давлением и проч. Если система не обменивается с окружающей средой ни веществом, ни энергией, то она неизбежно будет приближаться к состоянию равновесия, обладающему минимумом суммарной энергии. Может показаться, что существуют противоречащие данному утверждению примеры. Древесина, сахар, бумага и ряд других веществ при обычных условиях обладают высокой химической стабильностью. Однако, если, например, поднести к бумаге зажженную спичку - начинается процесс горения. При этом преодолевается энергетический барьер и начинается процесс самопроизвольного образования углекислого газа и воды. Преодоление энергетического барьера возможно и при действии катализаторов, каковыми в живых организмах являются ферменты. Эти вещества высокоселективны, т.е. способны ускорять одну или небольшое число сходных реакций. Они-то и определяют, в конечном итоге, функции живого организма, задавая скорости химических реакций. Химическую природу ферментов впервые определил в 1926 г. американский биохимик, лауреат Нобелевской премии 1946 г. Джеймс Самнер (1887— 1955). Из соевых бобов он выделил в кристаллической форме фермент уреазу и доказал его белковую природу. Дальнейшие исследования показали, что ферменты представляют собой белки. Обратное утверждать нельзя: подавляющее большинство белков — ферменты, но есть множество белков с другими функциями (например, белок кератин — главный компонент волос, белок коллаген, содержащийся в костной ткани, коже, и др.). Их называют структурными белками. Недавно выяснилось, что в особом случае ферменты имеют небелковую природу: некоторые рибонуклеиновые кислоты (РНК) способны катализировать изменения в собственной структуре.
Белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот. По структуре они относятся к полимерам. Их молекулы имеют форму длинных цепей, состоящих из повторяющихся молекул — мономеров. Для образования полимерной молекулы каждый мономер должен обладать как минимум двумя реакционноспо-собными связями с другими мономерами. Белок по своей структуре похож на полимер найлон – и тот и другой, по сути, цепочки мономеров. Различие же в том, что найлон состоит из двух видов мономеров, а белок построен из 20 различных мономеров — аминокислот. В зависимости от порядка чередования мономеров образуется множество различных видов белков. Общая формула аминокислот, образующих белок, имеет вид:
При таком строении к центральному атому углерода присоединены четыре разные группы. Три из них — атом водорода Н, щелочная аминогруппа H2N и карбоксильная группа СООН — для всех аминокислот одинаковы. Аминокислоты отличаются друг от друга составом и структурой четвертой группы, обозначенной R. В наиболее простом случае - в молекуле глицерина - такая группа представляет собой атом водорода. В молекуле аланина она имеет вид СН3 и т.д.
Химическая связь (—СО—NH—), соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах белков, называется пептидной связью (рис. 3.3). Рис. 3.3. Образование пептидной связи белков
Все активные организмы, будь то растения, животные, бактерии или вирусы, содержат белки, построенные из одних и тех же аминокислот. Поэтому в любом виде пищи содержатся те же аминокислоты, которые входят в состав белков организмов, потребляющих пищу. При синтезе белка в живой системе используется информация, в соответствии с которой формируется вполне определенная последовательность аминокислот для каждого белка. Последовательность расположения аминокислот в белке определяет его пространственную структуру. Большинство белков выполняют функцию катализаторов. В их пространственной структуре есть активные центры в виде углублений вполне определенной формы. В такие центры попадают молекулы, превращение которых катализируется данным белком. Белок, выступающий в данном случае в роли фермента, может катализировать реакцию только при совпадении по форме превращающейся молекулы и активного центра. Этим и определяется высокая селективность белка-фермента. Активный центр фермента может образовываться в результате свертывания весьма удаленных друг от друга участков белковой цепи. Поэтому замена одной аминокислоты другой даже на небольшом расстоянии от активного центра может влиять на селективность фермента либо полностью разрушить центр. Создавая различные последовательности аминокислот, можно получить разнообразные активные центры. В этом заключается одна из важнейших особенностей белков, выступающих в роли ферментов. От набора ферментов зависит, какие именно реакции будут протекать. Такой набор, в свою очередь, определяется генетической информацией, содержащейся в наследственном веществе — дезоксирибонуклеиновой кислоте.
Высокомолекулярное природное соединение, содержащееся в ядрах клеток живых организмов называется д езоксирибонуклеиновой кислотой (сокращенно ДНК). Молекулы ДНК вместе с белками-гистонами образуют вещество хромосом. Гистоны входят в состав ядер клеток и участвуют в поддержании и изменении структуры хромосом на разных стадиях клеточного цикла, в регуляции активности генов. ДНК — носитель генетической информации. Отдельные участки молекул ДНК соответствуют определенным генам. Молекула ДНК состоит из двух полинуклеотидных цепей, закрученных одна вокруг другой в спираль (рис. 3.4). Цепи построены из большого числа мономеров четырех типов - нуклеотидов, специфичность которых определяется одним из четырех азотистых оснований: аденин (А), тимин (Т), цитозин (С) и гуанин (G). Сочетание трех рядом стоящих нуклеотидов в цепи ДНК образуют генетический код. Нарушение последовательности нуклеотидов в цепи ДНК приводит к наследственным изменениям в организме — мутациям. ДНК точно воспроизводится при делении клеток, что обеспечивает в ряду поколений клеток и организмов передачу наследственных признаков и специфических форм обмена Рис. 3.4. Структура молекулы ДНК. веществ.
Структурная модель ДНК (модель Уотсона - Крика) в виде двойной спирали была предложена в 1953 г. американским биохимиком Дж. Уотсоном (р. 1928) и английским биофизиком и генетиком Ф. Криком (р. 1916). Данная модель позволила объяснить многие свойства и биологические функции молекулы ДНК. За расшифровку генетического кода Дж. Уотсон, Ф. Крик и английский биофизик М. Уилкинс (р. 1916), впервые получивший высококачественную рентгенограмму молекулы ДНК, удостоены Нобелевской премии 1962 г.
|