Студопедия

Главная страница Случайная страница

КАТЕГОРИИ:

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника






Классификация и номенклатура аминокислот.






Общая характеристика (строение, классификация, номенклатура, изомерия).

Способы получения

Физические свойства аминокислот

Химические свойства аминокислот

Отдельные представители. Способы идентификации.

Общая характеристика (строение, классификация, номенклатура, изомерия).

Основной структурной единицей белков являются a-аминокислоты. В природе встречается примерно 300 аминокислот. В составе белков найдено 20 различных a-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино -, а имино кислотой). Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

a-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у a-углеродного атома замещен на аминогруппу (–NН2), например:

Различаются аминокислоты по строению и свойствам радикала R. Радикал может представлять остатки жирных кислот, ароматические кольца, гетероциклы. Благодаря этому каждая аминокислота наделена специфическими свойствами, определяющими химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме.

Именно благодаря радикалам аминокислот, белки обладают рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимером, и обладают химической индивидуальностью.

Значительно реже в живых организмах встречаются аминокислоты с b- или g-положением аминогруппы, например:

Классификация и номенклатура аминокислот.

Существует несколько видов классификаций аминокислот входящих в состав белка.

А) В основу одной из классификаций положено химическое строение радикалов аминокислот. Различают аминокислоты:

1. Алифатические – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин:

 

2. Гидроксилсодержащие – серин, треонин:

3. Серосодержащие – цистеин, метионин:

4. Ароматические – фенилаланин, тирозин, триптофан:

5. С анионобразующими группами в боковых цепях-аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

 

6. и амиды-аспарагиновой и глутаминовой кислот – аспарагин, глутамин.

7. Основные – аргинин, гистидин, лизин.

8. Иминокислота – пролин

 
 

 

Б) Второй вид классификации основан на полярности R-групп аминокислот.

Различают полярные и неполярные аминокислоты. У неполярных в радикале есть неполярные связи С–С, С–Н, таких аминокислот восемь: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин.

Все остальные аминокислоты относятся к полярным (в R-группе есть полярные связи С–О, С–N, –ОН, S–H). Чем больше в белке аминокислот с полярными группами, тем выше его реакционная способность. От реакционной способности во многом зависят функции белка. Особенно большим числом полярных групп, характеризуются ферменты. И наоборот, их очень мало в таком белке как кератин (волосы, ногти).

В) Аминокислоты классифицируют и на основе ионных свойств R-групп (таблица 1).

Кислые (при рН=7 R-группа может нести отрицательный заряд) это аспарагиновая, глутаминовая кислоты, цистеин и тирозин.

Основные (при рН=7 R-группа может нести положительный заряд) – это аргинин, лизин, гистидин.

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным (группа R незаряжена).

 

Таблица 1 – Классификация аминокислот на основе полярности
R-групп.

Аминокислоты Принятые однобуквенные обозначения и символы Изоэлектрическая точка, рI Среднее содержание в белках, %
Англ. символ Русск.
1. Неполярные R-группы Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Пролин Фенилаланин Триптофан 2. Полярные, незаряженные R-группы Серин Треонин Цистеин Метионин Аспарагин Глутамин
Продолжение таблицы 1
3. Отрицательно заряженные
R-группы

Тирозин

Аспарагиновая к-та

Глутаминовая к-та

Цистеин

4. Положительно заряженные
R-группы

Лизин

Аргинин

Гистидин

    GLy ALa VaL Leu Lie Pro Phe Trp   Ser Thr Cys Met Asn GLn   Tyr Asp GLy     Lys Arg His     G A V L I P F W   S T C M N Q   Y D E     K R N     Гли Ала Вал Лей Иле Про Фен Трп   Сер Тре Цис Мет Асн Глн   Тир Асп Глу     Лиз Арг Гис     5, 97 6, 02 5, 97 5, 97 5, 97 6, 10 5, 98 5, 88   5, 68 6, 53 5, 02 5, 75 5, 41 5, 65   5, 65 2, 97 3, 22     9, 74 10, 76 7, 59     7, 5 9, 0 6, 9 7, 5 4, 6 4, 6 3, 5 1, 1   7, 1 6, 0 2, 8 1, 7 4, 4 3, 9   3, 5 5, 5 6, 2     7, 0 4, 7 2, 1

Г) По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты делятся:

на моноаминамонокарбоновые, содержащие по одной карбоксильной и аминной группе;

– моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна аминная группа);

– диаминомонокарбоновые (две аминные и одна карбоксильная группа).

 

Д) По способности синтезироваться в организме человека и животных все аминокислоты делятся:

на заменимые,

– незаменимые,

– частично незаменимые.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и животных они обязательно должны поступать вместе с пищей. Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, триптофан, метионин, лизин, фенилаланин.

Частично незаменимые - синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются арганин, гистидин, тирозин.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве из других соединений. Растения могут синтезировать все аминокислоты.


Поделиться с друзьями:

mylektsii.su - Мои Лекции - 2015-2024 год. (0.007 сек.)Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав Пожаловаться на материал