R – объединенная группа

(Глицин, Валин, Аланин, Цистеин)

3. Аминокислоты соединяются во все более сложные пептиды

а) Дипептид,

б) Трипептид,

в) Олигопептид,

(рис. Стр 35 нижний)

а затем

4. а) коллаген однорядный - олигопептид и большие пептиды

б) коллаген двухрядный - спираль (хелиса)

в) коллаген трехрядный - тройная хелиса (молекула коллагена)

г) коллаген четырехрядный - фибрилл (микроволокно)

д) коллаген пятирядный - волокно

5. Волокно порождает пучки волокон

6. Пучки волокон порождают ткань.

(рис. Со стр. 36)

(Надписи к рисунку):

АМИНОКИСЛОТА

ДВУХРЯДНАЯ СТРУКТУРА

ТРЕХРЯДНЫЙ КОЛЛАГЕН

ФИБРИЛЛ

ВОЛОКНО

ПУЧОК ВОЛОКОН

Не всегда коллаген эволюционирует до конца этого процесса. Например: производимый корнеоцитами, он останавливается на этапе низких рядов. До трехрядного вида (включительно) коллаген позволяет перенести себя в водный раствор (он растворим). Однако в форме фибриллярной, или волокнистой, коллаген уже не поддается гидратации (не связывает воду) и становится нерастворимым, подобно миозину – белку мышечной ткани. Коллаген может постепенно утрачивать способность связывания воды также и в низкорядных формах. Это происходит в результате последовательного сплетения в сеть – прежде всего когда организм стареет. У человека это может наступить уже после 60 года жизни.

Коллаген может подвергнуться необратимой денатурации. Это происходит под воздействием температуры (различной для разных коллагенов), микроорганизмов и других условий, но может также произойти и под влиянием солей тяжелых металлов, сильных кислот и щелочей, низкомолекулярных алкоголей, альдегидов, или облучения.

Коллаген выступает во многих тканях позвоночных. Описано 20 типов коллагена. Однако этот белок скрывает от исследователей еще много тайн. Чаще всего в литературе встречаются следующая типология:

- тип I – наиболее часто встречающийся коллаген, вездесущий в соединительной ткани, коже, сухожилиях, костях, создает шрамы и следы травм

- тип II – выступает в хрящах суставов

- тип III – выступает в коже, в тканях, генерированных работой фибробластов, появляется при заживании ран и швов еще до появления коллагена типа I; стимуляция созидательных клеток может влиять на увеличение его запасов в организме

- тип IV – выступает в плеве и слизистых оболочках, создавая мембраны, разделяющие различные ткани и органы, может также иметь окончательную форму микроволокон (фибрилл)

- тип V – выступает в мякоти тканей, на краях тканей и шрамов, всегда в качестве дополнения коллагена типа I

- тип VI – похож на тип V и выполняет подобные функции

- тип VII – выступает в тканях эпителия и кожи, в стенках кровеносных сосудов

- тип VIII – выступает в эндотелии, во внутренних тканях кровеносных сосудов и в слизистых оболочках

- типы IX, X, и XI - схожи по строению с коллагеном типа II и выступают вместе с ним, преимущественно в хрящевых тканях

- тип XII – присутствует во многих тканях организма, обычно наряду с коллагенами типов I и III.

Случается так, что разные типы коллагена, обозначенные здесь римскими цифрами, до определенной фазы развития ничем не отличаются друг от друга, кроме того, что присутствуют в разных тканях организма. Однако им присваивают отдельные цифры, поскольку некоторые из них останавливаются на определенном уровне (ряду) развития, например, на этапе тройной хелисы (трехрядный вид), или на фибрильном этапе (четырехрядная конструкция). «Не желающим» создавать волокна (пятирядным) присваиваются следующие цифры, а для белков, которые как коллагены эволюционируют дальше – остальные.

Коллаген с очень многих точек зрения является белком отличным от других протеинов. Специфическим является уже его аминокислотный состав, в котором доминируют глицин (обычно около 30%) и пролин. Присутствуют там также лизин и аминокислоты особого вида – производные лизина и пролина: гидроксилизин и гидроксипролин. Кроме того, в состав входят тирозин и метионин. Зато в коллагене совершенно отсутствуют гистидин и триптофан, аминокислоты, популярные в других белках.

Гидроксипролин (в особенности) и гидроксилизин требуют особого упоминания. Первый выступает в коллагене в значительном количестве, но кроме коллагена почти нигде больше в природе не встречается. Обе эти аминокислоты исключительны, поскольку не ведут своего происхождения и своей истории от процессов трансляции в рибосомах. Они гидроксилируются сразу до формы готового продукта из пролина и лизина в исключительном (а строго говоря – совершенно уникальном) биохимическом энзиматическом процессе, который имеет место лишь в присутствии аскорбиновой кислоты, а затем требуют определенного стабильного, обязательного минимума насыщения организма витамином С. Вообще, исследователям уже известно, что недобор витамина С может полностью заблокировать синтез коллагена по вышеупомянутой причине (невозможности возникновения аминокислоты гидроксипролина) и вызвать, тем самым, ускоренное старение многих тканей. Крайним примером здесь может послужить цинга, болезнь, характеризующаяся выпадением зубов или ускоренным старением кожи.

Особенной отличительной чертой коллагена является также нигде в природе не встречающаяся совершенно необычная регулярность размещения аминокислот в пептидных цепочках. Они всегда создают «тройки», словно бусы сознательно и умышленно нанизанные в таком порядке на нить ожерелья. И всегда первой в последовательности такой тройки стоит глицин, а за ним другие аминокислоты. Наиболее распространенный состав такой «тройки» это комбинация:

глицин + пролин + гидроксипролин

(рис со стр. 38)

Эта необычная последовательность аминокислотных последовательностей приводит к тому, что пептидные спирали (хелисы) соединяются в специфические формации тройной хелисы (суперхелисы). Взаимозаменяемые, часто употребляемые дефиниции таких формаций это: тропоколлаген, тройной хеликс, хеликальный триплет, молекула коллагена, 3-хелиса и другие.

Тройная хелиса является конструкцией довольно тесно упакованной и плотной, благодаря ковалентным и водородным связям, создаваемым гидроксипролином и гидроксилизином. Кстати говоря, именно без гидроксиляции этих своеобразных аминокислот, обусловленной присутствием аскорбиновой кислоты, была бы невозможна дальнейшая эволюция коллагена, спиральные конструкции которого в процессе покидания клеточного пространства фибробластов или хондроцитов, спонтанно преображаются в трехспиральные конструкции. Этот же процесс коллагеногенеза – все еще недостаточно исследованный наукой - сильно детерминирует позднейшую форму фибрилл, а в результате также и коллагеновых волокон, и влияет на общее качество, иначе говоря, кондицию собственного коллагена человеческого организма, которая, в конечном результате, является одним из важнейших факторов, влияющих не только на «молодую» внешность, сопротивляемость болезням и регенеративные способности организма, но и самым прямым образом на то, сколь долгой будет наша жизнь.

В настоящее время уже точно известно, что витамин С (роль которого в диетике была в определенный период времени неправильно приуменьшена, а регулярность его приема подвергалась дискуссиям относительно целесообразности), выступает как компонент, которого никогда, в любой период нашей жизни, не должно быть в организме слишком мало. Именно глядя на него через призму той решающей роли, которую он играет в биосинтезе коллагена – белка молодости.

Трехрядный коллаген (тропоколлаген) выступает в значительном количестве в кожной ткани рыбы. Он уже издавна был выделен из отходов рыбной продукции и уже в деспирализованном виде (после денатурации) употреблялся, например, для производства пищевого желатина, свободного от аллергических факторов, то есть лишенного прионов. Коллаген, полученный из рыбьей кожи, после полной его изоляции от организма «донора», не мог удержать структуры тройной хелисы. Это было достигнуто только в Польше. Более того, - полученный польскими биохимиками гидрат рыбьего коллагена оказался готовым дермо-косметическим препаратом, почти без всяких к нему добавок. И необходимо отметить – необыкновенно эффективным препаратом. В свою очередь лиофилизат этого же гидрата коллагена, в отличие от многих известных ранее белковых гидролизатов, позволил получить необыкновенно интересный набор свободных аминокислот с уже упомянутыми выше необычными параметрами усваиваемости в ходе анаболических процессов.