Пит.2. Поліпептидний ланцюг, його стабілізація.

Ступінь спіралізації поліпептидних ланцюгів білка залежить від його первинної структури. Так, молекули гемоглобіну і міоглобіну спіралізовані на 75 %, альбуміну сироватки крові — на 50 %, пепсину — на 28 %, а хімотрипсину — лише на 14 %. Неспіралізовані ділянки поліпептидного ланцюга утворені р-структурами або невпорядкованими, аморфними переходами. Крім а-спіралі поліпептидний ланцюг може формувати іншу впорядковану конформацію, яка дістала назву р-структури, або складчастого шару. р-Структура утворюється поліпептидними ланцюгами, які розміщені паралельно і сполучаються між собою за рахунок водневих зв'язків між поліпептидними групами, розміщеними поруч.

β -Структура найбільш поширена в білках опорних тканин — колагені (білок сполучної тканини, сухожилля, шкіри), фіброїні (білок шовку), кератині (білок волосся). У багатьох білках одночасно зустрічаються ділянки а-спіралі і р-структури. Наприклад, фермент рибонуклеаза містить у своєму складі 26 % β -спіралізованих ділянок і 35 % — β -структури, лізоцим — відповідно 40 і 12 %, хімотрипсин — 14 і 45 %.

Отже, вторинна структура кожної білкової молекули характе­ризується певним співвідношенням укладання поліпептидних ланцюгів у просторі у вигляді а-спіра-лей, β -структур та аморфних ді­лянок.

Третинна структура— це розташування у просторі спіралізованих поліпептидних ланцюгів з утворенням глобулярних або фібрилярних білкових молекул.

Третинну структуру стабілізують:

а) Дисульфідні зв'язки виникають між молекулами цистеїну, розташованими на різних ділянках поліпептидного ланцюга (йде окислювально-відновний процес).

б) Іонні взаємодії можливі між різними ділянками поліпептидного ланцюга, що мають різнойменно заряджені групи. Цей вид взаємодії можливий між моноамінодікарбоновимі кислотами (асп, глу), бічні ланцюги яких мають негативний заряд і діаміномонокарбоновимі амінокислотами (лізин, аргінін), бічні ланцюги яких мають позитивний заряд.

в) Гідрофобні взаємодії - гідрофільні бічні групи (R-групи) амінокислот звернені назовні, а гідрофобні розташовуються всередині. Гідрофобні угруповання, відчуваючи огиду до води, прагнучи уникнути зіткнення з нею, тісніше зближуються один з одним і взаємодіють між собою.

Четвертинна структура - це вищий рівень структурної організації, можливий не у всіх білків. Четвертинних структуру стабілізують Нековалентні зв'язки, які виникають між контактними майданчиками протомери, які взаємодіють один з одним за типом комплементарності.

До білків, що мають четвертинну структуру, відносяться багато ферментів (лактатдегідрогеназа, глутаматдегідрогенази та ін), а також гемоглобін, скорочувальний білок м'язів міозин. Одні білки мають невелике число субодиниць 2 - 8, інші сотні і навіть тисячі субодиниць. Наприклад, білок вірусу тютюнової мозайки має 2130 субодиниць.

Типовим прикладом білка, що має четвертинних структуру, є гемоглобін. Молекула гемоглобіну складається з 4 субодиниць, тобто поліпептидних ланцюгів, кожна з яких пов'язана з гемом, з них 2 поліпептидні ланцюги називаються-2афьла і-2бета Вони розрізняються первинною структурою і довжиною поліпептидного ланцюга.

Зв'язку, що утворюють четвертинних структуру менш міцні. Під впливом деяких агентів відбувається поділ білка на окремі субодиниці. При видаленні агента субодиниці можуть знову об'єднатися і біологічна функція білка відновлюється. Так при додаванні до розчину гемоглобіну сечовини він розпадається на 4 складові його субодиниці, при видаленні сечовини структурна і функціональна роль гемоглобіну відновлюється.