Химический состав и свойства белков животного происхождения

Химический состав и свойства пищевых белков

Химический состав и свойства белков животного происхождения

Белки мясных продуктов являются основным источником животного белка. Содержание белка в мясных продуктах колеблется от 11 до 26%. Белки мышечной ткани (миозин и актин) мяса животных полноценны, по сбалансированности аминокислот говядина, баранина и свинина мало отличаются друг от друга.

Белки соединительной ткани и хрящей (коллаген и эластин) являются неполноценными. Мясо, содержащее много соединительной ткани, остается жестким после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина очень низкая. Белки соединительной ткани выполняют роль пищевых волокон – усиливают двигательную функцию кишечника. В диетах щадящего режима применяют желатин – продукт неполного гидролиза коллагена. Желеобразные продукты из него перевариваются без напряжения секреции пищеварительных органов.

Окраска мясопродуктов зависит от содержания миоглобина. Окисление двухвалентного железа гема миоглобина до трехвалентного приводит к изменению окраски пигмента от ярко-красного до темно-коричневого, т.к. образующийся метмиоглобин теряет способность связывать молекулярный кислород. Тепловая денатурация глобина также приводит к потере способности гемового пигмента связывать кислород и ухудшает цвет изделий.

Кислород миоглобина может замещаться оксидом азота, углерода и др., поэтому данное свойство белка мышечной ткани мяса используется для получения интенсивной окраски мясопродуктов.

Нитрит (NO), применяемый для этой цели, вступая в реакцию с миоглобином, образует нитрозомиоглобин, переходящий при нагревании в устойчивый пигмент красного цвета нитрозомиохромоген.

Качество мяса зависит от содержания соединительной ткани, чем последней больше, тем биологическая и пищевая ценность ниже. Отличительной особенностью соединительной ткани является высокое содержание оксипролина – 12, 8% (от общего содержания), низкое – пролина и почти полное отсутствие такой важной незаменимой аминокислоты, как триптофана.

Для характеристики качества мяса поэтому вводят показатель оксипролиновое число – это отношение триптофана к оксипролину. Чем это число выше, тем качество мяса выше.

Мясо птицы несущественно отличается от мяса говядины, баранины и свинины. Но в нем меньше соединительной ткани – не более 8% (в говядине до 15%).

Белки молочных продуктов

Общее содержание белков в молоке колеблется от 2, 9 до 4, 0% (в среднем 3, 2%). Среди них выделяются две основные группы: казеины и сывороточные белки

Казеины составляют в среднем 79% общего содержания белка. Они легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных веществ.

Осажденный казеин практически не растворяется в воде, но обладает способностью связывать воду в достаточно больших количествах (более 2 г на 1 г белка), что очень важно для устойчивости частиц белка в сыром, пастеризованном или стерилизованном молоке.

Гидрофобные свойства казеина усиливаются при взаимодействии его с β -лактоглобулином (сывороточный белок), которое наблюдается в процессе тепловой обработки молока, и от них зависят структурно-механические свойства сгустков, образующихся при кислотном сбраживании или получении сырной массы при созревании сыра.

На долю сывороточных белков от общего количества белков в молоке приходится 0, 5-0, 8%. Это: β -лактоглобулины, α -лактоальбумины, иммуноглобулины и протеозо-пептоны. Основной сывороточный белок - β -лактоглобулин.

Белки сыворотки содержат незаменимых аминокислот значительно больше, чем казеин, включая лизин, треонин, триптофан, метионин и цистеин.

Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточном количестве лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот.