Белки. Их строение и классификация

Классификация и структура белков

Белки. Их строение и классификация

Среди клеточных макромолекул по функциональному значению и в количественном отношении ведущая роль принадлежит белкам. В животной клетке они составляют 40-50% ее сухой массы, а в растительной - 20-35%. Белки содержат 51-55% углерода, 21-23% - кислорода, 15-18%-азота, 6, 6-7, 3% - водорода, 0, 3-2, 4% - серы. В состав белков могут входить фосфор, железо и некоторые другие химические элементы.

Белки - это высокомолекулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В организме человека встречается более 5 млн типов белковых молекул. Такое разнообразие обеспечивается комбинациями лишь 20 аминокислот (количество возможных вариантов - около 2 • 1018). Каждый конкретный белок характеризуется постоянным составом аминокислот и их определенной последовательностью.

Каждая аминокислота, кроме названия, которые отражают ее химическое строение, имеет и традиционную, что происходит от субстрата, из которого ее впервые выделены, то от ее определенного свойства. Например, аспарагин впервые обнаружено в аспарагусе (холодок), глу-таминову кислоту - в клейковине пшеницы (от англ. Глутен - клейковина), глицин названо благодаря сладкому привкуса (от греч. Гликос - сладкий). Все аминокислоты, входящие в состав белков, имеющих общую группу атомов, которая состоит из аминогруппы (-NH2), для которой характерны щелочные свойства, и карбоксильной группы (-СООН) с кислотными свойствами, связанные с одним и тем же атомом углерода. Они отличаются друг от друга боковыми цепями (радикалами, или R-группами), которые в различных аминокислот неодинаковы по химической структуре, электрическим зарядом, растворимостью в воде.

Двадцать аминокислот, входящих в состав белков, называют основными, для того, чтобы отличить их от других аминокислот, также присутствующих в организмах, но не в составе белков. Основные аминокислоты условно обозначают тремя буквами для сокращенного записи их последовательности в полипептидных цепях. Их структурные формулы приведены на рисунке 6 (не для запоминания).

Сокращение

Ала

Apr

АСН

Асп

Вал

Гис

Гли

Глн

Глу

ИЛЭ

Лей

Лиз

М.

О

Август

Тир

Тре

Три

Фен

Цис

Сокращенные обозначения аминокислот, их заменяемость (с) или незаменимость (н) для человека и класс

Название аминокислоты

Аланин с Аргинин н аспарагин с

Аспарагиновая кислота н

Валин н

Гистидин н

Глицин с

Глутамин с

Глутаминовая кислота с Изолейцин н Лейцин н Лизин н Метионин н Пролин с Серин с Тирозин с Треонин н Триптофан н Фенилаланин н Цистеин с

Существует классификация аминокислот соответственно возможности их синтеза в организмах-заменимые и незаменимые. Первые синтезируются в организме человека и животных, а вторые попадают к ним лишь с пищевыми продуктами. Их синтезируют растения, грибы, бактерии.

Кроме 20 основных аминокислот, которые встречаются почти во всех белках, существуют и дополнительные, которые являются компонентами только некоторых типов белков. Каждая из них - производная одной из 20 основных аминокислот. Например, коллаген, входящий в состав соединительной ткани, содержит производную аминокислоты пролина, в протромбина (одному из белков, которые отвечают за свертываемость крови) найдено производную глутаминовой кислоты и т.п.. белков. Составными частями аминокислот является одновременно карбоксильные и аминогруппы, обладающих соответственно кислотные и щелочные свойства, поэтому они являются амфотерными соединениями (то есть объединяют свойства кислот и щелочей). Именно этим обусловлено их способность к взаимодействию. Аминокислоты соединяются между собой ковалентной (пептидной) связью, которая возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. Благодаря таким прочным связям образуется дипептид, состоящий из остатков двух аминокислот. Этот процесс можно записать следующим уравнением: Аминокислотные остатки в составе пептида не имеют одного атома водорода в аминогруппе и атомов кислорода и водорода в карбоксильной группе, поскольку при образовании пептидной связи отщепляется молекула воды.

Аминокислоты объединяются с помощью пептидных связей в пептиды. Те из них, которые содержат до 20 аминокислотных остатков, относятся к олигопептидов (ди-, три-, тетрапептиды т.д.). В молекулах полипептидов содержится от 20 до 50 аминокислотных остатков, а в белках их - более 50 (иногда - сотни и даже тысячи).

Функциональные свойства белков также обусловлены последовательностью аминокислотных остатков и пространственной структурой (конфигурацией) полипептидной цепи. Существуют четыре уровня структурной организации белков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Первичная структура белков определяется качественным и количественным составом аминокислот, а также их последовательностью. В основе образования первичной структуры лежат пептидные связи. \

Вторичная структура характеризует пространственную форму белковой молекулы, которая зачастую полностью или частично закручивается в спираль. Аминокислотные радикалы (R-группы) остаются при этом снаружи спирали. В стабилизации вторичной структуры важную роль играют водородные связи, возникающие между атомами водорода NH-группы одного завитка спирали и кислорода СО-группы другой и направлены вдоль спирали. Хотя эти связи значительно слабее пептидные, однако вместе они формируют достаточно прочную структуру.

Третичная структура отражает способность полипептидной спирали заключаться, закручиваясь определенным образом. Для каждого белка эта структура постоянна и своеобразная. Она определяется размером, формой и полярностью R-групп, а также последовательностью аминокислотных остатков. Формирование третичной структуры приводит к возникновению конфигурации под названием глобулы и вызывается различными типами не-ковалентных взаимодействий (гидрофобных, ионных, водородных связей). Важная роль в стабилизации третичной структуры принадлежит дисульфидных связей, возникающих между остатками аминокислоты цистеина.

Четвертичная структура возникает вследствие объединения отдельных полипептидных цепей, которые в совокупности составляют функциональную единицу. Стабилизация четвертичной структуры определяется гидрофобными взаимодействиями (белок при этом скручивается так, что его гидрофобные боковые цепи погружены внутрь молекулы, т.е. защищают ее от взаимодействия с водой, а боковые гидрофильные - расположены наружу), а также электростатическими и другими взаимодействиями и водородными связями. Для четвертичной структуры одних белков свойственно глобулярные размещения суб-единиц, другие белки объединяются в спиральные структуры.

Свойства белков. Под воздействием различных физико-химических факторов (воздействие концентрированных кислот и щелочей, тяжелых металлов, высокой температуры и т.д.) структура и свойства белков могут меняться. Процесс нарушения естественной структуры белка или развертывания полипептидной цепи без разрушения пептидных связей называется денатурацией.

Как правило, денатурация имеет необратимый характер. Однако на первых стадиях, в условиях прекращения действия негативных факторов, белок может восстанавливать свое нормальное состояние (ренатурации). В спираль полипептидная цепь, которая поддерживается с помощью водородных связей. Третичная структура формируется в результате заключения полипептидной спирали определенным образом в специфическую для каждого белка конфигурация (глобулу). Четвертичная структура белков возникает тогда, когда несколько глобул объединяются в единое функциональное образование.

Белки делят на простые (протеины), которые состоят только из остатков аминокислот, и сложные (протеиды), что, кроме аминокислотных остатков, содержащих вещества небелковой природы.