Литературный обзор

Содержание

Литературный обзор. 3

Характеристика кобальта. 3

Биологическая роль кобальта. 3

Описание работы.. 6

Оборудование. 6

Реактивы. 7

Ход работы. 8

Исследование свойств синтезированного вещества. 10

Физические свойства. 10

Химические свойства. 11

Литература. 12

Литературный обзор

Характеристика кобальта

Кобальт – химический элемент с атомным номером 27. Его атомная масса равна 58, 9332 а.е.м. Химический символ элемента Cо произносится так же, как и русское название самого элемента.

Природный кобальт состоит из двух стабильных изотопов: ⁵⁹Со (99, 83% по массе) и ⁵⁷Со (0, 17%). Один из самых устойчивых элементов во Вселенной. В периодической системе кобальт входит в группу VIIIВ и вместе с железом и никелем образует в четвёртом периоде этой группы триаду близких по свойствам переходных металлов. Электронная конфигурация атома кобальта [Ar]3d⁷4s². Образует соединения чаще всего в степени окисления +2, реже – в степени окисления +3 и очень редко в степенях окисления +1, +4 и +5.

Радиус нейтрального атома кобальта 0, 125 нм, радиус ионов (КЧ=6) Со²⁺ – 0, 082 нм, Со³⁺ – 0, 069 нм и Со⁴⁺ – 0, 064 нм. Энергии последовательной ионизации атома кобальта 7, 865; 17, 06; 33, 50; 53, 2 и 82, 2 эВ. По шкале Полинга электроотрицательность кобальта равна 1, 88.

Металлический кобальт – блестящий, серебристо-белый, тяжёлый металл с розоватым оттенком.

Биологическая роль кобальта

Кобальт входит в состав витамина В₁₂, производные которого являются коферментами следующих ферментов:

· Рибонуклеозидтрифосфатредуктазы; у некоторых грамположительных бактерий рибонуклеозидтрифосфатредуктаза катализирует реакцию восстановления рибонуклеотидов на уровне рибонуклеозидтрифосфатов и в качестве кофермента использует 5’-дезоксиаденозинкобаламин;

· Метилтрансферазы (трансметилазы); катализируют обратимые реакции переноса метильных групп. Донором CH₃-групп служит преимущественно метионин, который вместе с производными витамина В₁₂ и фолиевой кислоты при участии трансметилаз образует систему переметилирования у всех живых организмов.

· Метилмалонил-КоА-мутазы; катализирует превращение метилмалонил-КоА в сукцинил-КоА.

Ион Co²⁺ входит в состав кофакторов ферментов:

· Метилмалонил-КоА-карбоксилтрансферазы; участвует в превращении пировиноградной кислоты в пропионовую при пропионовокислом брожении;

· Пропионил-КоА-карбоксилазы; митохондриальный матричный биотин-зависимый фермент, катализирующий карбоксилирование пропионил-КоА в D-метилмалонил-КоА;

· Аргиназы; катализирует расщепление аргинина на мочевину и орнитин;

· Некоторых пирофосфатаз; катализируют гидролиз пирофосфата, триполифосфата, а также их эфиров, например АДФ, АТФ. Фермент проявляет активность лишь в присутствии Mg²⁺, Zn²⁺, Co²⁺, Mn²⁺;

· Некоторых пептидаз; катализируют гидролиз пептидной связи в полипептидной цепи.

Патофизиологические действия кобальта:

· Канцерогенный агент;

· Токсичное воздействие;

Благоприятные действия кобальта:

· Комплексные соединения кобальта оказывают противоопухолевое действие;

· Противоядие при интоксикации цианидами;

Название «витамин В₁₂» относится к цианокобаламину, в котором кобальт находится в степени окисления +3, а в качестве лиганда Х с ним связан ион CN^–. Цианид-ион вводится в процессе выделения, и его нет ни в одной из активных форм витамина. В биологических системах в качестве лиганда Х практически всегда, по всей вероятности, выступает молекула воды. Второй возможный лиганд, как это было подтверждено прямым выделением комплекса, – это 5’-дезоксиаденозильный радикал, показанный на рис.2.

Кофермент, в котором этот радикал был обнаружен, был первым металлорганическим соединением, найденным в живых системах.

Коферменты В₁₂ действуют в сочетании с большим числом ферментов, но необходимы ещё тщательные исследования, чтобы точно определить их роль. Лучше всего изучены системы, включающие диолдегидразу, которые катализируют реакцию:

R–CHOH–CH₂–OH → R–CH₂–CHO + H₂O  (R= CH₃ или H)

Результаты изучения неферментативных реакций с участием коферментов В₁₂ и модельных систем, описанных ниже, составили основу химии витамина В₁₂. Многие из его свойств, выявленных при этом, имеют прямое отношение к биологической функции.

Кобаламины можно восстановить в нейтральных или щелочных растворах до состояний Со(II) и Со(I), часто называемых В₁₂ и В_12s соответственно. Последний является сильным восстанавливающим агентом, разлагает воду с образованием водорода и переходит при этом в В_12r. Эта восстановительная способность, по всей вероятности, может использоваться in vivo при восстановлении ферредоксина. Если восстановить циано- или оксокобаламин, то лиганды CN^– и ОН^– отщепляются и атом Со(I) становится пятикоординационным. Есть ряд существенных свидетельств в пользу того, что этот пятикоординационный комплекс Co(I) реагирует в присутствии подходящих ферментов с аденозинтрифосфатом с образованием кофермента В₁₂.

В неферментативных условиях В_12s быстро реагирует с алкилгалогенидами, ацетиленами и другими подобными агентами, как показано на схеме ниже, где символом [Cb] обозначена кобаламиновая группа:

Метилкобаламин имеет обширную химию, некоторые из его реакций входят в цепь метаболизма метанпродуцирующих бактерий. Он переносит метильные группы к ионам Hg²⁺, Tl³⁺, Pt²⁺, Au⁺. Очевидно, что именно этим способом некоторые бактерии проявляют свое пагубное действие, превращая относительно безопасную элементную ртуть, которая скапливается на дне озёр и морей, в чрезвычайно токсичные соли, содержащие ион метилртути CH₃Hg⁺.