Отличие ферментов от неорганических катализаторов заключается в том, что

При растворении в воде молекулы белка приобретают положительный заряд.

Как это свойство белка выразить с помощью значения рI?

+ а. рI > 7 г. pI < 3

б. pI = 7 д. по знаку заряда нельзя судить об

в. pI< 7 интервале значения рI.

3. При растворении в воде белка, содержащего аминокислоты глутамат, аргинин, валин, молекулы белка приобрели положительный заряд. Что можно сказать о аминокислотном составе белка?

а. глутамата больше, чем аргинина + г. аргинина больше, чем глутамата

б. валина меньше, чем глутамата д. аргинина и глутамата одинаковое

в. валина больше, чем глутамата количество

4. У белка крови альбумина значение величины рI равно 4, 6. Это означает, что в водном растворе

+ а. белок заряжен отрицательно г. знак заряда может быть любой

б. белок заряжен положительно д. знак заряда определить невозможно

в. белок не имеет заряда

Сходство ферментов с неорганическими катализаторами заключается в том,

Что

а. фермент обладает высокой специфичностью

б. скорость ферментативной реакции регулируется

в. в ходе катализа энергия химической системы изменяется

+ г. в ходе катализа энергия системы остается постоянной

д. в ходе катализа направление химической реакции изменяется

Отличие ферментов от неорганических катализаторов заключается в том, что

(2 ответа):

+ а. фермент обладает высокой специфичностью

+ б. скорость ферментативной реакции регулируется

в. в ходе катализа энергия химической системы изменяется

г. ферменты катализируют энергетически невозможные реакции

д. в ходе катализа направление химической реакции изменяется

7. Объясняя строение фермента, упомянули термины «кофактор и кофермент».

Следует уточнить:

+а. кофактор и кофермент находятся вне активного центра

б. только кофактор находится в активном центре

в. только кофермент находится в активном центре

г. кофактор и кофермент находятся в активном центре

д. кофермент находится вне активного центра

8. По определению: «Денатурация белка-это

а. потеря растворимости г. изменение пространственной

б. гидролиз всех пептидных связей структуры

в. частичный протеолиз +д. потеря природных свойств белка.

9. Обсуждая функции белка, применили термин «апофермент». Что имели ввиду:

а. сложный белок-фермент + г. белковую часть фермента

б. простой белок-фермент д. инактивированный белок-фермент.

в. небелковую часть фермента

10. Активный центр сложного белка-фермента включает в себя участки:

а. только каталитический г. субстратный и аллостерический

б. только субстратный д. каталитический и аллостерический

+ в. субстратный и каталитический

11. В основу понятия «специфичность» фермента положены:

а. тип реакции г. строение продукта реакции

б. строение субстрата д. тип реакции, строение субстрата

+в. тип реакции и строение субстрата и продукта реакции.

12. При изучении свойств фермента обнаружили, что он действует на субстраты одного химического класса, имеющие сходное пространственное строение. Как определить вид возможной специфичности:

а. абсолютная + г. групповая, стереоспецифичность

б. группова я (относительная) д. абсолютная, стероспецифичность

в.стереоспецифичность

13. Теория «индуцированного изменения пространственной конфигурации фермента и субстрата» в процессе их взаимодействия выдвинута ученым

+ а. Кошландом г. Ментен

б. Лоури д. Фишером

в. Михаэлисом

14. Характеризуя белок, применили термин «холофермент». Что имели ввиду: это