Белоктар қасиеттері

Белок мө лшері аминқ ышқ ылдарының санына қ арай жә не молекулалық массасына қ арай дальтон бірлігі негізінде ө лшенеді. Орташа шамамен ашытқ ы саң ырауқ ұ лақ тарының қ ұ рамы - 466 аминқ ышқ ылынан тұ рса, массасы -53кДа, ең ү лкен белок – титин. Ол бұ лшық ет сарокмерлерінде кездесетін белок. Молекулалық массасы -3000-3700 кДа ө згеріп отырады, ұ зындығ ы 38 138 амин қ ышқ ылдарынан тұ рады.

1. Белоктар амфотерлік қ асиетке ие, яғ ни олар амин қ ышқ ылының радикалдары бойынша анық талатын негіздік те қ ышқ лыдық та қ асиетке ие.
2. Сонымен бірге ерігіш жә не ерімейтін белоктар болады, олар механикалық қ ызмет атқ арады (фиброин, кератин, коллаген).
3. Ерекше химиялық активті (ферменттер) жә не активті емес белоктар болады.
4. Қ оршағ ан ортаның ә ртү рлі факторларына тө зімді жә не тө зімсіз белоктар болады (температураның ө згеруі, ортаның тқ здық қ ұ рамы, рН, радиация). Аталғ ан факторлар белок молекуласының структуралық қ ұ рылымын бұ зады. Денатурация.

Белоктардың қ ұ рылымдық ұ йымдасуы

• Полипептидтегі аминқ ышқ ылдарының реттілігі – бірінші реттік қ ұ рылым деп аталады.

1953 жылы ағ ылшын ғ алымы Ф.Сэнгер ең алғ аш рет инсулиннің аминқ ышқ ылдарының реттілігін ашты

• Полипептидті тізбектер ө здігінен нақ ты екіншілік қ ұ рылымды қ ұ райды.

• Екіншілік қ ұ рылымдағ ы маң ызды типтердің бірі- α спираль.

• Полипептид негізінен бү йір R-топтары сыртқ а бағ ытталғ ан оң жақ ты спиральдануды қ ұ райды.

• α спиральдің ә рбір тізбегіне 3, 6 аминқ ышқ ылынан келеді. Осы қ ұ рылым NH- тобындағ ы бір аминқ ышқ ылының сутегі атомымен жә не тө ртінші аминқ ышқ ыл тізбегінің СО- тобы арасында сутектік байланыстың пайда болуымен тұ рақ ты.

• А.қ. Бү йір топтары спиральдің сырт жағ ында орналасқ ан.

• α спиральді участкелер орташа есеппен 10-20 аминқ ышқ ылынан тұ рады.

• Екіншілік қ ұ рылымның келесі типі – β - қ абат деп аталады. Α -спиральғ а қ арағ анда β -қ абатта полипептидті тізбек бұ рала, ө зек қ ұ рылымын тү зеді.

Белок молекуласындағ ы барлық атомдардың ү ш ө лшемді кең істікте жалпы орналасуын белоктың ү шінші дең гейдегі қ ұ рылысы деп айтуғ а болады. Полипептид тізбегінде бір-бірінен алыс жә не екінші дең гейдің ә ртү рлі қ ұ рылымдарында тұ рғ ан амин қ ышқ ылдары белоктың ү шінші дең гейінде ө зара ә рекеттесе алады. Полипептид тзбегіндегі иілімдердің орны, бағ ыты жә не ілгектердің қ ұ рылуы пролин, треонин, серин жә не глицин секілді майысу туғ ызатын амин қ ышқ ылдарының саны мен орналасуымен анық талады.

Тө ртіншілік қ ұ рылым- олигомерлер, екі немесе оданда кө п бірдей немесе ә ртү рлі полипептид тізбектерінен тұ рады. Олигомерлі белоктар белгілі бір тө ртіншілік қ ұ рылыммен сипатталады.

Белоктардың тө ртіншілік қ ұ рылымы олигомерлі қ ұ рылымда жекеленген шиыршық талғ ан полипептидті тізбектер ө зара ә серлесуі арқ ылы анық талады.