![]() Главная страница Случайная страница КАТЕГОРИИ: АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника |
Тропомиозин⇐ ПредыдущаяСтр 50 из 50
Представляет собой две a- спирали (своеобразные нити). Он соединяется с тропонином и этот комплекс присоединяется к актину. Тропонины Глобулярный белок нескольких видов. Выделяют: TN-C, TN-I, TN-T. TN-T связывается с тропомиозином, TN-I – ингибитор АТФ-азы, TN-C связывается с Ca++. Имеют специфические отличия по АК составу от белков сердечной мышцы. Их можно определить с помощью иммуноферментного анализа.
Небелковые азотистые комплексы. Экстрактивные вещества Экстрактивные вещества – небелковые азотистые вещества. К ним относятся: АТФ: 0, 25-0, 40%. Креатин-фосфат - 0, 4-1, 0% и его уровень растет при физической нагрузке. Он синтезируется из АРГ, МЕТ, ГЛИ, и может переходить в креатин. [рис. формулы креатин-фосфата COOH-CH2-N(CH3)-C(NH)-NH~PO3H2] Карназин: b-аланилгистидин, участвует в транспорте фосфатных остатков. [рис. формулы карназина] Ансерин отличается от карназина тем, что имеет метильную группировку; его функция - транспорт ионов Са++. Карнитин: производная g-амино-b-гидроксимасляной кислоты. Корнитин транспортирует жирные кислоты через мембрану в митохондрии, поэтому мышечная ткань может использовать жирные кислоты в качестве источника энергии. В мышечной ткани есть свободные АК, пуриновые основания, мочевина. Углеводы мышечной ткани Гликоген: 0, 2-2%, но мышечная масса настолько велика, что содержание гликогена в мышцах в целом в 2 раза больше, чем в печени. Также содержаться гексозомонофосфаты, триозомонофосфаты, ПВК, молочная кислота, следы глюкозы (свободной почти нет). Липиды – около 1%. Представлены нейтральными жирами в соединительно-тканных волокнах. Холестерол и фосфолипиды – компоненты биомембран. Жирные кислоты играют особую роль в миокарде как источник энергии.
Минеральные вещества. K+, Na+ участвуют в передаче возбуждения; также содержаться Ca++, Mg++, Fe++ (особенно много в миоглобине).
Химический состав мышечной ткани может изменяться при патологиях: мышечные дистрофии, полимиозиты, атрофия мышц. Всё это приводит к снижению фибриллярных белков и увеличению содержания белков стромы, саркоплазмы, снижению уровня АТФ, креатин-фосфата. Креатинурия развивается при многих мышечных патологиях, нарушается удержание его в мышечной ткани. В норме креатин образуется в печени из ГЛИ, МЕТ, АРГ, потом попадает в кровь, достигает мышцы, где превращается в креатин–фосфат при участии АТФ; часть креатина может превращаться в креатинин, который выводится с мочой. При патологии креатин из крови сразу поступает в мочу – креатинурия. Энергетическое обеспечение мышечного сокращения Есть некоторые особенности: 1. энергия необходима периодически; 2. при сокращении мышцы нарушается ее кровоснабжение. Механизмы преодоления: 1. мышечная ткань содержит миоглобин, который связывает кислород; 2. мышечная ткань отличается большим содержанием фосфорорганических соединений, что позволяет без окислительного распада углеводов сокращаться мышце. Запасы АТФ небольшие, они используются за 0, 5 сек сокращения, но при этом уровень АТФ не снижается, т.к. есть механизмы ресинтеза АТФ. Ресинтез АТФ – образование АТФ из АДФ и неорганического фосфата. Пути ресинтеза АТФ: 1. креатинкиназная реакция: [креатинфосфат+АДФ«(креатинфосфокиназа) креатин+АТФ] Это основная реакция, причем реакция будет идти вправо при сокращении, а влево - в состоянии покоя. Т.о., креатинфосфат играет роль транспорта энергии из митохонрий. 2. аденилаткиназная реакция: АДФ+АДФ ®(аденилаткиназа) АТФ+АМФ. При этом АМФ подвергается распаду и выводится как мочевая кислота. 3. анаэробное окисление, при этом образуется молочная кислота. Эта реакция характерна для быстрых белых мышц. 4. аэробное окисление. Оно наиболее эффективно. Происходит окисление углеводов до воды и углекислого газа. Этот процесс характерен для красных мышц, окислению могут подвергаться не только углеводы, но и жирные кислоты. Нарушения метаболизма при ишемической болезни сердца Ишемия – недостаток кровоснабжения, при этом снижается уровень кислорода, снижается окислительное фосфсрилирование, увеличиваются анаэробные процессы. Это всё приводит к снижению уровня гликогена и повышению уровня лактата, что приводит к развитию ацидоза. Это в свою очередь приводит к ингибированию активности фосфофруктокиназы (блокируется гликолиз), снижается уровень АТФ, снижается уровень креатинфосфата. Нарушается проницаемость мембран, калий выходит из клетки, происходит выход ферментов в кровь (ферментемия). Содержание фибриллярных белков падает, увеличивается количество белков стромы. Нарушается окисление жиров в миокарде и вызывается жировая инфильтрация миокарда. Биохимия мышечного сокращения Раньше мышечное сокращение представляли как изменение структуры белка. Но эти представления были опровергнуты с помощью электронной микроскопии. Теория Хэнсона и Хаксли: укорочение за счет проникновения нитей актина между нитями миозина. При этом необходимо наличие Са2+. В покое кальций находится в трубочках саркоплазматического ретикулума. Са-зависимая АТФ-аза как бы закачивает Са2+ в трубочки за счет распада АТФ. Т.е. если много АТФ, то свободного Са++ мало. Если возникает раздражение нервного волокна, то Са2+ выходит из саркоплазматического ретикулума за счет изменения проницаемости мембраны, и выход его приводит к взаимодействию головки миозина с актином. Если есть Са2+ и АТФ, то белки продвигаются друг между другом. В покое миозин связан с Mg и АТФ. Если нет расщепления АТФ, то спайки не образуются. Выход Са2+ вызывает распад АТФ и образование спаек. 1. SR-Ca2+ ®(нервное возбуждение) SR+ Ca2+ 2. активация актина: А-Тр+ Ca2+ ®А+ Тр- Ca2+ 3. активация АТФ-азы кальция: Миозин-АТФ +Н2О+Са2+®(АТФ-аза) Миозин~Фосфат + АДФ 4. взаимодействие миозина и актина: М~Ф + А ®(+Са2+, +Н2О)М~А + Фн 5. М~А ®(сокращение)М-А+ работа
Для расслабления тоже нужна энергия АТФ: 1. М-А + АТФ®М-АТФ + А 2. связывание Са2+: Т-Са2++SR+АТФ®Т+SR- Са2++ АДФ+Фн 3. связывание тропонина с актином: Т+А®Т-А
Биохимия соединительной ткани Соединительная ткань составляет 50% массы тела человека. Широко представлена в организме; это лимфоидная, жировая, костная ткани. Есть 3 принципа, по которым определяют соединительную ткань: 1. большое количество межклеточного вещества; 2. в межклеточном веществе присутствуют фибриллярные волокна (коллагеновые, эластиновые, ретикулярные); 3. главная функция заключается в синтезе комплексных веществ на экспорт (экстрацеллюлярные компоненты). Функции соединительной ткани: 1. опорная (костная, хрящевая такни, сухожилия); 2. барьерная – связана с положением соединительной ткани. Защищает от проникновения инфекционных заболеваний Имеются процессы фагоцитоза и иммуногенеза;
4. депонирующая – выполняет жировая ткань, в которой депонируются жиры; 5. репаративная функция – образование рубцовой ткани.
Клеточные элементы соединительной ткани: 1. фибробласты – продуцируют коллаген, эластин, гликозаминогликаны, протеогликаны; 2. тучные клетки (гепариноциты) – продуцируют гепарин, гистамин, 5-окситриптамин; 3. макрофаги; 4. плазматические клетки; 5. клетки, проникающие в соединительную ткань из крови (лимфоциты и др.).
Межклеточный матрикс соединительной ткани характеризуется наличием волокнистых структур. Коллаген – наиболее распространенный белок (25-30% от всех белков человека). Более 80% всех белков он составляет в коже, костях, связках, сухожилиях, хрящах. Поэтому он долгое время считался белком соединительной ткани. Коллаген характеризуется особым АК составом: - 1/3 всех АК остатков приходится на глицин; - значительное количество пролина (до 10%); - встречается гидроксипролин и гидроксилизин. [рис. 4-гидроксипролина и 5-гидроксилизина] Большая часть представлена триадами –ГЛИ-Х-Y-, где Х – чаще пролин, а Y – чаще гидроксипролин. Эта регулярная последовательность представлена левозакрученной коллагеновой спиралью, более вытянутой, чем a-спираль. Каждая из спиралей представляет собой полипептидную цепь. Несколько спиралей соединяются в одну суперспираль, удерживающуюся за счет водородных связей между субъединицами. Длинна суперспирали примерно 300 нМ. По АК составу выделяют 2 вида коллагеновых цепей: - a1; - a2. a1 могут быть 4-х типов: a1(I), a1(II), a1(III), a1(IV). Наиболее распространен 1 тип, куда входит и [a1(I)]2a2.
Процесс синтеза коллагена можно разделить на несколько этапов: 1. трансляция; 2. котрансляционная модификация цепи; 3. трансмембранный перенос; 4. внеклеточная модификация и образование коллагеновых волокон. [рис. проколлагена: слева (N-конец) сигнальный пептид, затем 1050 АК остатков будущего коллагена, справа (С-конец) С-концевой пептид. Рисуется просто линия и на ней отмечается где и что]. Препроколлаген претерпевает процессинг в ходе прохождения через ЭПС и комплекс Гольджи до появления во внеклеточном пространстве. При этом происходят следующие процессы: - гидроксилирование [рис. пролилпептид (в составе белка)+ a-КГ+ О2®(пролилгидроксилаза, витамин С) гидроксилпролилпептид + СООН-СН2-СН2-СООН (это сукцинат) +Н+. Пролилпептид рисуется как структура пролина с незакрытыми связями.] - гликозимирование – внедрение углевода, возможно только после гидроксилирования [рис. гидроксилизин (с незакрытыми связями) +УДФ-галактоза® (галактозилтрансфераза) галактозилпропептид+ УДФ]. Гликозимирование препятствует действию протеаз и способствует возникновению межцепочечных водородных связей. - формирование тройной спирали коллагена. После этого невозможно ни гидроксилирование, ни гликозимирование.
Если вам понравились шпаргалки, то просто напишите мне личное сообщение-спасибо вконтакте (https://vkontakte.ru/sergepotapov) или прям на моей страничке (https://www.potapov.org): вам пофиг, а мне будет приятно;)
|