Ышқылдық-сілтілік тепе –теңдікті бірқалыпты ұстап түрудағы бүйректің ролі

Бү йрек- тепе-тең дікті реттейді. Қ ышқ ыл заттар несеппен бірге бө лініп, бикарбонаттардың ө оры кү шейеді. Ацидоз жә не алкалоз кезінде тепе-тең дң ктің қ алыптасуы ү шін бү йректің қ атысуымен 10-20 сағ ат қ ажет. Натрий қ айта сің іріледі оның орнына К, Н, ЭНН4 шығ арылады. Кионының шығ уына натрийдің тасмалдануына ғ ана емес тасмалдануына тә уелді Несеппен тұ ддары бө лінеді. Сондық тан несеп ә лсіз қ ышқ ылдық орта кө рсетеді. Б қ -с т-тке ә жептеуір ә сер етеді брақ ө кпе мен қ анғ а қ арағ анда буферлі жү йелердің ә сер етуі кө п уақ ыт алады. Қ анның буферлік жү йесінің ә сер етуі 30 секунд. ө кпеде 1-3 минут алса бү йректегі бұ зылғ ан қ ышқ ылды сілтілік тепе-тең дік қ алпына келтіру ү шін 10-12 сағ уақ ытты қ ажет етеді. Ағ задағ ы сутегі иондарының концентрациясын тұ рақ тандырудың негізгі механизмі сутегі ионының секрециясы мен натрийдің қ айта сің ірілу процесі болып табылады.

5.Коллаген амин қ ышқ ылының ерекшеліктері-Коллаген – жануарлар ә леміндегі ең кө п таралғ ан белок. Ағ заның барлық белоктарының 30 пр, дене салмағ ының 6пр-ы оның ү лесіне кездеседі.Коллагеннің ө зіндік біріншілік қ ұ рылымы бар. Ә рбір ү шінші аминқ ышқ ылы-бұ л глицин(33пр) барлық аминқ ышқ ылдардың 20-25 пр пролин мен оксипролиннің ү лесіне, 10 пр-аланиннің жә не 10пр-ы оксилизиннің ү лесіне келеді. Коллагеннің қ ұ рамында триптофан аминқ ышқ ылы болмайды жә не бұ л қ ұ рамында оксипролин болатын жалғ ыз белок. Коллаген- кү рделі белок, гликопротеин: оксилизиннің гидроксильді топтарымен байланысқ ан моносахаридті жә не дисахаридті қ алдық тары бар. Коллагеннің полипептидтік тізбектерінің ә рқ айсысы шамамен 1050 аминқ ышқ ылынан қ ұ ралғ ан жә не спирал тү ріндегікең істіктік конформациясы бар. Коллагеннің полипептидтік тізбектері қ айталанып отыратын ү шпептидтер тү рінде болады, мұ нда бір аминқ ышқ ылы глицин, ал қ алғ ан екеуі пролин немесе оксипролин болады.

6.коллаген биосинтезі. Коллаген фибробластарғ а синтезделіп, клетка-аралық матрикске бө лінді. Коллагеннің синтезі жә не оның ең соң ғ ы тү рінің тү зілуі кө птеген факторлардың коферменттердің қ атысуымен жү ретін кө п сатылы процесс.

1) проколлагеннің тү зілуі проколлаген 200-250 амин қ ышқ ылдарының қ алдық тарынан тұ рады.

2) пролиннің лизиннің гидроксилдену і

С витаминінің бұ л процестердегі негізгі ролі

а/ ферменттердің ЭСН- тобын қ ұ райды

ә /темір 2 тотығ ып кетү ін қ амтамасыз етеді.

б/

7. Лизин мен пролинннің гидроксилденү кезінде витамин С-нің ролі

Проколлагеннің полипептидтік тізбегінің синтезі мен жетілу процесінде полирибосомалар дең гейінде ө згешелік гидроксилазалар ә серінен жә не С витаминінің қ атысуымен полипептидтік тізбектерде орналасқ ан пролин мен лизиннің гилроксильденуі ө теді. Пролиннің гидроксилденү і бұ дан кейінгі кезең дерде проколлагеннің тұ рақ ты 3 спиральды қ ұ рылымы қ алыптасуы ү шін қ ажет. Лизиннің гидроксильді топтары глюколизденеді жә не галактозданады- кө мірсулы фрагменті ұ зарад.Проколлагеннің суперспиральданғ ан молекулалары эндоплазматикалық ретикулумнан Гольджи апаратына орын ауыстырып, секреторлы, гранулаларғ а қ осылады да, клеткааралық кең істіккет бө лінеді, мұ нда проколлагенпептитазаның ә серінен тропоколлагенге айналады. Бұ л жағ дайда проколлаген молекуласының С- соң ынан молекулярлық салмағ ы 35000 болатын полипептид, Ал натрий- соң ынан молекулярлық салмағ ы 20000 болатын полипептид бө лінеді

8.Витамин С жеткіліксіз кезіндегі ө згерістер-ағ зада С витамині жетіспеген кезде пролин мен лизиннің гидросильденуі бұ зылады, лизилоксидазаныің белсенділігі тө мендейді, бұ л тропоколлагеннің жетілу процесін, тежелуінеі колллагеннің беріктігі нашар молекулаларының п. Б. ә кеп соғ ады.ересек адам ушін с витамин тә уліктік мө лшері-20-100 мг. Ағ зада с витамині жетіспесе цинга ауруына ә кеп соқ тырады, тістердің босапі тусуімен, қ ызыл иектің қ анауымен, суйектердің зақ ымдалуымен, анемиямен сипатталады

9.Д»некер тканінің глюкоза амингликандарына гиалурон қ ышқ ылы, хондроитинсульфаттар, дерматасульфаттаркератальсулфаттаржә не гепарин жат.олар клеткааралық матрикстің белоктарымен қ осылыпдә некер тканінің протеогликандарын тү зеді.гиалурон қ ышқ ылымен ЕН ацетил глюкозамин кезектесіп орналасатын биополимер болып табылады. Ә ртурлі мү шелерде гиалурон қ ышқ ылының мө лшері бірдей емес. Ол теріде, буындардың синовиальды суйық тарында кейбір клеткааралық ө ткізгіштерді арттырады. Кейбір бактериялар гиалуронилазаны бө лед, ол қ ан ағ ының клеткаарлық кең істікке ө туінежә не тканьдерде ірің ді инфекцияны таратуғ а мү мкіндік береді.

10 10.Су жә не катиондар алмасуындағ ы протеогликандардың ролі.

Протеогликандардың қ ұ рылысы тү зу сызық тық, қ ышқ ылдық табиғ аты бар, диссоциаланғ ан кезде полианиондарғ а ыдырайды.Суды жә не Na, Ca иондарын байланыстыра алады.Суда ісінеді, сү йтіп кілегей.гель.сиякты коллоидар тү зеді.Шеміршектерге серпімділік қ асиет береді, буындар арасында майлаушы сұ йық тық болып есептеледі, соғ ылуды, ү йкелісті азайтады.

Клеткаарлалық матриксте глюкозамин сериннің қ алдығ ы арқ ылы HO-CH—белокпен мық ты коваленттік байланыспен байланысқ ан.Мұ ндай гибридтік байланыспен тү зілген заттар протеогликандар деп аталады.Протеогликандардың белоктық бө лімі эндоплазмалық ретикулуммен байланысқ ан полирибосомаларда синтезделеді.Пептидтік тізбек ЭПР-мембранасынан ішкі ө тіп, ө се бастайды.Эндоплазмалық ретикулумның ішінде протеогликандардың гликозамингликандық бө лімі синтезделеді.Пептидтің қ ұ рамындағ ы серинге гликозилтрансфераза ферментінің кө мегімен бірінші моносахарид байланысады, синтез ә рі қ арай жалғ асады, осы жерде кө мірсудың сульфат тобын қ осып алуы жү реді.Сонан соң полисахаридтік тізбегі бар протеогликандар Гольджи аппаратына жылжып, одан секреторлық гранулаларғ а ө тіп, бө лініп шығ ады.Бір полипептидтік тізбекке бірнеше гликозамингликан тізбегі байланысады, протеогликанның молекуласы шыршаның бұ тағ ы сиякты болып келеді.Шеміршектің қ ұ рамында протеогликандар молекулалары 100-ге жуық хондроитинсульфаттың тізбегінен жә не 60-қ а жуық кератансульфаттың тізбегінен тұ рады.

11.жасы улғ айган сайындә некер тканінде глюкозамингликандардың, протеогликандардың жә не гликопротеидтердің сандық мө лшері, сапалық қ урамы ө згерістерге ұ щырайд. Теріде гиалурон қ ышқ ылының мө лшері тө мендейді.А итпті хондро-итин-сульфаттардың орнына В типті хондроитин сульфаттар жә не кератансульфаттар пайда болады, коллагенді фибриллалардың мө лшері артадың. Артериялар қ абырғ асында коллаген 3 коллаген1 ге ауысады. Коллаген 1 ә сіресе атеросклеротикалық тү йіндердің қ алыптасқ ан

12.

13. 13.Бұ лшық еттерде энергетикалық алмасудың ерекшеліктері.

Жұ мыс кезінде бұ лшық етте заттар алмасуы кү рт артады.Бұ л кезде АТФ тың қ ажеттілігі мың есе кө бейеді.Бұ лшыұ еттерде АТФ анаэробты гликолиз кезінде субстратты фосфорильдену реакциялары есебінен синтезделуі мү мкін.Бұ лшық ет оттегімен жеткілікті қ амтамасыз етілген кезде АТФ кө мірсулы, липидті, амин қ ышқ ылды алмасу метаболиттерінің тотығ уы кезінде, тотығ ып фосфорильдену реакцияларында синтезделеді.Жұ мыс істеп жатқ ан бұ лшық етте АТФ дең гейін толтыру кретинфосфаттың есебінен де жү реді, ол креатинфосфокиназаның ә серінен макроэргиялық фосфатты байланысты АДФ ке жеткізеді.Аэробты процестердің дең гейі бұ лшыұ еттің қ анмен қ амтамасыз етілуіне байланысты.Бұ лшық ет жұ мыс істеген сайын қ ан ағ ыны кү шейеді, капиллярлар кең ейеді, алайда жиырылу салдарынан қ ан тамырлары қ ысылып, бұ лшық еттің қ анмен қ амтамасыз етілуі нашарлайды.Соның салдарынан мынадай жағ дай байқ алады...жұ мыс істеп тұ рғ ан жә не энергияны кө п пайдаланатын юұ лшық еттердің қ анмен қ амтамасыз етілуі оттегіні жеькізу фактісі бойынша жеткіліксіз болады.Оттегіге деген жоғ ары қ ажеттілік оксиглобин тү рінде қ орғ а жиналғ ан оттегі есебінен компенсацияланады.Алайда оттегінің қ оры азайғ ан сайын, жұ мыс істеп тұ рғ ан бұ лшық етте энергияны ө ндіру глюкоза катаболизмінің анэробты дихотомиялық жолы есебінен жү зеге асырылады, оның қ арқ ыны арта тү седі.

14. Бұ лшық еттердің жиырылуының ө згерістері, бұ лшық ет дистрофиясы, бұ лшық ет денервациясы, креатинурия. Бұ лшық еттердің жиырылуының ө згерістері, бұ лшық ет дистрофиясы, денервациясы.
Жаралану немесе жү йке импульсациясының бұ зылуы салдарынан қ озғ алыс жү йке талшық тарының зақ ымдануы кезінде бұ лшық ет салмағ ының азаюы (атрофия), олардың қ ұ рылымында дə некер тіні мө лшерінің артуы, бұ лшық ет белоктарының азаюы жə не заттар алмасуның ө згерістері (дистрофия) орын алады.Бұ л жағ дайда бұ лшық еттің қ алыпты қ озуғ а жə не жиырылуғ а қ абілеті жоғ алады.
Мұ рдай ө згерістер жү йке жү йесінің орталық бө ліктерінің қ ызметтері бұ зылғ ан кезде байқ алады.
Бұ лшық ет тінінде дистрофиялық ө згерістер тұ қ ым қ уалаушы жү йке бұ лшық ет ауруларын да да кездеседі., мұ нда бұ лшық ет тінінің перифериялық жү йке талшық тарының, жұ лын миының зақ ымдануы орын алады.
Бұ л аурулардың нагізгі симптомдары бұ лшық ет ə лсіздігі, шаршау болып табылады.Олар бұ лшық ет гипотониясы жə не атрофиясымен қ атар жү реді.Ең кө п тарағ ан жү йке бұ лшық ет аурулары
-прогрессивті бұ лшық ет дистрофиясы
-миотониялар
-периодты отбасылық паралич б.т.
Дистрофиялық ө згерістер жү рек бұ лшық етінде де байқ алады, мыс: миокардиодистрофия, ол миокардтың энергптикалық жетіспеушілігімен байланысты жə не эндокринді бездердің қ ызметтері бұ зылғ анда, анемияда, инфекцияларда, интоксикация ашығ у авитаминозда п.б
Бұ лшық ет атрофиясын Е авитаминозы кезіндеде байқ ауғ а болады.

Кретинурия.
Атрофиямен сипатталатын бұ лшық ет тінінің аурулары қ анда креатиннің дең гейінің артуымен жə не оның зə рде пайда болуымен сипатталады.