![]() Главная страница Случайная страница КАТЕГОРИИ: АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника |
D. Относительным групповым
E. Классическим
29. D-оксидаза аланина способна дезаминировать только D-аланин, но не разрушает структуру L-аланина. Укажите тип специфичности D-оксидазы аланина: *A. Стереохимический B. Абсолютный C. Абсолютный групповой D. Относительный групповой E. Классический
30. Укажите верную запись общего уравнения ферментативного катализа необратимой реакции: *А. E + S → ES → ES*→ EP → E + P В. E + S ↔ ES → ES* → EP → Е + P С. E + S ↔ E + P D. E + S ↔ ES* → EP Е. E + S ↔ ES ↔ ES* ↔ EP ↔ E + P
31. Укажите ингибитор амилазы слюны: А. Хлорид натрия В. Сульфат аммония *С. Сульфат меди D. Хлорид магния Е. Глюконат кальция
32. Укажите активатор амилазы слюны: *А. Хлорид натрия В. Сульфат аммония С. Сульфат меди D. Хлорид магния Е. Глюконат кальция
33. Укажите тип активации профермента в фермент часто используемый при активации гидролаз ЖКТ: А. Фосфорилирование *В. Ограниченный протеолиз С. Декарбоксилирование D. Присоединение катиона металла Е. Трансаминирование
34. Укажите признак, положенный в основу классификации ферментов: А. Обратимость реакции В. Химическая структура фермента С. Тип специфичности фермента *D. Тип катализируемой реакции Е. Химическая структура субстрата
35. Амилаза слюны катализирует разрушение структуры крахмала до олигосахаридов и глюкозы. Укажите класс этого фермента: А. Оксидоредуктазы В. Трансферазы *С. Гидролазы D. Лиазы Е. Изомеразы
36. Укажите метод исследований, с помощью которого раствор фермента можно освободить от низкомолекулярных примесей: А. Высаливание В. Электрофорез *С. Диализ D. Изоэлектрическое фокусирование Е. Рентгеноструктурный анализ
37. Укажите метод исследований, с помощью которого можно изучить пространственную структуру фермента: А. Высаливание В. Электрофорез С. Диализ D. Изоэлектрическое фокусирование *Е. Рентгеноструктурный анализ
38. Укажите фермент, синтез которого был осуществлен первым в лабораторных условиях: А. Трипсин В. Пепсин С. Гексокиназа *D. Рибонуклеаза Е. Альдолаза
39. Для препаративных целей при получении фермента в чистом виде часто прибегают к обезвоживанию препарата фермента в вакууме из замороженного раствора. Дайте название этой операции: А. Диализ В. Высаливание С. Кристаллизация выпариванием при t =100оС *D. Лиофилизация Е. Гидролиз
40. Дайте полное название сложному ферменту, в котором полипептидные цепи присоединяются к небелковой части: А. Простетическая группа В. Кофактор С. Кофермент D. Апофермент *Е. Холофермент
41. Укажите простетическую группу фермента ацетил-КоА-карбоксилазы: *А. Биотин В. Пиридоксальфосфат С. Рибофлавин D. Тиаминпирофосфат Е. Аскорбат
42. Кофакторную функцию могут выполнять короткие пептиды. Назовите один из них: А. Либерин *В. Глутатион С. Окситоцин D. Вазопрессин Е. Статин
43. Укажите название фрагмента структуры фермента, в котором осуществляется превращение субстрата в продукт реакции: А. Контактный участок активного центра *В. Каталитический участок активного центра С. Аллостерический центр D. Кофактор Е. Гидрофобное ядро
44. У лактатдегидрогеназы известны 5 изоферментных форм. Укажите структурный фрагмент идентичный во всех изоформах этого фермента: А. Аллостерический центр В. Активный центр С. Количество субъединиц Н D. Количество субъединиц М *Е. Лактат
45. Укажите место синтеза изоформы лактатдегидрогеназы ЛДГ1 в организме человека: А. Скелетная мышца *В. Миокард С. Печень D. Почки Е. Головной мозг
46. Укажите мультиферментную систему, участвующую в синтезе высших жирных кислот: А. Пируватдегидрогеназный комплекс В. α -Кетоглутаратдегидрогеназный комплекс С. Дыхательная цепь D. Цитратсинтаза *Е. Пальмитатсинтаза
47. Выберите фамилию ученого, изучавшего кинетику ферментативных реакций: А. Г. Кребс В. Ф. Липман С. К. Функ *D. М. Ментен Е. Ф. Крик
48. Укажите фамилию ученого, предложившего гипотезу «индуцированного соответствия»: А. Г. Кребс *В. Д. Кошленд С. М. Ментен D. Ф. Крик Е. К. Функ
49. Укажите тип специфичности фермента, который описывается теорией Фишера: А. Относительная стереохимическая специфичность *В. Абсолютная специфичность С. Относительная групповая специфичность D. Стереохимическая специфичность Е. Классическая специфичность
50. Значение константы диссоциации фермент-субстратного комплекса не зависит от: А. Концентрации субстрата В. Химической природы фермента *С. Концентрации фермента D. Концентрации фермент-субстратного комплекса Е. Степени сродства фермента к субстрату
51. Константа Михаэлиса для фермента определяет: А. Степень сродства фермента к продукту реакции *В. Степень сродства фермента к субстрату С. Степень сродства фермента к конкурентному ингибитору D. Среднюю скорость ферментативной реакции Е. Максимальную скорость ферментативной реакции
52. Действие конкурентного ингибитора на фермент можно убрать путем: *А. Повышения концентрации фермента В. Введения в реакционную среду катиона металла С. Повышения концентрации субстрата D. Введения в реакционную среду аллостерического активатора Е. Удаления из реакционной среды продукта реакции
53. Продолжите фразу: " Незначительное изменение рН среды влияет на молекулу фермента, меняя...": А. Уровень организации молекулы фермента *В. Степень поляризации аминокислотных радикалов в активном центре С. Толщину гидратной оболочки фермента D. Оптические свойства фермента Е. Биологическую функцию фермента
54. Укажите тип специфичности гексокиназы: А. Абсолютная *В. Относительная групповая С. Абсолютная групповая D. Стереохимическая Е. Классическая
55. Найдите фермент, обладающий абсолютной специфичностью: А. Липаза панкреатическая В. Амилаза слюны С. Трипсин D. Химотрипсин *Е. Аргиназа
56. Укажите тип специфичности действия фумаразы цикла Кребса: А. Абсолютная В. Относительная групповая С. Абсолютная групповая *D. Стереохимическая Е. Классическая
57. При определении удельной активности фермента общую активность фермента делят на значение: А. Концентрации данного фермента в исследуемой пробе В. Концентрации белка в исследуемой пробе *С. Концентрации субстрата в исследуемой пробе D. Константы Михаэлиса для данного фермента Е. Максимальной скорости исследуемой ферментативной реакции
58. Укажите активаторы фермента енолазы (гликолиз): А. Mg2+, Ca2+, K+ *В. Mg2+, Mn2+, K+ С. Mn2+, Ni2+, K+ D. цАМФ Е. цГМФ 59. Укажите ион, являющийся активатором амилазы слюны: А. Na+ *В. CI– С. Cu2+ D. SO42– Е. K+
60. Укажите фермент, активность которого полностью ингибирована в присутствии синильной кислоты (HCN): А. Глюкокиназа В. Енолаза С. Амилаза слюны D. Пепсин *Е. Цитохромоксидаза
61. Инсектициды оказывают токсический эффект на организм человека, блокируя активность одного из важных ферментов нервной ткани. Назовите его: А. Цитохромоксидаза В. АТФ-синтетаза *С. Холинэстераза D. Пируваткиназа Е. Лактатдегидрогеназа
62. При лечении острого панкреатита используют препарат трасилол. Укажите фермент ЖКТ, активность которого ингибируется этим препаратом: *А. Трипсин В. Амилаза панкреатическая С. Липаза панкреатическая D. Энтерокиназа Е. Дипептидилпептидаза
63. Назовите фермент, для которого малоновая кислота является конкурентным ингибитором: А. Лактатдегидрогеназа В. Пируватдегидрогеназа С. Глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа *D. Сукцинатдегидрогеназа Е. Изоцитратдегидрогеназа
64. Назовите вещество, с которым малоновая кислота (ингибитор) конкурирует за связывание с активным центром фермента сукцинатдегидрогеназы: A. Пировиноградная кислота *B. Янтарная кислота C. Яблочная кислота D. Молочная кислота E. α -Кетоглутаровая кислота
65. Укажите тип ингибирования, при котором ингибитором фермента является продукт реакции: A. Конкурентное B. Неконкурентное C. Бесконкурентное D. Стереохимическое *E. Ретроингибирование
66. Укажите характеристику фермента, которая меняется в присутствии неконкурентного ингибитора: *A. Максимальная скорость ферментативной реакции B. Константа Михаэлиса C. Оптимум температуры действия D. Оптимум рН действия E. Концентрация фермента
67. Укажите характеристику фермента, которая меняется в присутствии конкурентного ингибитора: A. Максимальная скорость ферментативной реакции B. Константа Михаэлиса C. Оптимум температуры действия D. Оптимум рН действия *E. Концентрация фермента
68. Укажите общий эффект действия аллостерического ингибитора на фермент: A. Денатурация фермента B. Диссоциация на субъединицы *C. Изменение конформации активного центра фермента D. Формирование активного центра фермента E. Изменение типа связей в молекуле фермента
69. Укажите тип реакции, благодаря которому происходит активация фермента гликогенфосфорилазы: A. Декарбоксилирование *B. Фосфорилирование C. Дегидрирование D. Гидратация E. Дегидратация
70. Протеинфосфатаза – один из ферментов ковалентной модификации других ферментов. Укажите тип реакции, который она катализирует: *A. Дефосфорилирование В. Фосфорилирование C. Декарбоксилирование D. Дегидрирование E. Дегидратация
71. Выберите термин, которым называется способность активной формы фермента катализировать собственное образование из предшественника: А. Ретроингибирование B. Химическая модификация *C. Аутокатализ
|