Будова скелетних м’язових фібрил хребетних

Скелетні м’язи складаються з тонких та довгих м’язових волокон діаметром 50 мкм, які утворюють симпласт, який утворюється поєднанням м’язових клітин (міобластів). Тому м’язове волокно містить велику кількість ядер. Всередині м’язових волокон знаходяться міофібрили — циліндричні нитки товщиною 1-2 мкм, які тягнуться від одного кінця симпласту до іншого. В світловому мікроскопі можна побачити чергування темних та світлих дисків, які забезпечують «смугастість» загальної картини м’язу. Темні диски названі анізотропними дисками (А-дисками), світлі — ізотропними (І-дисками). Через темний диск в центрі проходе вузька ще більш темна смуга — М диск. Світлий диск в центрі має темну щільну поперечну смугу — Z-диск. Ділянку міофібрили між двома Z-дисками називають саркомером довжиною 2, 5 мкм — скорочувальною одиницею міофібрили. Він включає в себе темний А-диск та половину світлого І-диску з кожної сторони Z-диску. Межі саркомерів в сусідніх міофібрилах латерально співпадають, тому все м’язове волокно має регулярну посмугованість. Саркомер складається з філаментів двох типів: 1) тонкі філаменти довжиною 1 мкм і товщиною 8 нм, які ідуть від Z-диска через І-диск і заходять в А-диск — в проміжках між товстими нитками; 2) товсті філаменти довжиною 1, 6 мкм та товщиною 15 нм, які тягнуться від одного краю А-диску до другого. На поперечному зрізі міофібрили в області А-диска видно, що один товстий філамент оточений 6 тонкими, а кожна тонка нитка оточена 3 товстими. Таким чином співвідношення тонких та товстих ниток в саркомерах м’язових волокон хребетних дорівнює 2: 1.

Основним білком тонких ниток є актин. Це глобулярний білок G-актин з молекулярною масою 41, 8 тис. Кожна його молекула міцно пов’язана з одним іоном Са²⁺, який стабілізує її глобулярну конформацію. Крім того, до молекули актину нековалентно приєднана одна молекула АТФ. Молекула актину легко полімеризується в ланцюг, який називається F-актином з відщепленням кінцевого фосфату АТФ. Утворюється протофібрила (F-актин) діаметром 4 нм. Актиновий філамент складається з двох ланцюгів F-глобулярних молекул, тобто протофібрил скручених в подвійну спіраль із загальним діаметром 8 нм. Актинові фібрили асоційовані з двома видами білків: тропоміозин тягнеться вздовж обох сторін в поглибленнях спіралі актинового філамента та придає йому необхідну міцність, але основна його роль полягає в екранізації активних центрів на молекулі актину — місць контакту актинових та міозинових молекул через головки міозинових фібрил — т. з. «містки». Інший білок тропонін розташовується біля актинової фібрили. Він складається з 3 пептидів та виконує регуляторну функцію. Актинові фібрили закріплені в Z-диски, які складаються з білків G-актина (глобулярної форми) і десміна.

Товсті нитки складаються з великого білка міозину з мол. масою близько 500 тис. Молекула міозину складається з 6 поліпептидних ланцюгів: 2 ідентичних важких довгих ланцюга; 2 пари легких, коротких ланцюга різних типів (одна пара має мол. вагу 16 тис., інша — 20 тис.). 2 важких ланцюга довгим кінцем обкручують один одного та утворюють подвійну спіраль, другий кінець кожного ланцюга утворює вільну глобулярну голівку. З глобулярною голівкою пов’язані легкі ланцюги по одній з двох типів. В місцях з’єднання головок та хвостів є дві шарнірних ділянки, які забезпечують латеральний зсув головок при взаємодії з активними центрами актинових філаментів. В кожній голівці розташовується АТФ-азний центр та центр взаємодії з актином.

Міозинові молекули асоціюють одна з одною паличкоподібними хвостами. При цьому декілька сотень (біля 3) молекул розташовуючись паралельно зі зсувом по довжині, формують пучок, з якого виступають латерально розташовані глобулярні головки. Міозинові молекули асоціюють в двох напрямках таким чином, що утворюється біполярний філамент: половина молекул міозина спрямована в одну сторону, друга — в іншу, але виступаючі головки відсутні у невеличкому середньому фрагменті (гладка зона). В цій зоні сусідні міозинові фібрили саркомеру тісно пов’язані М-білком, утворюючі М-смугу в темному дискі саркомеру.

Головки міозинових молекул проявляють слабку ферментативну активність у відношенні розщеплення АТФ. Але ця здатність посилюється при їх взаємодії з актиновими фібрилами. Тому, головки міозину — це актин-залежна АТФ-аза.

Механізм скорочення міофібрил заснований на ковзанні товстих та тонких філаментів, причому довжина тих та інших не змінюється. Скорочується тільки світлий диск. При цьому саркомер зменшується з 2, 5 мкм до 2 мкм.