![]() Главная страница Случайная страница КАТЕГОРИИ: АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника |
Тубулин
ЦИТОСКЕЛЕТ
Цитоплазма эукариотических клеток пронизана трехмерной сетью из белковых нитей, называемой цитоскелетом. В зависимости от диаметра нити разделяются на микрофиламенты (6 — 8 нм) и микротрубочки (около 25 нм). Все эти волокна представляют собой полимеры, состоящие из субъединиц особых глобулярных белков (рис. 1.16). АКТИН Микрофиламенты (актиновые нити) состоят из белка актина, наиболее распространенного в эукариотических клетках. Актин может существовать в виде мономера (G-актин, «глобулярный актин») или полимера (F-актин, «фибриллярный актин»). G-актин — асимметричный глобулярный белок (42 кДа), состоящий из двух доменов. По мере повышения ионной силы G-актин обратимо агрегирует, образуя линейный скрученный в спираль полимер F-актин. Молекула G-актина несет прочно связанную молекулу АТФ, которая при переходе в F-актин медленно гидролизуется до АДФ, т. е. F-актин имеет свойства АТФазы. При полимеризации G-актина в F-актин ориентация всех мономеров одинакова, поэтому F-актин обладает полярностью. Волокна F-актина имеют два разноименно заряженных конца: (+) и (-), которые полимеризуются с различной скоростью. В растительной клетке эти концы не стабилизированы специальными белками (как, например, в мышечных клетках), и при критической концентрации F-актина (+)-конец будет удлиняться, а (-)-конец укорачиваться. В условиях эксперимента этот процесс может быть ингибирован токсинами грибов. Например, фаллоидин (яд бледной поганки) связывается с (-)-концом и ингибирует деполимеризацию, в то время как цитохалазин (токсин из плесневых грибов, обладающий свойством цитостатика) присоединяется к (+)-концу, блокируя полимеризацию. В цитоплазме клеток имеется более 50 различных типов актинассоциированных белков, которые специфически взаимодействуют с G- и F-актином. Эти белки выполняют различные функции: регулируют объем G-актинового пула (профилин), оказывают влияние на скорость полимеризации G-актина (виллин), стабилизируют концы нитей F-актина (фрагин, β -актинин), сшивают филаменты друг с другом или с другими компонентами (как, например, Рис. 1.16. Схема строения элементов цитоскелета: А — строение мономерного (G) и полимерного (F) актина; принцип движения актина; Б — строение микротрубочек тубулина; принцип их сборки и разборки
Рис. 1.17. Актин-ассоциированные белки: а — разъединяющие; б — «блокировочные»; в — «скрещивающие»; г — связующие; д — «моторные» виллин, α -актинин, спектрин) или разрушают спираль F-актина (гель-золин). Активность актин-ассоциированных белков регулируется ионами Са + и протеинкиназами (рис. 1.17).
ТУБУЛИН Микротрубочки построены из глобулярного белка тубулина, представляющего собой димер α - и β -субъединиц (53 и 55 кДа). Гетеродимеры α и β образуют линейные цепочки, называемые протофиламентами; 13 протофиламентов образуют циклический комплекс, затем кольца полимеризуются в длинную трубку. Как и микрофиламенты, микротрубочки представляют собой динамические полярные структуры с (+)- и (-)-концами. Конец (-) стабилизирован за счет связывания с центросомой (центр организации микротрубочек), в то время как для (+)-конца характерна динамическая нестабильность. Он может либо медленно расти, либо быстро укорачиваться. Тубулиновые мономеры связывают ГТФ, который медленно гидролизуется в ГДФ. С микротрубочками ассоциируют два вида белков: структурные белки MAP и белки-транслокаторы.
|