![]() Главная страница Случайная страница КАТЕГОРИИ: АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника |
Запорожский А.А.Стр 1 из 6Следующая ⇒
КОНСПЕКТ Лекций по дисциплине " Технология мяса и мясных продуктов" Запорожский А.А. Ó Запорожский А.А ВВЕДЕНИЕ Отсутствует однородность качества готовой продукции, т.е. мясопродукты одного и того же вида, изготовленные в условиях разных предприятий, имеют совершенно различные органолептические, структурно-механические и технологические характеристики. Утеряно чувство долга и ответственности перед потребителем. Происходит деградация технолога как основного специалиста мясной отрасли. В связи с вышеизложенным, в новых социально-экономических условиях требуется коренной пересмотр не только производственных отношений, но и сложившегося профессионального мировоззрения. В настоящее время технолог мясной промышленности обязан не только в совершенстве знать состав и основные свойства сырья, не только понимать сущность и взаимосвязь процессов, происходящих в мясе на разных этапах переработки, но и в совершенстве владеть причинами изменения отдельных показателей качества на различных этапах технологической цепочки (выращивание животных - транспортировка - первичная переработка скота - холодильная обработка -изготовление мясопродуктов - хранение - реализация) и уметь управлять качеством сырья и готовой продукции имеющими у него средствами, быть ориентированным на запросы потребителя, владеть вопросами ценообразования, рыночной конъюнктуры и рекламы. При этом, как показывает зарубежный и передовой отечественный опыт, способность мясоперерабатывающих предприятий к выживанию в условиях конкуренции, а также экономическая эффективность их деятельности во многом предопределяются уровнем качества вырабатываемой продукции.
В условиях отечественных предприятий вопрос качества неразрывно связан с необходимостью безотлагательного решения и ряда других проблем, к которым следует в первую очередь отнести:
В связи с этими обстоятельствами, производство высококачественных мясопродуктов, рациональное использование сырья и успехи в экономической области могут быть достигнуты лишь при условии глубокого профессионального понимания работником отрасли основных принципов, заложенных в технологии мяса. Технология мяса - предмет многоплановый, так как рассматривает не только характерные изменения сырья на различных этапах его получения и переработки, но и предлагает разнообразные способы и варианты его использования в производстве мясопродуктов, пути стабилизации и улучшения качества, методы контроля на разных этапах технологического процесса и т.п. Сущность технологии - в рассмотрении технологических схем и основных принципов производства в совокупности с множеством разнообразных, сопряженных друг с другом явлений и процессов, происходящих в мясе под воздействием технологических факторов. Одни из этих явлений относятся к необходимым условиям превращения сырья в продукт с заданными свойствами, другие могут оказаться нежелательными или не иметь практического значения. Так как мясо легко изменяет свои первоначальные свойства, состав и структуру, управлять ходом биохимических, микробиологических и ферментативных процессов можно лишь на основе их знания. В связи с этим особенно важное значение приобретает знание функционально-технологических свойств (ФТС) различных видов основного сырья и их компонентов, понимание роли вспомогательных материалов и характера изменения ФТС под воздействием внешних факторов. Вопрос рассмотрения ФТС неразрывно связан с проблемами:
Функционально-технологические свойства мясных систем взаимосвязаны с количественным содержанием основных пищевых веществ, в первую очередь миофибриллярных белков и липидов, и их качественным (амино- и жирнокислотным) составом. Функционально-технологические свойства мясного сырья модифицируются во времени в процессе развития автолитических изменений, при механической обработке (массирование, тендеризация, измельчение разной степени), при выдержке в посоле, термообработке и других технологических воздействиях. Прогнозирование поведения мясной системы представляет достаточно сложную задачу. Необходимо учитывать функционально-технологические свойства каждого ингредиента рецептуры и роль каждого из них в формировании качественных характеристик готового продукта. Степень выраженности функционально-технологических свойств сырья также зависит от условий его подготовки на разных стадиях технологического процесса. Параллельно с термином ФТС в области академических наук используют понятие функциональные свойства (ФС), подразумевая под ними сложный комплекс физико-химических характеристик изолированного белка, определяющих его поведение при переработке и хранении, и обеспечивающих желаемую структуру, технологические и потребительские свойства готовых продуктов.
Принимая во внимание, что в сложных реальных мясных системах поведение белка как основного стабилизирующего компонента рецептуры всегда рассматривают во взаимосвязи как с другими составляющими (жир, вода, минеральные вещества, морфологические элементы), так и с изменяющимися в процессе технологической обработки сырья условиями среды и его состоянием, возникает необходимость в общем виде остановиться на специфике состава, свойств и структуры основных компонентов мяса и их значении в формировании ФТС мясопродуктов. ^ Функционально-технологические свойства (ФТС) составных частей мяса Мышечная ткань является основным функциональным компонентом мясного сырья и источником белковых веществ и состоит из мышечных волокон - своеобразных многоядерных клеток вытянутой формы (рис. 1, 2).
Каждое мышечное волокно окружено тонкой соединительнотканной прослойкой - эндомизием, с помощью которой волокна объединяются в пучки первого порядка. Последние объединяются в пучки второго, третьего и т. д. порядков более плотной соединительнотканной прослойкой - перемизием.Из этих пучков формируется мускул, покрытый эпимизием, или фасцией. В свою очередь мышечное волокно содержит множество миофибрилл, саркоплазму и сарколемму (оболочку). Миофибриллы (рис. 3) - основные сократительные элементы мышечного волокна - представляют собой молекулярный уровень мышцы, характеризуются поперечной исчерченностью, создаваемой структурными элементами миофибриллы - саркомерами. Миофибриллы существуют в виде длинных тонких структур, в которых под микроскопом различаются более или менее плотные зоны. Более светлые зоны представляют собой изотропные I – диски, а темные – анизотропные А–диски. Светлые зоны пересекаются темной линией (так называемой Z-линией). Участок каждой миофибриллы, связанный на концах Z – полосками, рассматривается как структурная единица, или саркомер.
1 – саркомер; 2 – А – диск; 3 – I – диск; 4 – Z – полоска Саркомер представлен солерастворимыми контрактильными белками актином и миозином. Каждая миофибрилла состоит из нескольких параллельных филаментов (белковых нитей) двух типов – толстые и тонкие. Толстые нити содержат главным образом миозин, тонкие – актин, тропонин, тропомиозин. Миофибриллы окружены и тесно связаны с особой структурой, состоящей из трубочек и пузырьков, называемой саркплазматическим ретикулумом. В различных клетках саркоплазматический ретикулум отличается по форме и функциям. В клетках скелетных мышц, сокращение которых стимулируется ионами Са2+, он участвует в процессе расслабления, обеспечивая реабсорбцию этих ионов. На долю белков миофибрилл приходится около 30 % общего белка мышц. Они являются сократительными элементами клетки и представлены в основном миозином, актином, актомиозином, тропонином и некоторыми другими белками, 40 % массы которых приходится на миозин. Большое количество полярных групп, а также фибриллярная форма молекул обуславливают высокую гидратацию миозина. Актин составляет 12-15 % всех мышечных белков. Изоэлектрическая точка миозина и актина составляет, соответственно, 5.4 и 4.7; температура денатурации 45-50 и 50-55°С. Стабильность качественных характеристик мясопродуктов во многом зависит от количественного содержания и состояния миозина и актина. Вторая группа белков мышечной ткани - белки саркоплазмы (20-25% от количества всех мышечных белков): миоген (20%), глобулин-Х (10-20%), миоальбумин, миоглобин и кельмодулин. Белки - водорастворимы, большая часть - полноценна, обладает высокой водосвязывающей способностью. Особый интерес представляет миоглобин, обеспечивающий формирование привлекательного цвета у мясопродуктов. Естественная окраска мяса обусловлена наличием в мышечной ткани миоглобина (Мb) - хромопротеина, состоящего из белкового компонента (глобина) и простетической группы (гема), и составляющего около 90 % общего количества пигментов мяса (10 % представлены гемоглобином крови). Содержание гемоглобина в говядине колеблется в пределах от 0, 4 до 1, 0 %. Небелковая часть миоглобина - гем - состоит из атома железа и четырех гетероцикличных пиррольных колец, связанных метиленовыми мостиками. Именно атом железа ответственен за формирование различного цветового оттенка мяса, так как легко окисляясь и отдавая один электрон, он может образовывать три формы миоглобина (рис.4).
К белкам стромы относятся коллаген, эластин, ретикулин. Таким образом, мясо содержит липофильные белки. С одной стороны, это нерастворимый коллаген с его желирующей способностью, с другой - миозин и актин, которые могут существовать в виде актомиозина и растворяться в воде (особенно в соленой). Эти виды белков должны быть в оптимальном соотношении и совершенно необходимы для создания хорошей мясной структуры. Как уже отмечалось, совокупность мышечных белков ответственна за эффективность образования мясных эмульсий, с которыми имеют дело специалисты в колбасном производстве и которые называют фаршем вареных колбас, сосисок и сарделек. Известно, что количественное содержание белка в системе, его качественный состав, условия среды – все это предопределяет степень стабильности получаемых мясных систем, влияет на уровень водосвязывающей, эмульгирующей и жиропоглощающей способности, на структурно-механические и органолептические характеристик, на выход готовой продукции и т.д. В частности, чрезмерное увеличение содержания мышечного белка в эмульсии сопровождается ухудшением консистенции готовых изделий; снижение концентрации – приводит к образованию бульонных и жировых отеков, появлению рыхлости, падению выхода. Понять сущность приведенных примеров можно лишь после рассмотрения ФТС мышечных белков. ФТС белков тесно связаны с их аминокислотным составом, структурой и физико-химическими свойствами. В природе найдено около 200 аминокислот, однако в состав белков входят лишь 20 из них, которые получили название протеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются a-аминокислотами: В зависимости от химических свойств R–групп все аминокислоты подразделяются на четыре основных класса: 1) неполярные, или гидрофобные; 2) полярные; 3) отрицательно заряженные (– СОО –); 4) положительно заряженные ( В растворе возможно существование 4-х электрохимических форм аминокислот рис.5:
На ионизацию аминокислот в водных растворах большое внимание оказывает рН среды. В кислой среде высокая концентрация протонов подавляет диссоциацию карбоксильных групп ( В щелочной среде при избытке ОН– –ионов аминокислоты находятся в виде анионов за счет диссоциации протонированных аминогрупп. Так как в кислой среде аминокислоты заряжены положительно, а в щелочной – отрицательно, то величина электрического заряда аминокислоты находится в тесной взаимосвязи с рН среды. Состояние аминокислоты, когда ее суммарный электрический заряд равен нулю, называется изоэлектрическим, а значение рН, обуславливающее это состояние, называется изоэлектрической точкой аминокислоты (рI). По пространственному строению белки делят на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки состоят из одной полипептидной цепи или нескольких, плотно свернутых за счет нековалентных, а часто и ковалентных связей в компактную частицу, называемую глобулой. Обычно глобулярные белки хорошо растворимы в воде. Фибриллярные белки состоят их вытянутых или спирализованных полипептидных цепей, расположенных параллельно и удерживаемых вместе за счет многочисленных нековалентных связей. Полипептидные цепи объединены в волокна (фибриллы). Такие белки нерастворимы в воде. ФТС белков тесно связаны с их химическим и аминокислотным составом, структурой и физико-химическими свойствами, которые определяют взаимодействие белок-белок, белок-вода; белок-липиды; а также поверхностно-активные свойства (образование эмульсий).
|