Первичная минерализация эмали

Первичная минерализация эмали представляет двухступенчатый процесс, включающий инициацию и последующий рост кристаллов (эпитаксию). Для роста кристаллов необходимы белки с небольшой мол. массой, а в составе секреторных гранул содержатся высокомолекулярные гликофосфопротеины, поэтому эти белки подвергаются ограниченному расщеплению протеолитическими ферментами - энамелизинами (ММП-20), калликреином и матриксными сериновыми протеиназами. Энамелизин секретируется в начальной стадии созревания эмали как амелобластами, так и одонтобластами, а калликреин- 4 - только амелобластами. Каждая протеиназа обладает субстратной специфичностью и расщепляет пептидные связи, образованные опре- делёнными аминокислотами. Процесс протеолиза носит каскадный характер, что сопровождается образованием белков с разной мол. массой и различными функциями. Так, энамелизин гидролизует амелогенины с мол. массой 25 кДа и образуются белки с мол. массой 20 кДа, которые далее подвергаются гидролизу при участии слабощелочной протеиназы - калликреина-4. В результате протеолиза освобождаются амелогенины с мол. массой 6 и 13 кДа. Образующиеся в процессе гидролиза низкомолекулярные белки способны присоединять Ca²⁺ и PO₄^3-.

Рис. 4. Формирование кристаллитов гидроксиапатита.

К остаткам глутаминовой кислоты, аспарагина и фосфосерила присоединяются ионы кальция и фосфата. В процессе дальнейшей преципитации ионов формируется первичный кристалл гидроксиапатита.

Для образования кристаллов гидроксиапатита необходима высокая концентрация Ca²⁺. В транспорте Ca²⁺ участвуют кальций-связывающие белки. Наличие большого количества глутамата и аспартата в эмалевых низкомолекулярных белках и других протеинах минерализованных тканей позволяет присоединять Ca²⁺ непосредственно к 7 - и е-карбоксильным группам этих аминокислот; Ca²⁺ также связывается с остатками фосфосерила. Присоединение кальция и фосфата к белкам эмали заканчивается формированием кристаллитов гидроксиапатита.

Вначале формируются длинные и тонкие кристаллиты, которые встраиваются в органический матрикс параллельно друг другу. В более позднем периоде кристаллиты утолщаются и превращаются в плоские шестиугольные призмы (рис. 4). Упорядоченное построение и форма кристаллов эмали отличается от бесформенных пластинчатых призм кристаллов кости и дентина. Уникальность эмалевых кристаллов обусловлена особенностью их формирования и роста. Рост кристаллов регулируется ионами Ca²⁺ и PO₄³, которые транс-

портируются от амелобластического слоя в эмалевый матрикс. В свою очередь, поток жидкости, изменяющийся в течение развития эмали, регулирует эмалевый матрикс.

В регуляции роста кристалла в длину, ширину и толщину участвуют амелогенины, упакованные в наносферы (рис. 5).

Амелогенины подвижны и не связываются с кристаллами. Считают, что присутствие глутаминовой кислоты в составе амелогенинов позволяет связывать молекулы H₂O и Ca²⁺, тем самым способствуя формированию кристаллов. Предполагают, что амелогенины мигрируют по формирующейся эмали и по мере роста кристаллов вытесняются в сторону энамелобластов. Эмалевые белки обнаруживают во всех участках ново- образованной эмали, но наибольшая их концентрация определяется в оболочке эмалевых призм. В формирующейся эмали также обнаружены остатки отростков амелобластов, содержащих небольшое количество глицерофосфолипидов, которое сохраняется в зрелой эмали.

Рис. 5. Регуляция роста кристалла [по Ten Cate A.R., 1998]: А - клеточная мембрана амелобласта; Б - собранная наносфера; В - начальные кристаллиты; Г - ансамбли из наносфер, располагающиеся на поверхности первичных кристаллов; Д - кристаллиты присоединяют дополнительные ионы кальция и фосфата; Е - минерализованный матрикс дентина.