Главная страница Случайная страница
КАТЕГОРИИ:
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника
Антивитамины
|
|
| Витамин | Антивитамин | Механизм действия антивитамина | Применение антивитамина |
| 1. Пара-амино-бензойная кислота (ПАБК) | Сульфанил-амиды (стрептоцид, норсульфазол, фталазол) | Сульфаниламиды – структурные аналоги ПАБК. Они ингибируют фермент путем вытеснения ПАБК из комплекса с ферментом, синтезирующим фолиевую кислоту, что ведет к торможению роста бактерий. | Для лечения инфекционных заболеваний. |
| 2. Фолиевая кислота | Птеридины (аминоптерин, метотрексат). | Встраиваются в активный центр фолатзависимых ферментов и блокирует синтез нуклеиновых кислот (цитостатическое действие), угнетается деление клеток. | Для лечения острых лейкозов, некоторых форм злокачественных опухолей |
| 3. Витамин К | Кумарины (дикумарин, варфарин, тромексан). | Кумарины блокируют образование протромбина, проконвертина и др. факторов свертывания крови в печени (оказывают противосвертывающее действие). | Для профилактики и лечения тромбозов (стенокардия, тромбофлебиты, кардиосклероз и др.). |
| 4. Витамин РР | Гидразид изоникотиновой кислоты (изониазид) и его производные (тубазид, фтивазид, метозид). | Антивитамины включаются в структуры НАД и НАДФ, образуя ложные коферменты, которые не способны участвовать в окислительно-восстановительных и других реакциях Биохимические системы микобактерий туберкулеза наиболее чувствительны к этим антивитаминам. | Для лечения туберкулеза. |
| 5. Тиамин (В1) | Окситиамин, пиритиамин. | Антивитамины замещают коферменты тиамина в ферментативных реакциях. | Для создания эксперимен-тального В1- авитаминоза. |
| 6. Рибофла- вин (В2) | Изорибофлавин, дихлоррибо-флавин, галактофлавин. | Антивитамины замещают коферменты рибофлавина в ферментативных реакциях. | Для создания в экспериментах гипо- и арибофлави-нозов. |
| 7. Пиридок-син (В6) | Дезоксипири-доксин, циклосерин | Антивитамин замещает пиридоксалевые коферменты в ферментативных реакциях. | Для создания эксперименталь-ной пиридоксиновой недостаточности |
Антивитамины нашли широкое применение в клинической практике в качестве антибактериальных и противоопухолевых средств, тормозящих синтез белков и нуклеиновых кислот в бактериальных и опухолевых клетках.
ГЛАВА 16
УГЛЕВОДЫ ТКАНЕЙ И ПИЩИ – ОБМЕН И ФУНКЦИИ
Углеводы входят в состав живых организмов и вместе с белками, липидами и нуклеиновыми кислотами определяют специфичность их строения и функционирования. Углеводы участвуют во многих метаболических процессах, но прежде всего они являются основными поставщиками энергии. На долю углеводов приходится примерно 75 % массы пищевого суточного рациона и более 50 % от суточного количества необходимых калорий. Углеводы можно разделить на 3 основные группы в зависимости от количества составляющих их мономеров: моносахариды; олигосахариды; полисахариды.
По функциям углеводы условно можно подразделить на две группы:
1. Углеводы с преимущественно энергетической функцией. К ним относится глюкоза, гликоген, крахмал.
2. Углеводы с преимущественно структурной функцией. К ним относятся гликопротеины, гликолипиды, гликозаминогликаны, у растений – клетчатка.
Углеводы выполняют ряд важных функций:
1. Энергетическую.
2. Структурную – входят в состав мембран, глюкозаминогликаны содержатся в соединительной ткани, пентозы входят в состав нуклеиновых кислот.
3. Метаболическую – из углеводов могут синтезироваться соединения других классов – липиды, аминокислоты и др.
4. Защитную – входят в состав иммуноглобулинов.
5. Рецепторную – входят в состав гликопротеинов, гликолипидов.
6. Специфическую – гепарин и др.
Таблица 16.1
Углеводы пищи (300 – 500 г. в сутки)
| Углеводы | Представители | Пищевые продукты | Количество г/сутки |
| Полисаха-риды | Крахмал, амилоза, аминопектин | Хлеб, крупа, рис, картофель | 250-400 |
| Дисаха-риды | Сахароза, лактоза, мальтоза | Сахар, кондитерские изделия, молоко | 50-100 |
| Моносаха-риды | Глюкоза, фруктоза, галактоза | Фрукты, ягоды, соки | 0-50 |
Пищевые волокна (клетчатка) – это компоненты растительных клеток, которые не расщепляются ферментами животного организма. Основной компонент пищевых волокон – целлюлоза. Рекомендуемое суточное потребление клетчатки – не менее 25 г.
Биологическая роль клетчатки
1. Утилизируется микрофлорой кишечника и поддерживает ее нормальный состав.
2. Адсорбирует воду и удерживает ее в полости кишечника.
3. Увеличивает объем каловых масс.
4. Нормализует давление на стенки кишечника.
5. Связывает некоторые токсические вещества, образующиеся в кишечнике, а также адсорбирует радионуклиды.
Переваривание углеводов
В слюне содержится фермент α -амилаза, расщепляющая α -1, 4-гликозидные связи внутри молекул полисахаридов.
Переваривание основной массы углеводов происходит в двенадцатиперстной кишке под действием ферментов панкреатического сока – α -амилазы, амило-1, 6-гликозидазы и олиго-1, 6-гликозидаза (терминальной декстриназы).
Ферменты, расщепляющие гликозидные связи в дисахаридах (дисахаридазы), образуют ферментативные комплексы, локализованные на наружной поверхности цитоплазматической мембраны энтероцитов.
Сахаразо-изомальтазный комплекс – гидролизует сахарозу и изомальтозу, расщепляя α -1, 2 – и α -1, 6-гликозидные связи. Кроме того обладает мальтазной и мальтотриазной активностью, гидролизуя α -1, 4-гликозидные связи в мальтозе и мальтотриозе (трисахарид, образующийся из крахмала).
Гликоамилазный комплекс – катализирует гидролиз α -1, 4-связей между глюкозными остатками в олисахаридах, действуя с восстанавливающего конца. Расщепляет также связи в мальтозе, действуя как мальтаза.
β -гликозидазный комплекс (лактаза) – расщепляет β -1, 4-гликозидные связи в лактозе.
Трегалаза – также гликозидазный комплекс, гидролизующий связи между мономерами в трегалозе – дисахариде, содержащемся в грибах. Трегалоза состоит из двух глюкозных остатков, связанных гликозидной связью между первыми аномерными атомами углерода.