Оксидоредуктази

Належать до складних ферментів і виявляють каталітичну активність лише при наявності коферментів або простетичних груп, які визначають силу ферментативної дії, білкова частина визначає специфічність ферменту. Найважливішими представниками цього класу є дегідрогенази, що каталізують перенесення водню; цитохроми, що каталізують перенесення електронів. Небілковою частиною дегідрогеназ є у більшості випадків динуклеотиди. В залежності від виду динуклеотиду дегідрогенази поділяються на піридинові та флавінові. 1. Піридинові дегірогенази – небілковою частиною є нікотинамідаденіндинуклеотидом (НАД) або нікотинамідаденінди-нуклеотидфосфатом (НАДФ). Піридинові дегідрогенази переносять водень не на кисень, а на інші акцептори, тому їх називають анаеробними. Коферменти НАД та НАДФ є динуклеотидами, в яких мононуклеотиди зв’язані між собою через залишки фосфорної кислоти. До складу одного з нуклеотидів входить амід нікотинової кислоти (вітамін РР), інший представляє собою АМФ.

НАД⁺

Каталізовані піридинзалежними дегідрогеназами реакції можна зобразити так:

Субстрат - Н₂ + НАД⁺=субстрат + НАД ^. Н + Н⁺

Здатність НАД⁺ та НАДФ⁺ відігравати роль проміжного переносника водню пов’язана з наявністю в їх структурі аміду нікотинової кислоти. Зворотне гідрування - дегідрування (приєднання та віддача протона та електронів) цих коферментів представляють наступним чином (див. схему). При перенесенні двох воднів від субстрату на НАД⁺ один з них включається у кофермент, а інший водень залишається в середовищі у вигляді H⁺. Для простоти відновлені форми НАД та НАДФ зображають символами НАДН₂ та НАДФН₂.

Піридинові дегідрогенази, активною групою яких є НАД беруть участь у спиртовому бродінні (алкогольдегідрогеназа), молочнокислому бродінні (лактатдегідрогеназа). Останнє лежить в основі отримання кисломолочних продуктів. Важливе значення мають ферменти в діагностиці різних захворювань. Зміна їх активнсті в крові порівняно з нормою є важливим показником патологічних змін в організмі. Цінність такої діагностики – висока специфічність та можливість визначення відхилень на ранніх стадіях хвороби. Так, у перші часи захворювання на інфаркт, коли ще ЕКГ не помічає ніяких змін, ферменти вже свідчать про початок хвороби (підвищується активність креатинкінзи та лактатдегідрогенази).

2. Флавінові дегідрогенази - небілковою частиною є флавінмононуклеотид (ФМН) або флавінаденіндинуклеотид (ФАД). Флавінові дегідрогенази також в основному анаеробні, але деякі можуть передавати водень безпосередньо на кисень, тоді їх називають аеробними.

Флавінові дегідрогенази містять похідні вітаміну В₂.

ФАД Н2

А – залишок аденіну.

ФМН та ФАД дуже міцно, на відміну від коферментів НАД та НАДФ, приєднані до ферменту (точніше, до апоферменту) і не відщепляються від нього ні на жодній із стадій каталітичного циклу. Активною частиною молекули ФАД та ФМН є ізоаллоксазинове кільце рибофлавіну, до атомів якого можуть приєднуватись два атоми водню, тобто два електрони та два протони при відповідній внутрішньомолекулярній перебудові подвійних зв’язків. 3. Перенесення електронів здійснює система цитохромів, яка складається з ряду геммістких білків (гемопротеїнів). В процесі тканинного дихання найбільш важливу роль відіграють цитохроми b, c₁, c, a, аa₃ (цитохромоксидаза). Всі вони містять простетичну гемінову групу, близьку до гему гемоглобіну (простетична група цитохрому b ідентична гему). Цитохроми відрізняються не лише простетичними групами, але і білковими компонентами. В ході каталітичного процесу валентність заліза, що міститься в цитохромах оборотно змінюється (Fe²⁺ Fe³⁺) 4.Ліпоксигеназа (ліпоксидаза) широко розповсюджений у рослинах, каталізує окислення киснем повітря деяких ненасичених ВЖК та утворених ними ефірів. Ліпогексиназа сої – глобулін, містить залізо. До окисно-відновинх ферментів належать ферменти, що беруть участь у перенесенні водню: аскорбатоксидаза (окислює аскорбінову кислоту в дегідроаскорбінову кислоту); глюкозооксидаза (містить дві молекули ФАД, каталізує окислення глюкози до глюконової кислоти; глюкозооксидаза застосовується як антиокислювач для зв’язування кисню, що міститься в продуктах і запобіганню окислення м’яса, соків); поліфенолоксидаза (каталізує окислення фенолів до відповідних хінонів, спричинює потемніння поверхні розрізаного яблука, картоплі, потемніння плодів та овочів під час висушування); каталаза (небілковою частиною є залізопорфірин, використовується для розкладу пероксиду водню, що утворюється в результаті дії глюкозооксидази), на м’ясокомбінатах за допомогою каталази освітлюють кров, щоб добути безбарвну білкову суміш, яку використовують для виготовлення деяких ковбас і макаронних виробів; пероксидаза (каталізує процеси окислення органічних сполук за участю пероксиду водню). Токсичність ціановодневої кислоти пояснюється тим, що вона є інгібітором багатьох ферментів, що містять метали. Вона зв’язує залізо, що входить до складу дихальних ферментів (наприклад, цитохромоксидази), внаслідок чого різко пригнічується дихання і організм гине.