Структура и функциональное значение р-рнк и т-рнк.

р-РНК -- на долю этого вида РНК приходится более 80% от всей массы РНК клетки. Она входит в состав рибосом. Рибосомы – это РНП, состоящие на 65% из р-РНК и на 35% из белка. Полинуклеотидная цепь р-РНК легко изгибается и укладывается вместе с белком в компактные тельца. Рибосома состоит из 2-х субъдиниц – большой и малой (соотношение их 2, 5: 1). В рибосоме различают 2 участка – А (аминокислотный, или участок узнавания) и Р – пептидный, здесь присоединяется п/п цепь. Эти центры расположены на контактирующих поверхностях обеих субъдиниц. Рибосомы могут свободно перемещаться в клетке, что дает возможность синтезировать белки в клетке там, где это необходимо. Рибосомы мало специфичны и могут считывать информацию с чужеродных м-РНК, вместе с м-РНК рибосомы образуют матрицу. Роль р-РНК – обуславливает количество синтезируемого белка.

т-РНК --- этот вид т-РНК изучен лучше всего, составляет 10% всей клеточной РНК. Содержится в цитоплазме, мол.масса небольшая (20тыс.Da) состоит из 70-80 нуклеотидов. Основная роль – транспорт и установка аминокислот на комплиментарном кодоне м-РНК. т-РНК специфичны к аминокислотам, что обеспечивается ферментом аминоацилсинтетазой. В неактивном состоянии она свернута в клубочек, а в активном имеет вид трилистника (клеверного листа). В молекуле т-РНК различают несколько участков: а) акцепторный стебель с последовательностью нуклеотидов АЦЦ, к нему присоединяется аминокислота. Б) участок для присоединения к рибосоме; в) антикодон – участок, комплиментарный кодону м-РНК, который кодирует аминокислоту, присоединенную к данной т-РНК. Особенностью первичной структуры т-РНК является то, что они содержат минорные, или модифицированные основания (7-метилгуанин, гипоксантин, дигидроурацил, псевдоурацил, 4-тиоурацил), которые способны к неклассическому спариванию. Это ускоряет белковый синтез. Т.о., т-РНК «метит» аминокислоту, придавая ей специфичность и способствует установлению аминокислоты на определенный участок м-РНК.

25. Посттрансляционные преобразования белков.

Посттрансляционная модификация белка как основа для их функционирования. Высвобожденный полипептид - Это прямолинейная молекула, не имеет метаболической активности. Синтезированные из аминокислот полипептидные цепи дальнейшем могут поступать в цитоплазму, эндоплазматическая сеть или комплекс Гольджи, где завершается формирование белковой молекулы. В процессе " созревания" она может терять некоторые конечные аминокислоты с помощью фермента экзопептидаза, а впоследствии образовывать вторичную и третичную структуры. Молекулы могут объединяться с другими полипептидами для образования четвертичной структуры сложных белков. Синтезированы молекулы объединяются с углеродными или липидными молекулами, встраиваемые в биомембраны или другие комплексы клетки.

Процессы изменения исходной структуры полипептида и формирование новой называются посттрансляционной модификацией. Вследствие этого белки приобретают специфические свойств и функциональной активности.