Аминокислотный состав белков

Транспорт электронов. В последние годы накопились данные о том, что аскорбиновая кислота вовлекается в перенос электронов в две стадии. Первая из них — образование нестабильного семихинонного радикала, формирующегося как промежуточный продукт между полностью вос­становленной и полностью окисленной формами аскорбиновой кисло­ты, вторая — образование ДАК. В опытах с митохонд­риями надпочечников свиньи показано, что аскорбиновая кислота ускоряет дегидрирование восстановленного НАД в присутствии цитохрома с; при этом ДАК не восстанавливается до аскорби­новой кислоты. Было высказано предположение, что в процессе реакций происходит образование активного радикала монодегидроаскорбиновой кислоты, который способен окислять НАД-Н+Н+. Это предпо­ложение было подкреплено тем, что ультрафиолетовое облучение, сти­мулирующее образование радикалов, ускоряет активирующее дейст­вие аскорбиновой кислоты в процессе окисления восстановленного НАД. Эта гипотеза нашла и экспериментальное подтверждение

Формирование основного вещества соединительной ткани. При изучении патогенеза цинги было показано, что для этого заболевания характерно системное уменьшение количе­ства или изменение свойств межуточного соединительного вещества в стенках кровеносных сосудов и в опорной соединительной ткани. На основании этих классических исследований утвердилось представление о витамине С, как о факторе, имеющем отношение к образованию ос­новного вещества соединительной ткани («склеивающего вещества»), уменьшение которого в сосудистой стенке ведет к геморрагическому ди­атезу, тогда как его недостаток в костной ткани обусловливает харак­терные цинготные изменения скелета

Аскорбиновая кислота и гидроксилирование. Имеется много сооб­щений о том, что в искусственных системах аскорбиновая кислота спо­собствует неэнзиматическому включению ОН-группы в различные ароматические соединения и стероиды с образованием гидроксильных про­изводных триптофана, кинуренина, антраниловой кислоты, фенилаланина,. различных стероидов.Наряду с этим имеются доказательства влияния аскорбиновой кис­лоты на некоторые реакции гидроксилирования, осуществляемые энзиматическим путем. Аскорбиновая кислота может выступать в качестве гидроксилирующего агента при образовании кортикостероидов в гомогенатах надпочечников; она усиливает гндроксилирование ацетанилида в системе, состоящей из НАД-Н+Н+ и митохондрий печени. В присутствии аскорбиновой кислоты и ферментов из клеток кишечника или печени триптофан гидроксилируется в 5-окситриптофан.

Аскорбиновая кислота и обмен тирозина. Давно обнаружено, что» после введения скорбутным морским свинкам 0, 5 г тирозина у них появляются гомогентизиновая, р-оксифенилпропионовая и р-окси-фенилмолочная кислоты. Введение аскорбиновой кислоты предотвращало это явление. Такой же эффект затем был описан у детей с С-гиповитаминозом. На этом основании было сделано предположение, что аскорбиновая кислота прямым или косвенным путем оказывает влия­ние на белковый обмен.

Влияние аскорбиновой кислоты на активность некоторых ферментов. Имеется много данных об активирующем действии ас­корбиновой кислоты на многие ферменты и о снижении активности ряда ферментов в организме морских свинок и человека при дефиците витамина С. Аскорбиновая кислота in vitro активирует аргиназу, папаин, печеночную и панкреатическую эстеразу, катепсин и оказывает ингибирующее действие на уреазу, полифенолоксидазу и ксантиноксидазу. У скорбутных морских свинок снижена активность сукцинатдегидрогеназы, цитохромоксидазы, печеночной эстеразы, и особенно резко щелочной фосфатазы в сыворотке крови и костях. Падение активности сывороточной щелочной фосфатазы отмечается у детей с С - витаминной недостаточностью.

Витамин С стимулирует рост, участвует в процессах тканевого дыхания, обмене аминокислот (структурных блоков белка), способствует усвоению углеводов. Аскорбиновая кислота повышает сопротивляемость организма к инфекциям, интоксикациям химическими веществами, перегреванию, охлаждению, кислородному голоданию. Одна из важнейших функций витамина С — синтез и сохранение коллагена — белка, который «цементирует» клетки и тем самым служит основой образования соединительных тканей. Коллаген скрепляет сосуды, костную ткань, кожу, сухожилия, зубы. Витамин С нормализует уровень холестерина в крови, способствует усвоению железа из пищи, требуется для нормального кроветворения, влияет на обмен многих витамине' Важнейшая функция витамина С — антиоксидантная. Он противодействует токсическому действию свободных радикалов — агрессивных элементов, образующихся в
организме при многих отрицательных воздействиях и заболеваниях. Аскорбиновая кислота участвует в выработке адреналина — гормона
«боеготовности», увеличивающего частоту пульса, кровяное давление, приток крови к мускулам.
Этот важнейший водорастворимый витамин в природных условиях встречается в трех формах: в виде аскорбиновой кислоты, дегидроаскорбиновой кислоты и аскорбигена. Больше всего (до 70 %) в растениях аскорбигена. Он наиболее устойчив к окислению.
Поступающий с пищей витамин С начинает всасываться уже в полости рта и желудке, но основное его количество усваивается в тонкой кишке. В теле здорового взрослого человека содержится от 4 до 6 г аскорбиновой кислоты.
Суточная потребность в витамине С — 70-100 мг.
Больше всего витамина С содержат свежие фрукты, овощи, зелень. Шиповник, облепиха, черная смородина, красный перец — настоящие кладовые этого витамина. Продукты животного происхождения практически его не содержат.
Следует помнить, что содержание всех витаминов, и особенно витамина С, в растениях зависит от сорта, района выращивания, характеристики почвы, освещения и т. д. Кроме того, содержание витамина С снижается при хранении в связи с наличием в овощах и фруктах фермента аскорбиназы, разрушающего аскорбиновую кислоту.
В состав кожуры цитрусовых входят биофлавоноиды, которые способствуют усвоению и удержанию витамина С. Витамин С, содержащийся в плодах шиповника, также содержит биофлавоноиды и другие ферменты, которые помогают лучшему его усвоению.
Большие дозы витамина С (более 1 г) могут снизить способность организма усваивать витамин В12 из пищи. Это может привести к дефициту этого витамина.
При попадании болезнетворных бактерий в организм количество витамина С уменьшается.
В ходе обезвреживания ядовитых веществ витамин распадается.
Около 25 мг аскорбиновой кислоты теряется при выкуривании 1 сигареты.

Б ббб
4. Белки. Какие связи участвуют в образовании белков из аминокислот. Изоэлектрическая точка.

Белки́ (протеи́ ны, полипепти́ ды ^]) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии. Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислотных остатков и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин — является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных вариантов (изоформ) варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа. Титин камбаловидной мышцы (лат. soleus) человека состоит из 38 138 аминокислот^].

Для определения молекулярной массы белков применяют такие методы, как гель-фильтрация, электрофорез в полиакриламидном геле, масс-спектрометрический анализ, седиментационный анализ и другие^].