Колокообразная зависимость.

При резких сдвигах от оптимума рН среды ферменты могут подвергаться конформационным изменениям, приводящим к потере активности вследствие денатурации или изменения заряда молекулы фермента. При разных значениях рН среды активный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно на формировании активного фермент-субстратного комплекса.

Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, понятие о температурном оптимуме.

Скорость каталитической реакции зависит от фермент, когда активность последнего зависит от температуры.

Правило Вант-Гофф, скорость биохимической реакций повышается в два раза при увеличении реакции температуры на 10 градусов по Цельсия, также эта зависимость действует и в обратном порядке.

Температурный оптимум – это значение температуры, при котором скорость реакций, катализируемых ферментом максимальна.

Однако при температуре выше 50 градусов по Цельсию начинает падать скорость катализируемой реакции из-за тепловой денатурации.

Для человека, теплокровных, значение температурного оптимума лежит в пределах 40 градусов по Цельсию.

Если концентрацию ферментов оставить постоянной, изменяя только количество субстрата, то график скорости ферментативной реакции описывают гиперболой.

При увеличении количества субстрата начальная скорость возрастает. Когда фермент становиться полностью насыщенным субстратом, т.е. происходит максимальное возможное при данной концентрации фермента формирование фермент-субстратного комплекса, наблюдают наибольшую скорость образования продукта. Дальнейшее повышение концентрации субстрата не приводит к увеличению образования продукта, т.е. скорость не возрастает.

Константа Михаэлиса.

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.