Факторы, вызывающие денатурацию.

Лабильность белка - склонность к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и образовании других слабых связей. Конформация белка может меняться при изменении химических и физических свойств среды, а также при взаимодействии белка с другими молекулами. При этом происходит изменение пространственной структуры не только участка, контактирующего с другой молекулой, но и конформация в целом.

Денатурация - потеря нативной конформации белка с утратой специфической функции белка. Это происходит когда рвутся многочисленные, но слабые связи в молекуле белка под воздействие различных факторов. ОДНАКО! При денатурации не происходит разрыва пептидных связей, первичная структура БУДЕТ... ЖИТЬ...

Какие факторы способны денатурировать белок? Многочисленные.
1. Высокая температура, более 50 градусов по Цельсию. Увеличивается тепловое движение, связи рвутся.
2. Интенсивное стряхивание раствора, когда происходит контакт с воздушной средой и происходит изменение конфомации молекул.
3. Органические вещества (этиловый спирт, фенол и др.) спсобные взаимодействовать с функциональными группами аминокислот, что приводит, догадайтесь, правильно!, к изменению конформации.
3. Кислоты и щелочи, изменением рН среды приводят к перераспределению связей в белке.
4. соли ТЯЖЁЛЫХ металлов, образуют прочные связи с функциональными группами, меняя активность и конформацию.
5. Детергенты (мыло) - содержащие гидрофобный углеводородный радикал и гидрофильную функц. группу. Гидрофобные участки белка и детергента находят друг друга в сложном мире раствора и изменяют конформацию белка, однако не оседают, так как их поддерживают на плаву гидрофильные участки детергента.

14. Шапероны – класс белков, защищающий другие белки от денатурации в условиях клетки и облегчающий формирование их нативной конформации.

Шапероны - белки, способные связываться с другими белками, находящимися в неустойчивом, склонном к агрегации состоянии. Они способны обеспечить их конформацию, обеспечивая фолдинг белков.

Классифицируются следующим образом - по молекулярной массе на 6 основных групп:
1. высокомолекулярные с мол.массой от 100 до 110 кД.
2. Ш-90, от 83 до 90 кД.
3. Ш-70, от 66 до 78 кД.
4. Ш-60.
5. Ш-40.
6. Низкомолекулярные шапероны от 15 до 30 кД.

Среди шаперонов различают:
А. Конститутивные, их количество постоянно в клетке, вне зависимости от внешнего воздействия на неё.
Б. Индуцибильные, белки теплового шока, быстрый синтез которых отмечают практически во всех клетках, которые подвергаются любым стрессовым воздействиям.

Шапероновый комплекс имеет высокое сродство к белкам, на поверхности которых есть элементы, характерные для несвёрнутых молекул. Попадая в полость шаперонового комплекса, белок связывается с гидрофобными радикалами апикальных участков Ш-60. В специфической среде этой полости, в перебор возможных конформации белка, пока не будет найдена единственная, энергетическая наиболее выгодная конформация.