Тема: Щелочно-кислотное равновесие. Биохимия мочи.

ЦЕЛЬ: Знать физико-химические свойства и физиологические механизмы регуляции щелочно-кислотного равновесия, его нарушения и патологические компоненты мочи. Уметь провести общий анализ мочи и исследование некоторых показателей щелочно-кислотного равновесия и правильно интерпретировать полученные результаты.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ.

1. Понятие об изогидрии. Физико-химические и физиологические механизмы регуляции рН крови.

2. Показатели щелочно-кислотного равновесия.

3. Метаболический, газовый, компенсированный, некомпенсированный ацидоз и алкалоз. Виды метаболических ацидозов.

4. Физико-химические свойства мочи.

5. Нормальные составные части мочи (органические и неорганические).

6. Патологические компоненты мочи: белок, сахар, кровь, желчные пигменты, кетоновые тела. Причины их появления в моче.

7. Регуляция водно-солевого обмена. Строение и механизм действия вазопрессина и альдостерона.

8. Ренин-ангиотензионовая система. Биохимический механизм развития почечной гипертензии.

Лабораторные работы.

Работа №1. Определение рН мочи. Порядок выполнения работы. На середину индикаторной бумаги “Рифан” наносят 1-2 капли исследуемой мочи и по изменению цвета одной из окрашенных полосок, совпадающему с окраской контрольной полосы, устанавливают рН исследуемой мочи. В норме рН мочи 5, 0-7, 0.

Работа №2. Определение белка в моче.

1. Проба кипячением. Пробирку с 20 каплями патологической мочи нагревают до кипения. Образовавшийся осадок – представляет собой белок и фосфаты. К горячему раствору добавляют 1-3 капли 1% р-ра уксусной кислоты. Если при подкислении осадок растворяется, значит он обусловлен фосфатами, если нет – белками мочи.

2. Проба Геллера. В сухую пробирку осторожно по стенке наливают 10 кап конц. НNО₃ и затем наслаивают 10 кап исследуемой мочи. Пробирку не встряхивают! При положительной пробе на границе двух жидкостей появляется белое кольцо.

3. Количественное определение белка методом разведения (метод Брандеберга – Робертса – Стольникова). Метод основан на образовании тонкого кольца осадка белка при наслоении мочи на азотную кислоту. Если образование кольца происходит между второй и третьей минутами, то в моче содержится приблизительно 0, 033 г/л белка. Поэтому готовят порции мочи с разведением в 2, 4, 8, 16, 32 раза. Берут 5 пробирок и наливают в каждую по 1 мл 50% р-ра НNО₃. Затем осторожно, по стенке, наслаивают такое же количество мочи различного разведения. Отмечают, в какой пробирке между второй и третьей минутами появилось белковое кольцо. Степень разведения мочи в этой пробирке умножают на 0, 033, получают содержание белка в моче.

Работа №3. Качественная реакция на сахар в моче.

1.Проба Гайнеса: К 10 каплям исследуемой мочи прибавляют 3 мл реактива Гайнеса, нагревают смесь до кипения. При положительной реакции появляется кирпично-красного цвета осадок закиси меди.

2.Определение глюкозы в моче с помощью глюкотеста.

Порядок выполнения работы: В исследуемую мочу погружают полоску глюкотеста так, чтобы желтая полоса, имеющаяся на полоске, была полностью смочена. Быстро извлекают бумажку из исследуемой мочи и выдерживают 2 минуты. В случае присутствия глюкозы в моче желтая полоса окрашивается в различные оттенки зеленого цвета в зависимости от концентрации глюкозы; при отсутствии глюкозы цвет полоски не меняется.

Работа №4. Качественное определение кетоновых тел в моче (проба Либена). Порядок выполнения работы: К 5 каплям мочи добавить 1 каплю 10% р-ра едкого натра и 4-5 кап р-ра Люголя. При наличии ацетона появляется запах йодоформа и бледно-желтый осадок.

Работа №5. Качественное определение кровяных пигментов в моче (бензидиновая проба). Порядок выполнения работы: В пробирку берут 20 капель мочи, кипятят и затем охлаждают. Добавляют 20 капель бензидина в уксусной кислоте и 4 капли перекиси водорода. При наличии кровяных пигментов моча окрашивается в синий или зеленый цвет.

Работа №6. Качественное определение желчных пигментов в моче (проба Гмелина). Порядок выполнения работы: К 10 каплям конц НNО₃ осторожно по стенке пробирки (не встряхивая!) добавляют 10 капель мочи. На границе 2-х жидкостей появляются различно окрашенные кольца: зеленое, синее, фиолетовое, красное и желтое.

Работа №7. Решение задач. Каждый студент получает пробирку с мочой (патология не известна) и приводит ее общий анализ (работы №1-6). В протоколе указывает: номер задачи и результаты анализа мочи - цвет, прозрачность, рН, наличие или отсутствие патологических компонентов, а в заключении делает общий вывод о патологии.

ЛИТЕРАТУРА ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ. Основная:

1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., перераб. и доп. - М.: Медицина, 2002, с. 586-599, 608-624.

2. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. –М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003, (Серия XXI век), с. 597-604, 754, 756-758.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство, 2001, с. 358-368, 433-437.

4. Лекционный материал.

Дополнительная:

1. Бородин Е.А. ‘‘Биохимический диагноз’’, часть 1, Благовещенск, 1991.

2. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. ‘‘Биохимия для врача’’, Екатеринбург, 1994.

3. Клиническая биохимия /Под ред. В.А. Ткачука –М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. -360 с. –(Серия XXI век)

4. Клиническая биохимия /Пер. с англ. –М. –СПб.: «Издательство Бином» - «Невский Диалект» 1999. -368 с., ил.

5. Марри Р. и соавтор. ‘‘Биохимия человека’’ М.: Мир, 1993, т. 1.

Вопросы для подготовки к экзамену по биологической химии

I. БЕЛКИ

1. Основные функции белков в организме. Структурная организация белковой молекулы: особенности формирования первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков.

2. Первичная структура белков. Характеристика пептидной связи. Видовая специфичность белков.

3. Конформация белковых молекул (вторичная и третичная структуры). Типы внутримолекулярных связей в белках.

4. Четвертичная структура белков. Какие связи участвуют в ее формировании? Зависимость конформации белков от первичной структуры. Наследственные протеинопатии (серповидноклеточная анемия и энзимопатии).

5. Классификация белков. Краткая характеристика отдельных классов простых белков: альбумины, глобулины, протамины и гистоны. Почему альбумины и глобулины обладают кислым характером, а протамины и гистоны – основными?

6. Назовите разновидности сложных белков. Что представляют собой их простетические группы?

7. Физико-химические свойства белков. Белки как коллоиды и амфотерные электролиты. Назовите факторы устойчивости белков в растворе. Чем обусловлен заряд белков в растворе? Что называют изоэлектрической точкой белков и от чего она зависит?

8. Какие свойства белков определяют их растворимость? Перечислите факторы, вызывающие осаждение белков из растворов. Что такое высаливание белков? Какое явление называют денатурацией белков? Какие свойства белков изменяются при денатурации? Медико-биологическое значение высаливания и денатурации белков.

9. Цветные реакции на белки и аминокислоты, использование их в клинических и лабораторных исследованиях.

II. ФЕРМЕНТЫ

10. Биологическая роль ферментов. Сходство и различия ферментативного и неферментативного катализа.

11. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации фермента, субстрата и продуктов реакции. Что такое константа Михаэлиса? Что она выражает?

12. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры и рН. Чем обусловлено влияние рН среды на скорость ферментативной реакции? Укажите оптимальный рН для ферментов: пепсина, трипсина, амилазы слюны, липазы желудочного сока.

13. Химическая структура ферментов. Активный, субстратный и аллостерический центры, их роль в обеспечении активности и специфичности ферментов.

14. Ферменты простые и сложные. Дайте определение понятиям “холофермент”, “апофермент”, “кофактор”, “кофермент”, “простетическая группа фермента”. Перечислите функции кофакторов (коферментов и ионов металлов) в ферментной молекуле.

15. Назовите металлы, которые могут выполнять роль кофакторов в ферментативных реакциях. Примеры ферментов.

16. Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативного катализа. Роль конформационных изменений фермента при катализе.

17. Регуляция активности ферментов. Активаторы и ингибиторы ферментных реакций. Конкурентное и неконкурентное ингибирование. Их механизм. Примеры. Физиологическое значение регуляции активности ферментов.

18. Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые, конкурентные и неконкурентные. Аллостерические ингибиторы. Примеры. Применение ингибиторов в качестве лекарств.

19. Какие вещества называются проферментами? В чем заключается биологический смысл образования некоторых ферментов в неактивной форме?

20. Мультиферментные системы. Охарактеризуйте их типы. Какова их биологическая роль?

21. Что такое изоферменты? Чем они отличаются друг от друга и что лежит в основе их существования? Клиническое значение определения активности изоферментов.

22. На чем основана энзимодиагностика? Каковы источники ферментов, обнаруживаемых в сыворотке крови? В моче? Каковы достоинства энзимодиагностики?

23. Что понимают под энзимопатологией? Назовите типы энзимопатий. Охарактеризуйте их.

24. Что понимают под энзимотерапией? Назовите типы препаратов, используемых в энзимотерапии.

25. Принципы классификации, номенклатуры и индексации ферментов. Основные классы ферментов.

26. Первый класс ферментов: тип катализируемых реакций, химическая природа, основные группы, представители.

27. Охарактеризуйте второй класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций? Какова природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей.

28. Общая характеристика класса гидролаз. Основные подклассы класса гидролаз.

29. Охарактеризуйте четвертый класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций? Какова природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей.

30. Охарактеризуйте пятый класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций? Какова природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей.

31. Назовите и охарактеризуйте шестой класс ферментов. Каков тип катализируемых им реакций? Какова природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей.

32. Уровни регуляции активности ферментов в организме. Охарактеризуйте первый уровень регуляции.

33. Второй уровень регуляции активности ферментов. Регуляторные ферменты, их строение, свойства, типы. Аллостерический эффект.

34. Третий уровень регуляции действия ферментов. Понятие об индукции и репрессии синтеза ферментов.

35. Четвертичный уровень регуляции действия ферментов. Гормональная регуляция, ее особенности, типы.

36. Принципы количественного определения ферментов. Единицы активности. Измерение активности ферментов с целью диагностики болезней.

III. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА, БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ И БИОЭНЕРГЕТИКА

37. Понятие об обмене веществ и энергии. Процессы катаболизма и анаболизма, их характеристика и взаимосвязь. Эндергонические и зкзергонические реакции в метаболизме.

38. Какие субатомные частицы органических веществ являются носителями энергии, используемой организмами для процессов жизнедеятельности? Какими химическими превращениями и для чего должны подвергнуться органические вещества, чтобы клетки могли использовать для своей жизнедеятельности их потенциальную химическую энергию?

39. Какие межатомные связи называют макроэргическими? Назовите наиболее часто встречающиеся макроэргические вещества.

40. Какова судьба электронов (и протонов), освобождающихся в клетках в процессах распада органических субстратов (метаболитов)? Что происходит с энергией электронов в процессе их миграции по дыхательной цепи в митохондриях?

41. Что понимают под адениловой (аденилатной) системой? Какова роль АТФ в организме? Каково суммарное количество АТФ, синтезирующееся (и распадающееся) за сутки в организме взрослого человека?

42. Современные представления о биологическом окислении. Общая характеристика дыхательной цепи. Субстраты. Ферменты и коферменты дыхательной цепи. Их локализация.

43. НАД-зависимые дегидрогеназы. Строение окисленной и восстановленной формы НАД и НАДФ. Важнейшие субстраты НАД-зависимых дегидрогеназ.

44. ФАД-зависимые дегидрогеназы: сукцинатдегидрогеназа и ацил-КоА-дегидрогеназа. Участие витамина В₂ в образовании простетической группы ФАД.

45. Дальнейший путь электронов в дыхательной цепи: участие убихинона, цитохромов и цитохромоксидазы.

46. Окислительное фосфорилирование. Что такое коэффициент фосфорилирования Р/О? Чему он равен в случае полной и укороченной цепей транспорта электронов?

47. Какие участки дыхательной цепи обеспечивают сопряжение окисления с фосфорилированием? Почему? Что представляет собой сопрягающее устройство и какова его функция? Какой фермент в сопрягающем устройстве обеспечивает использование энергии трансмембранного потенциала?

48. Редокс-потенциалы ферментных систем дыхательной цепи. Биологическое значение каскадного выделения энергии.

49. Что понимают под протонным циклом? Какова его биологическая функция?

50. Разобщение окисления и фосфорилирования. Какие вещества являются разобщителями и почему их так называют? Что понимают под свободным окислением? В каких случаях оно увеличивается?

51. Что такое субстратное фосфорилирование? Напишите реакции субстратного фосфорилирования с участием 1, 3-дифосфоглицерата; с участием фосфоенолпирувата; с участием сукцинил-КоА. Составной частью каких процессов являются эти реакции? Напишите реакцию образования АТФ с участием креатинфосфата.

52. Микросомальное окисление. Общая схема реакций гидроксилирования, и их биологическое значение.

53. Понятие о метаболических путях. Центральные и специфические. Центральные метаболиты и ключевые ферменты.

54. Пировиноградная кислота и ацетил-КоА: пути образования и пути использования в организме. Значение этих процессов.

55. Окислительное декарбоксилирование пирувата: последовательность реакций и биоэнергетический эффект.

56. Напишите реакции окислительного декарбоксилирования пирувата, включая образование ацетил-КоА. Назовите участвующие ферменты. Какие коферменты участвуют в этом процессе? Какие витамины участвуют в построении молекул этих коферментов?

57. Цикл трикарбоновых кислот: последовательность реакций и биологическое значение. Какова связь между обменом углеводов, жиров и белков и циклом трикарбоновых кислот?

58. Назовите субстраты окисления в цикле трикарбоновых кислот. Какова судьба водорода (электронов и протонов), освободившихся при дегидрировании этих субстратов. Синтез какого количества молекул АТФ в дыхательных цепях обеспечивает один оборот цикла трикарбоновых кислот?

59. Какая реакция окисления в цикле трикарбоновых кислот обеспечивает поступление электронов в укороченную дыхательную цепь? Сколько это дает клетке молекул АТФ? Сколько молекул АТФ возникает в цикле трикарбоновых кислот путем субстратного фосфорилирования? Какой субстрат это обеспечивает?

60. Изобразите принципиальную схему цикла трикарбоновых кислот. Напишите формулами часть цикла, включая образование изоцитрата; начиная с цис-аконитовой кислоты и включая образование сукцинил-КоА; начиная с a- кетоглутарата и включая янтарную кислоту; начиная с сукцината.

61. Какие ферменты цикла трикарбоновых кислот являются регуляторными? Какие метаболиты и как на них влияют? Что понимают под амфиболичностью цикла трикарбоновых кислот?

III. ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ.

62. Классификация и химическая структура углеводов, их роль в обеспечении жизнедеятельности организма. Переваривание углеводов. Ферменты, расщепляющие пищевые углеводы, содержащиеся в слюне, в поджелудочном соке, в кишечном соке. На какие субстраты они действуют? Какие связи гидролизуют и какие при этом возникают продукты распада?

63. Всасывание продуктов переваривания углеводов. Назовите компоненты, необходимые для всасывания моносахаридов из полости кишечника. Какой моносахарид всасывается быстрее всех? Куда попадают углеводы в процессе всасывания?

64. Напишите превращение галактозы в УДФ-галактозу, а затем в УДФ-глюкозу. Какие ферменты катализируют эти превращения?

65. Глюкоза – основной метаболит углеводного обмена. Гексокиназная реакция и ее биологическое значение. Какой биохимический механизм называют образно “ловушкой глюкозы” и почему? Пути превращения глюкозо-6-фосфата.

66. Какова биологическая роль распада углеводов в клетках? Какие существуют типы распада углеводов (по характеру расщепления молекулы глюкозы и в зависимости от доступности кислорода). Перечислите этапы гликолиза.

67. Напишите реакции дихотомического анаэробного распада глюкозы: укажите необратимые этапы гликолиза. Биоэнергетика и биологическое значение процесса.

68. Назовите стадии аэробного дихотомического распада углеводов. Какова судьба отщепляемого водорода? В чем заключается биологическая роль челночных механизмов? Напишите реакции глицерофосфатного челночного и малатного челночного механизмов. Обозначьте локализацию в клетке соответствующих реакций.

69. Где в организме и при каком физиологическом состоянии накапливается много молочной кислоты? Какова ее дальнейшая судьба? Напишите реакции окислительного распада молочной кислоты. Роль пируватдегидрогеназного комплекса в процессе окислительного декарбоксилирования пирувата.

70. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез): возможные предшественники, последовательность реакций. Как преодолеваются необратимые реакции дихотомического распада глюкозы при глюконеогенезе? Напишите реакции соответствующих обходных путей.

71. Глюкозо-аланиновый цикл: биологическая роль. Значение регуляции глюконеогенеза из аминокислот.

72. Структура гликогена и его биосинтез в клетках печени и мышц. Какой гормон стимулирует биосинтез гликогена?

73. Мобилизация гликогена: последовательность реакций, биологическая роль процесса. Какие гормоны стимулируют мобилизацию гликогена в печени?

74. Пентозофосфатный путь превращения глюкозы. Окислительный этап образования пентоз. Неокислительный этап пентозофосфатного пути. Физиологическое значение.

75. Глюкоза крови: факторы, влияющие на ее уровень. Сахарные кривые. Принцип количественного определения глюкозы в крови. Назовите возможные причины гипер- и гипогликемий. Виды глюкозурий. Определение глюкозы в моче. Какие меры должен предпринять врач при диабетической, гиперосмомолярной и гипогликемической коме?

76. Нейро-эндокринная регуляция углеводного обмена. Гормоны, повышающие и понижающие уровень глюкозы в крови. Механизмы их действия.

77. Патология углеводного обмена. Сахарный диабет. Нарушение углеводного и липидного обменов при этом заболевании.

78. Что такое галактоземия? В чем ее причина? Каковы возможные последствия этого заболевания для организма? Что должен предпринять врач?

79. В чем сходство и различия между сахарным и несахарным диабетами?

IV. ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ

80. Классификация и химическая структура липидов. Функции, выполняемые в организме липидами. Сколько человек получает в сутки жиров с пищевыми продуктами?

81. Переваривание и всасывание липидов. Роль ферментов пищеварительных соков и желчи в этом процессе. Желчные кислоты: строение и биологическая роль.

82. Механизм эмульгирующего действия парных желчных кислот. Какова роль желчных кислот во всасывании нерастворимых продуктов переваривания пищевых липидов? Что такое энтерогепатическая циркуляция желчных кислот?

83. Ферменты, участвующие в переваривании пищевых фосфолипидов. Какой фермент гидролизует эфиры холестерина?

84. Ресинтез жиров в клетках кишечника. Роль хиломикронов в обмене жиров. Пределы изменений концентраций жиров в крови.

85. Основные разновидности липопротеинов крови: особенности белково-липидного состава, происхождения и функций разных классов липопротеинов. Биологическая роль липопротеидлипазы. Гиперлипопротеинемии.

86. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани: физиологическое значение. Транспорт и использование жирных кислот, образующихся при мобилизации жиров.

87. Биологическое значение карнитина. Опишите выполняемую им в клетках функцию.

88. Окисление жирных кислот. Последовательность реакций b-окисления. Связь b-окисления жирных кислот с цитратным циклом и цепью транспорта электронов. Физиологическое значение.

89. Синтез какого количества молекул АТФ обеспечивает один цикл b-окисления жирной кислоты? По какой формуле можно рассчитать количество молекул АТФ, образующихся при полном распаде до конечных продуктов насыщенной жирной кислоты.

90. Биосинтез жирных кислот: этапы, последовательность реакций, физиологическое значение.

91. Что представляет собой синтетаза жирных кислот? Сколько ферментов входит в ее состав? Какая жирная кислота является основным продуктом действия синтетазы жирных кислот?

92. Биосинтез триацилглицеринов: последовательность реакций.

93. Обмен и функции холестерина. Биосинтез холестерина: последовательность реакций до образования мевалоновой кислоты, представление о дальнейших этапах, регуляция биосинтеза.

94. Биологическая роль и биосинтез фосфолипидов.

95. Кетоновые тела. Образование и использование их в норме. Кетоногенез при патологии.

96. Тканевой липолиз триацилглицеринов. Обмен глицерина до конечных продуктов (СО₂ и Н₂О).

97. Особенности обмена жирных кислот с нечетным количеством углеродных атомов и ненасыщенных кислот.

98. Взаимосвязь обмена жиров и углеводов. Схема превращения глюкозы в жиры. Роль пентозофосфатного пути обмена углеводов для синтеза жиров. Зависимость скорости биосинтеза жиров от ритма питания и состава пищи.

99. Нейро-эндокринная регуляция липидного обмена. Влияние инсулина, глюкагона и адреналина на обмен жиров и углеводов.

100. Как изменяется липидный обмен при ожирении? Какие различают типы ожирения и каковы их причины? Почему больным, страдающим ожирением, рекомендуется ограниченное потребление углеводов и воды?

101. Важнейшие биохимические изменения в крови и сосудах при атеросклерозе. Представления о механизмах развития атеросклероза.

102. Как изменяется липидный обмен при сахарном диабете?

103. Жировая инфильтрация печени и механизм ее развития.

104. Какие развиваются нарушения в липидном обмене при обтурации желчных путей?

V. ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ, ПРОСТЫХ И СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ

105.Основные функции белков в организме. Роль белка в питании человека. Биологическая ценность пищевых белков. Полноценные и неполноценные белки. Азотистый баланс.

106.Переваривание белков в желудке. Процессы пищеварения белков в кишечнике. Протеолитические ферменты панкреатического и кишечного сока. Гниение аминокислот в кишечнике и обезвреживание токсических продуктов гниения.

107.Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот с использованием глюкозы. Глюконеогенез из аминокислот: регуляция, физиологическое значение.

108.Трансаминирование аминокислот. Специфичность трансаминаз. Значение реакций трансаминирования.

109.Дезаминирование аминокислот. Характеристика оксидаз аминокислот и глутаматдегидрогеназы. Химизм окислительного дезаминирования.

110.Непрямое дезаминирование аминокислот: последовательность реакций, ферменты, биологическое значение.

111.Основные пути межуточного обмена аминокислот: реакции декарбоксилирования (образование и распад биогенных аминов).

112.Катаболизм аминокислот. Образование, транспорт и обезвреживание аммиака. Биосинтез мочевины: последовательность реакций, “двухколесный велосипед ” Кребса.

113.Остаточный азот крови. Величина суточного выделения мочевины. Значение определения остаточного азота и мочевины в крови и моче. Гипераммониемия. Цитруллинемия.

114.Обмен фенилаланина и тирозина. Молекулярная патология обмена этих аминокислот.

115.Обмен метионина и реакции трансметилирования. К чему ведет недостаток метионина в пище?

116.Глутатион: строение и функции в организме.

VI. ОБМЕН НУКЛЕОТИДОВ.

117.Нуклеопротеиды и нуклеиновые кислоты. Структура ДНК и РНК.

118.Что обозначает термин “комплиментарность”? Какие вещества в нуклеиновых кислотах комплементарны друг другу? Перечислите правила Чаргаффа. Что понимают под коэффициентом специфичности ДНК?

119.Соедините водородными связями комплиментарные части дезоксиаденозина и тимидина; цитидина и гуанозина.

120.Распад нуклеопротеидов в пищеварительном тракте. Нуклеотидный фонд клеток, пути его пополнения и расходования.

121.Биосинтез пуриновых нуклеотидов: начальные стадии от рибозо-5-фосфата до 5-фосфорибозиламина: происхождение атомов пуринового кольца.

122.Распад пуриновых нуклеопротеидов. Концентрация мочевой кислоты в крови. Гиперурикемия. Подагра. Синдром Леша-Нихана.

123.Напишите распад адениловой кислоты, включая образование мочевой кислоты.

124.Напишите распад гуаниловой кислоты, включая образование мочевой кислоты.

125.Биосинтез и катаболизм пиримидиновых нуклеотидов. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. Регуляция этих процессов.

126.Напишите распад цитидиловой кислоты, включая образование b-аланина.

VII. БИОСИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ И БЕЛКОВ.

127. Репликация ДНК: механизм и биологическое значение. Какой фермент участвует в этом процессе? Обратная транскриптаза.

128. Что такое оперон, ген, цистрон, кодон, антикодон? Из каких компонентов состоит оперон?

129. Что такое транскрипция? Каков ее механизм? Какой фермент участвует в этом процессе? Что представляет собой м-РНК? Посттранскрипционное “созревание” РНК.

130. Как построены рибосомы? Какова их функция в клетке? Что представляют собой полисомы? Назовите функциональные участки рибосомы?

131. Что такое трансляция? Перечислите компоненты, необходимые для этого процесса.

132. Синтез аминоацил-т-РНК. Субстратная специфичность аминоацил-т-РНК-синтетаз. Что такое аминоациладенилаты?

133. Структура и биологическая роль тРНК. Сколько существует их разновидностей? Назовите важнейшие функциональные участки тРНК.

134. Основные компоненты белоксинтетической системы. Основные фазы трансляции. Как происходит синтез полипептидной цепи в процессе трансляции? Что является источником энергии для этого процесса? Что лежит в основе механизма, обеспечивающего нужную последовательность соединения аминокислот в синтезирующейся молекуле белка?

135. Что представляет собой генетический код? Назовите свойства генетического кода и охарактеризуйте каждое из них.

136. Адапторная функция тРНК и роль м-РНК при биосинтезе белков.

137. Регуляция процессов биосинтеза белка на генетическом уровне у прокариот (теория Жакоба и Моно).

138. Индукция и репрессия синтеза белков в клетках высших позвоночных организмов.

VIII. ВЗАИМОСВЯЗЬ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ.

139. Сопряжение обмена углеводов и липидов. Сопряжение обмена углеводов и аминокислот. Пути образования и превращения пирувата.

140. Сопряжение обмена липидов и аминокислот. Сопряжение обмена углеводов, липидов и аминокислот на уровне образования ацетил-КоА и цикла трикарбоновых кислот.

IX. ГОРМОНЫ.

141.Место гормонов в системе регуляции метаболизма и функций органов. Основные эффекты, вызываемые гормонами при их действии на клетки-мишени.

142.Классификация гормонов по химическому строению и по биологическим функциям. Назовите гормоны, относящиеся к каждой группе.

143.Механизм действия на клетки-мишени белковых, пептидных гормонов и катехоламинов. Какова биологическая роль каскадного регулирования активности ряда ферментов с помощью гормонов?

144.Механизм действия на клетки-мишени стероидных и тиреоидных гормонов.

145.Гормоноиды: происхождение, химическая природа и роль в организме. Простагландины.

146.Какие гормоны и как влияют на белковый обмен?

147.Какие гормоны и как влияют на углеводный обмен?

148.Какие гормоны и как влияют на липидный обмен?

149.Какие гормоны и как влияют на водно-солевой обмен?

150.Строение и биосинтез тиреоидных гормонов. Влияние на обмен веществ. Гипо- и гипертиреозы: механизм возникновения и последствия.

151.Инсулин. Строение, образование из препроинсулина. Влияние на обмен углеводов, жиров, аминокислот. Изменение обмена веществ при сахарном диабете.

152.Кортикостероидные гормоны. Химическая структура основных гормонов коры надпочечников, их влияние на обмен веществ.

153.Адреналин и норадреналин, их биосинтез, распад, влияние на обмен веществ.

154.Паратгормон и тиреокальцитонин. Их влияние на обмен кальция и фосфора в организме человека.

155.Гормоны гипоталамуса и нейрогипофиза, их химическая структура и влияние на обмен веществ.

X. ВОДНО-МИНЕРАЛЬНЫЙ ОБМЕН.

156.Роль воды в организме. Суточная потребность человека в воде. Что такое эндогенная вода? Сколько ее образуется за сутки в организме человека? Водный баланс, его регуляция и патология. Метаболизм и механизм действия вазопрессина и альдостерона. Основные признаки нарушения водного обмена.

157.Макроэлементы: натрий, калий, хлор, магний, кальций и фосфор. Биологическая роль.

158.Микроэлементы: железо, медь, цинк, кобальт, фтор, йод. Понятие о биогеохимических провинциях и эндемических заболеваниях.

XI. ВИТАМИНЫ.

159.Витамин А, химическая структура, биологическая роль. Признаки а-, гипо- и гипервитаминоза. Суточная потребность.

160.Витамин Д, строение, метаболизм. Роль 1, 25‑ диоксихоле-кальциферола в регуляции обмена кальция и фосфатов. Проявление недостаточности витамина D₃. Рахит.

161.Витамин В₁, химическая структура, биологическая роль. Признаки а-, гипо- и гипервитаминоза. Нарушение углеводного обмена при В₁-витаминной недостаточности.

162.Витамин В₂, химическая структура, влияние на обмен веществ. Признаки витаминной недостаточности.

163.Витамин РР, химическая структура, влияние на обмен веществ. Признаки витаминной недостаточности.

164.Витамины Р и С, химическая структура, влияние на обмен веществ. Признаки витаминной недостаточности.

165.Витамин В₆, химическая структура, влияние на обмен веществ. Признаки

витаминной недостаточности.

166.Биотин, химическая структура, влияние на обмен веществ.

167.Пантотеновая кислота, химическая структура, влияние на обмен веществ.

168.Витамин В₁₂ и фолиевая кислота, особенности структуры. Роль в обмене веществ и признаки витаминной недостаточности.

XII. БИОХИМИЯ БИОЛОГИЧЕСКИХ ЖИДКОСТЕЙ И ТКАНЕЙ.

169.Кровь, ее роль в организме. Химический состав плазмы. Органические (небелковые) компоненты.

170.Белки плазмы крови, места их синтеза, биологическая роль. Изменение белкового спектра сыворотки крови при различных заболеваниях. Альбумин: транспортные функции, участие в регуляции осмотического равновесия, роль в развитии отека и шока.

171.Безазотистые органические компоненты крови. Изменения при различных заболеваниях.

172.Распад гема. Образование билирубина и билирубинглюкуронидов. Пути выведения билирубина и других желчных пигментов для диагностики болезней печени, желчных путей и крови.

173.Биологическая роль печени в обмене углеводов, липидов и белков.

174.Важнейшие механизмы обезвреживания веществ в печени: микросомальное окисление, реакции конъюгации. Значение метаболизма лекарственных веществ. Представление о химическом канцерогенезе.

175.Химический состав желудочного сока в норме и патологии.

176.Физико-химические свойства мочи. Патологические компоненты мочи. Анализ нормальной и патологической мочи.

177.Ренин-ангиотензиновая система. Биохимические механизмы развития почечной гипертензии.