![]() Главная страница Случайная страница КАТЕГОРИИ: АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника |
Биологические функции белков
Функции белков чрезвычайно многообразны. Каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в нескольких отдельных случаях - несколько взаимосвязанных. Например, гормон мозгового слоя надпочечников адреналин, поступая в кровь, повышает потребление кислорода и артериальное давление, содержание сахара в крови, стимулирует обмен веществ, а также является медиатором нервной системы у холоднокровных животных. 1) Каталитическая (ферментативная) функция: катализируется ферментом карбоангидразой. Вообще все реакции, за исключением реакции фотолиза воды 2) Транспортная функция белков: Важным примером транспорта веществ через биологические мембраны против градиента концентрации является Na-K-ый насос. В ходе его работы происходит перенос трех положительных ионов У многоклеточных организмов существует система транспорта веществ от одних органов к другим. В первую очередь это гемоглобин. Кроме того, в плазме крови постоянно находится транспортный белок - сывороточный альбумин. Этот белок обладает уникальной способностью образовывать прочный комплексы с жирными кислотами, образующимися при переваривании жиров, с некоторыми гидрофобными аминокислотами (например, с триптофаном), со стероидными гормонами, а также со многими лекарственными препаратами, такими, как аспирин, сульфаниламиды, некоторые пенициллины. В качестве еще одного распространенного примера белка-переносчика можно привести трансферрин (обеспечивает перенос ионов железа) и церуплазмин (переносчик ионов меди). 3) Рецепторная функция: Многие гормоны не проникают внутрь клеток-мишеней, а связываются со специфическими рецепторами на поверхности этих клеток. Такое связывание является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы. Примером является действие гормона инсулина в аденилатциклазной системе. Рецептор к инсулину представляет собой гликопротеид, пронизывающий плазмалемму. При связывании гормона с рецепторной частью этого сложного белка в нем происходит активация каталитической внутренней части, представляющей фермент аденилатциклазу. Этот фермент синтезирует из АТФ циклическую аденозинмонофосфорную кислоту (цАМФ), которая в свою очередь катализирует ключевую стадию окисления полисахаридов - превращение гликогена в мономерное производное глюкозы глюкозо-1-фосфат, который далее подвергается окислительной деструкции, сопровождающейся фосфорилированием большого количества АДФ. 4) Защитная функция: Антитела построены из четырех полипептидных цепей, связанных между собой дисульфидными мостиками. Упрощенная схема строения иммуноглобулина класса G представлена на следующем рисунке. Две полипептидные цепи имеют размер порядка 200 аминокислотных остатков и называются легкими цепями (L-цепи). Две другие вдвое больше по размеру и называются тяжелыми цепями (H-цепи). На N-конце обеих цепей имеется вариабельная область размером немногим более 100 аминокислотных остатков, которая различна у иммуноглобулинов, настроенных на разные антигены - именно она определяет специфичность данной популяции лимфоцитов. Схема строения молекулы иммуноглобулина: Н-цепь - тяжелая цепь, L-цепь - легкая цепь, VH и VL - вариабельные участки тяжелой и легкой цепей. Вариабелная область формирует центр, непосредственно связывающийся с определенным антигеном или гаптеном остальная часть, составляющая у легкой цепи половину молекулы, а у тяжелой - 3/4, не зависит от вида иммуноглобулина. Эта область называется константной. Согласно современным представлениям, каждый тип иммуноглобулина вырабатывается группой В-лимфоцитов, произошедших от одного общего предшественника. Такую группу лимфоцитов называют клоном. Первые успехи в изучении строения иммуноглобулинов были связаны с изучением иммуноглобулинов, полученных от больных миеломой (патология, связанная со сверхпродукцией определенного вида иммуноглобулинов). У больных, от одного злокачественно разросшегося клона В-лимфоцитов, вырабатывается огромное количество индивидуального иммуноглобулина, который сравнительно легко отделить от остальных. Далее производили слияние клеток миеломы как носителей способности к неограниченному размножению с нормальными В-лимфоцитами как носителями программы выработки антител определенной, задаваемой экспериментатором специфичности. Получающиеся клетки, гибридомы сохраняют способность к неограниченному размножению и вырабатывают при этом только определенные антитела. Так как гибридомы происходят из одной слитой клетки, то они представляют собой единый клон; получающиеся из них антитела поэтому называют моноклональными антителами (МАТ). 5) Структурная функция: В эластичных тканях - коже, стенках кровеносных сосудов, легких - помимо коллагена внеклеточный матрикс содержит белок эластин, способный довольно в широких пределах растягиваться и возвращаться в исходное состояние. Еще один пример структурного белка - фиброин шелка, выделяемый гусеницами шелкопряда в период формирования куколки и являющийся основным компонентом шелковых нитей. 6) Двигательные белки Миозин представляет собой белок необычного строения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 000 каждая (" тяжелые цепи") и четырьмя " легкими цепями" с молекулярной массой около 20 000. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находится два важных функциональных центра - каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление Актин является глобулярным белком с молекулярной массой 42 000. В таком виде его называют G-актином. Однако он обладает способностью полимеризоваться, образуя длинную структуру, называемую F-актином. В такой форме актин способен взаимодействовать с головкой миозина, причем важной чертой этого процесса является зависимость от присутствия АТФ. При достаточно высокой концентрации АТФ комплекс, образованный актином и миозином, разрушается. После того как под действием миозиновой АТФазы (фермент) произойдет гидролиз АТФ, комплекс снова восстанавливается. Этот процесс легко наблюдать в растворе, содержащем оба белка. В отсутствии АТФ в результате образования высокомолекулярного комплекса раствор становится вязким. При добавлении АТФ вязкость резко понижается в результате разрушения комплекса, а затем начинает постепенно восстанавливаться по мере гидролиза АТФ. Эти взаимодействия играют важную роль в процессе мышечного сокращения. 7) Антибиотики: Первыми в практику были введены антибиотики группы пенициллина. Примерами их могут служить бензилпенициллин и ампициллин: Сходны с ним по строению антибиотики группы цефалоспоринов, примером которых может служить цефамицин С. Общим у этих антибиотиков является наличие Антибиотики чрезвычайно многообразны по своей химической природе и по механизму действия. Некоторые из широко используемых антибиотиков взаимодействуют с рибосомами бактерий, тормозя синтез белка в бактериальных рибосомах, в то же время практически не взаимодействуют с эукариотическими рибосомами. Поэтому они губительны для бактериальных клеток и мало токсичны для человека и животных. К их числу относятся хорошо известные стрептомицин, хлорамфеникол (левомицетин): Еще одним известным антибиотиком является тетрациклин: Один из самых эффективных противотуберкулезных препаратов антибиотик рифампицин - блокирует работу прокариотических РНК-полимераз ферментов, катализирующих биосинтез РНК, - связываясь ферментом, но в то же время не обладает способностью связываться с РНК-полимеразами эукариот: Интенсивно исследуются антибиотики, взаимодействующие с ДНК и этим нарушающие процессы, связанные с реализацией заложенной в ней наследственной информацией. Антибиотики с таким механизмом действия обычно высокотоксичны и используются только в химиотерапии злокачественных опухолей. В качестве примера можно привести актиномицин D: 8) Токсины: Это соединение специфично блокирует синтез эукариотических и-РНК. Для человека смертельной дозой является несколько мг этого токсина.
|