Чфптйюобс й фтефйюобс уфтхлфхтб бит

иПФС РЕТЧЙЮОБС УФТХЛФХТБ УХВЯЕДЙОЙГ ОЕ ДБЕФ ЙОЖПТНБГЙЙ П ФПН, ЛБЛЙН ПВТБЪПН ВЕМЛПЧБС НПМЕЛХМБ бит ПТЗБОЙЪПЧБОБ Ч НЕНВТБОЕ, НПЦОП РТЙВМЙЪЙФШУС Л РПОЙНБОЙА ЬФПЗП ЧПРТПУБ РХФЕН РПУФТПЕОЙС НПМЕЛХМСТОЩИ

52 тБЪДЕМ II. рЕТЕДБЮБ ЙОЖПТНБГЙЙ Ч ОЕТЧОПК УЙУФЕНЕ

тЙУ. 3.2. бНЙОПЛЙУМПФОБС РПУМЕДПЧБФЕМШОПУФШ УХВЯЕДЙОЙГЩ бит. ъБФЕНОЕООЩЕ ПВМБУФЙ РПЛБЪЩЧБАФ ЗЙДТПЖПВОЩЕ ХЮБУФЛЙ (M1, н2, н3 Й н4), УРПУПВОЩЕ ЖПТНЙТПЧБФШ ФТБОУНЕНВТБООЩЕ a-УРЙТБМЙ.

Fig. 3.2. Amino Acid Sequence of the AChR Subunit. Sequences in color indicate hydrophobic regions (Ml, M2, M3, and M4) that are capable of forming membrane-spanning a helices. In the Ml region, 16 of the 22 amino acids are hydrophobic. The other membrane-spanning regions are of similar composition. The initial underscored segment is the signal sequence. (After Numa et al. 1983.)

НПДЕМЕК, ПУОПЧЩЧБСУШ ОБ ДБООЩИ ПВ БНЙОПЛЙУМПФОПК РПУМЕДПЧБФЕМШОПУФЙ ВЕМЛБ. мПЗЙЮОП РТЕДРПМПЦЙФШ, ЮФП, ЛБЛ Х МАВЩИ ЛТХРОЩИ ВЕМЛПЧ, УЕЗНЕОФЩ НПМЕЛХМЩ УЧЕТОХФЩ Ч ХРПТСДПЮЕООЩЕ НЕМЛЙЕ a- ЙМЙ ЛТХРОЩЕ b-УРЙТБМЙ. ьФЙ ЧФПТЙЮОЩЕ УФТХЛФХТЩ, Ч УЧПА ПЮЕТЕДШ, УЧПТБЮЙЧБАФУС, ПВТБЪХС ФТЕФЙЮОЩЕ УФТХЛФХТЩ. оБЛПОЕГ, РСФШ УХВЯЕДЙОЙГ (ДЧЕ a, ПДОБ b, ПДОБ g Й ПДОБ d ) УПЕДЙОСАФУС ЧНЕУФЕ, ЖПТНЙТХС ЛПОЕЮОХА ЮЕФЧЕТФЙЮОХА УФТХЛФХТХ — РПМОПГЕООЩК ЙПООЩК ЛБОБМ.

дМС РПУФТПЕОЙС НПДЕМЙ ЧФПТЙЮОПК Й ФТЕФЙЮОПК УФТХЛФХТЩ бит УХЭЕУФЧЕООХА ТПМШ

зМБЧБ 3. уФТХЛФХТБ ЙПООЩИ ЛБОБМПЧљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљ 53

тЙУ. 3.3. нПДЕМШ ФТЕФЙЮОПК УФТХЛФХТЩ УХВЯЕДЙОЙГЩ бит, РТЕДРПМПЦЕООБС ЙЪ БОБМЙЪБ БНЙОПЛЙУМПФОПК РПУМЕДПЧБФЕМШОПУФЙ ЪФПЗП ВЕМЛБ. лБЦДЩК ЙЪ ХЮБУФЛПЧ н1-н4 ПВТБЪХЕФ ФТБОУНЕНВТБООЩЕ УРЙТБМЙ, Б ПВБ ФЕТНЙОБМШОЩИ ХЮБУФЛБ (уппо Й NH) ОБИПДСФУС ЧП ЧОЕЛМЕФПЮОПН РТПУФТБОУФЧЕ. Fig. 3.3. Model of the Tertiary Structure of an AChR Subunit as proposed originally from amino acid sequence analysis. Regions Ml through M4 each form membrane-spanning helices, and both the carboxy (COOH) terminus and the amino (NH) terminus of the peptide lie in the extracellular space.

УЩЗТБМП ПВОБТХЦЕОЙЕ Ч РЕТЧЙЮОПК РПУМЕДПЧБФЕМШОПУФЙ ВЕМЛБ ПВЫЙТОЩИ ХЮБУФЛПЧ ОЕРПМСТОЩИ (Й, УМЕДПЧБФЕМШОП, ЗЙДТПЖПВОЩИ) БНЙОПЛЙУМПФ, УРПУПВОЩИ Л ЖПТНЙТПЧБОЙА ФТБОУНЕНВТБООПЗП ДПНЕОБ. ч ПТЙЗЙОБМШОПК НПДЕМЙ бит, РТЕДМПЦЕООПК оХНБ У ЛПММЕЗБНЙ ⁹), ВЩМЙ ЙДЕОФЙЖЙГЙТПЧБОЩ ЮЕФЩТЕ ФБЛЙЕ ПВМБУФЙ (н1-н4, УН. ТЙУ. 3.2), Й ВЩМБ РТЕДМПЦЕОБ УФТХЛФХТБ, РТЕДУФБЧМЕООБС ОБ ТЙУ. 3.3. йУРПМШЪХС ЙОДЕЛУ ЗЙДТПЖЙМШОПУФЙ БНЙОПЛЙУМПФ Ч н1-н4 ПВМБУФСИ, НПЦОП УБНПУФПСФЕМШОП РТПЧЕТЙФШ БТЗХНЕОФЙТПЧБООПУФШ ЬФЙИ ЪБЛМАЮЕОЙК. уПЗМБУОП РПУМЕДОЙН ДБООЩН, ЧУЕ ФТБОУНЕНВТБООЩЕ ХЮБУФЛЙ, ЪБ ЙУЛМАЮЕОЙЕН н2, СЧМСАФУС УЛПТЕЕ b, ЮЕН a-УРЙТБМСНЙ (УН. ТЙУ.3.4б).

лБЛ ХЪОБФШ, ЛБЛБС ЮБУФШ НПМЕЛХМЩ бит СЧМСЕФУС ЧОЕЛМЕФПЮОПК, Б ЛБЛБС ЧОХФТЙЛМЕФПЮОПК? рТЕЦДЕ ЧУЕЗП, ОБ Nо₂-ЛПОГЕ ОБИПДЙФУС ПФОПУЙФЕМШОП ЗЙДТПЖПВОЩК ХЮБУФПЛ ЙЪ 24 БНЙОПЛЙУМПФ (ТЙУ. 3.2 Й 3.5). ьФБ УЙЗОБМШОБС РПУМЕДПЧБФЕМШОПУФШ ОЕПВИПДЙНБ ДМС РТПОЙЛОПЧЕОЙС УЙОФЕЪЙТПЧБООПЗП Ч ЛМЕФЛЕ ВЕМЛБ бит Ч РПЧЕТИОПУФОХА НЕНВТБОХ. уМЕДПЧБФЕМШОП, Nо₂-ЛПОЕГ СЧМСЕФУС ЧОЕЛМЕФПЮОЩН. у ЬФЙН УПЗМБУХЕФУС ФПФ ЖБЛФ, ЮФП ДЧБ УПУЕДОЙИ ГЙУФЕЙОПЧЩИ ПУФБФЛБ Ч РПЪЙГЙСИ 192 Й 193 БУУПГЙЙТПЧБОЩ У ЧОЕЛМЕФПЮОЩН ГЕОФТПН УЧСЪЩЧБОЙС би. оБЛПОЕГ, ОБЮБМШОЩК ЧОЕЛМЕФПЮОЩК УЕЗНЕОФ УПУФБЧМСЕФ ПЛПМП РПМПЧЙОЩ ПФ ЧУЕК НПМЕЛХМЩ, ЮФП УПЗМБУХЕФУС У ЙЪЧЕУФОЩН ТБУРТЕДЕМЕОЙЕН НБУУЩ ТЕГЕРФПТБ (УН. ТЙУ. 3.1). йУИПДС ЙЪ ХЛБЪБООПЗП ЮЕФОПЗП ЮЙУМБ ФТБОУНЕНВТБООЩИ ХЮБУФЛПЧ, уппо-ЛПОЕГ ФБЛЦЕ СЧМСЕФУС ЧОЕЛМЕФПЮОЩН. зМБЧОЩЕ ИБТБЛФЕТЙУФЙЛЙ ЬФПК НПДЕМЙ ИПТПЫП УПЗМБУХАФУС У ДТХЗЙНЙ ОБВМАДЕОЙСНЙ. оБРТЙНЕТ, Ч ХУМПЧЙСИ РМПФОПК ХРБЛПЧЛЙ, бит ПВТБЪХАФ ДЙНЕТЩ ЪБ УЮЕФ ДЙУХМШЖЙДОЩИ УЧСЪЕК НЕЦДХ уппо-ЛПОГБНЙ d-УХВЯЕДЙОЙГ. рПЛБЪБОП ФБЛЦЕ, ЮФП ФБЛЙЕ ДЙУХМШЖЙДОЩЕ НПУФЙЛЙ СЧМСАФУС ЧОЕЛМЕФПЮОЩНЙ¹¹ћ ¹²).