Номенклатура, молекулярная масса и значения pK аминокислот

Аминокислоты различаются по растворимости в воде. Это связано с их цвиттерионным характером, а также со способностью радикалов взаимодействовать с водой (гидратироваться). К гидрофильным относятся радикалы, содержащие катионные, анионные и полярные незаряженные функциональные группы. К гидрофобным – радикалы, содержащие алкильные или арильные группы.

В зависимости от полярности R -групп выделяют четыре класса аминокислот: неполярные, полярные незаряженные, отрицательно заряженные и положительно заряженные.

К неполярным аминокислотам относятся: глицин; аминокислоты с алкильными и арильными боковыми цепями – аланин, валин, лейцин, изолейцин; тирозин, триптофан, фенилаланин; иминокислота – пролин. Они стремятся попасть в гидрофобное окружение «внутри» молекулы белка (рис.1).

Рис. 1. Неполярные аминокислоты

К полярным заряженным аминокислотам относятся: положительно заряженные аминокислоты – гистидин, лизин, аргинин (рис. 2); отрицательно заряженные аминокислоты – аспарагиновая и глутаминовая кислота (рис. 3). Они обычно выступают наружу, в водное окружение белка.

Остальные аминокислоты образуют категорию полярных незаряженных: серин и треонин (аминокислоты-спирты); аспарагин и глутамин (амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот); цистеин и метионин (серосодержащие аминокислоты).

Поскольку при нейтральном значении рН СООН-группы глутаминовой и аспарагиновой кислот полностью диссоциированы, их принято называть глутаматом и аспартатом независимо от природы присутствующих в среде катионов.

В ряде белков содержатся особые аминокислоты, образующиеся путем модификации обычных аминокислот после их включения в полипептидную цепь, например, 4-гидроксипролин, фосфосерин, g-карбоксиглутаминовая кислота и др.

Рис. 2. Аминокислоты с заряженными боковыми группами

Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе белков в достаточно мягких условиях, обнаруживают оптическую активность, т. е. способность вращать плоскость поляризованного света (за исключением глицина).

Рис. 3. Аминокислоты с заряженными боковыми группами

Оптической активностью обладают все соединения, способные существовать в двух стереоизомерных формах L- и D-изомеры (рис. 4). В состав белков входят только L -аминокислоты.

L -аланин D -аланин

Рис. 4. Оптические изомеры аланина

Глицин не имеет асимметрического атома углерода, а треонин и изолейцин содержат по два асимметрических атома углерода. Все остальные аминокислоты имеют один асимметрический атом углерода.

Оптически неактивная форма аминокислоты называется рацематом, представляющим собой эквимолярную смесь D - и L -изомеров, и обозначается символом DL -.

Мономеры аминокислот, входящих в состав полипептидов, называются аминокислотными остатками. Остатки аминокислот соединяются друг с другом пептидной связью (рис. 5), в формировании которой принимает участие a-карбоксильная группа одной аминокислоты и α -аминогруппа другой.

Рис. 5. Образование пептидной связи

Равновесие этой реакции сдвинуто в сторону образования свободных аминокислот, а не пептида. Поэтому биосинтез полипептидов требует катализа и затрат энергии.

Поскольку дипептид содержит реакционноспособные карбоксильную и аминогруппу, то к нему с помощью новых пептидных связей могут присоединяться другие аминокислотные остатки, в результате образуется полипептид – белок.

Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков – групп -NH-CHR-CO-, образующих основную цепь (скелет или остов молекулы), и вариабельной части, включающей характерные боковые цепи. R -группы аминокислотных остатков выступают из пептидного остова и формируют в значительной степени поверхность полимера, определяя многие физические и химические свойства белков. Свободное вращение в пептидном остове возможно между атомом азота пептидной группы и соседним a-углеродным атомом, а также между a-углеродным атомом и углеродом карбонильной группы. Благодаря этому линейная структура может приобретать более сложную пространственную конформацию.

Аминокислотный остаток, имеющий свободную a-аминогруппу, называется N -концевым, а имеющий свободную a-карбоксильную группу – С -концевым.

Структуру пептидов принято изображать с N -конца.

Иногда концевые a-амино- и a-карбоксильная группы связываются одна с другой, образуя циклические пептиды.

Пептиды различаются количеством аминокислот, аминокислотным составом и порядком соединения аминокислот.

Пептидные связи очень прочные, и для их химического гидролиза требуются жесткие условия: высокие температура и давление, кислая среда и длительное время.

В живой клетке пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов, называемых протеазами, или пептидгидролазами.

Так же, как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями и в водных растворах заряжены. Для каждого белка существует своя изоэлектрическая точка – значение рН, при котором положительные и отрицательные заряды белка полностью скомпенсированы и суммарный заряд молекулы равен нулю. При значениях рН выше изоэлектрической точки белок несет отрицательный заряд, а при значениях рН ниже изоэлектрической точки – положительный.