Витамины группы Е (токоферолы)

Витамин Е был выделен из масла зародышей пшеничных зёрен в 1936 г. и получил название токоферол. В настоящее время известно семейство токоферолов и токотриенолов, найденных в природных источниках. Все они - метальные производные исходного соединения токола, по строению очень близки и обозначаются буквами греческого алфавита. Наибольшую биологическую активность проявляет α -токоферол.

Токоферолы представляют собой маслянистую жидкость, хорошо растворимую в органических растворителях.

Источники витамина Е для человека - растительные масла, салат, капуста, семена злаков, сливочное масло, яичный желток.

Суточная потребность взрослого человека в витамине примерно 5 мг.

Биологическая роль. По механизму действия токоферол является биологическим антиоксидантом. Он ингибирует свободнорадикальные реакции в клетках и таким образом препятствует развитию цепных реакций перекисного окисления ненасыщенных жирных кислот в липидах биологических мембран и других молекул, например ДНК (см. раздел 8). Токоферол повышает биологическую активность витамина А, защищая от окисления ненасыщенную боковую цепь.

Клинические проявления недостаточности витамина Е у человека до конца не изучены. Известно положительное влияние витамина Е при лечении нарушения процесса оплодотворения, при повторяющихся непроизвольных абортах, некоторых форм мышечной слабости и дистрофии. Показано применение витамина Е для недоношенных детей и детей, находящихся на искусственном вскармливании, так как в коровьем молоке в 10 раз меньше витамина Е, чем в женском. Дефицит витамина Е проявляется развитием гемолитической анемии, возможно из-за разрушения мембран эритроцитов в результате ПОЛ.

62.Свойства ферментов (сходства и различие с неорганическими катализаторами).

Общие св-ва: а) все ферменты-белки б) Ф облад-т высок.Mr в) хорошо раствор-мы в H2O, => обр.коллоид.р-ры г) термолабильны(35-45 градус.) д) по хим.св-вам явл.амфотерн.электролитами е) все Ф способны к денатурации под воздейств.сильн.к-т, щел., спиртов, солей тяж.Ме.

Индивидул.св-ва Ф.: 1) Ф высокоспецифичны по отношению к субстратам

2) Ф для своего действия требуют строго определенного значения РН(пепсин1, 5-2, 5)

3) Ф обладают высокой каталитич.активностью ускоряют скор-ть реакции в 10⁶-10¹¹ раз)

4) Нек-е Ф облад.обратимостью действия

Сходства ферментов и неорганических катализаторов:

1. катализируют только энергетически возможные реакции;

2. не изменяют равновесия в обратимых реакциях;

3. не изменяют направление реакции;

4. не расходуются в результате реакции.

Отличия между ферментами и неорганическими катализаторами (общие свойства ферментов):

1. сложность строения;

2. высокая мощность действия. За единицу фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1мкМ вещества за 1 минуту;

3. специфичность;

4. это вещества с регулируемой активностью;

5. действуют в мягких условиях организма.

6. Работает на 100%, пока жива клетка

63.Свойство и биологическое значение витамина В₂, его содержание в важнейших пищевых продуктах.

Витамин В₂ (рибофлавин). В основе структуры витамина В₂ лежит структура изоаллоксазина, соединённого со спиртом рибитолом.

Рибофлавин представляет собой кристаллы жёлтого цвета (от лат. flavos - жёлтый), слабо растворимые в воде.

Главные источники витамина В₂ - печень, почки, яйца, молоко, дрожжи. Витамин содержится также в шпинате, пшенице, ржи. Частично человек получает витамин В₂ как продукт жизнедеятельности кишечной микрофлоры.

Суточная потребность в витамине В₂ взрослого человека составляет 1, 8-2, 6 мг.

Биологические функции. В слизистой оболочке кишечника после всасывания витамина происходит образование коферментов FMN и FAD по схеме:

Коферменты FAD и FMN входят в состав флавиновых ферментов, принимающих участие в окислительно-восстановительных реакциях (см. разделы 2, 6, 9, 10).

Клинические проявления недостаточности рибофлавина выражаются в остановке роста у молодых организмов. Часто развиваются воспалительные процессы на слизистой оболочке ротовой полости, появляются длительно незаживающие трещины в углах рта, дерматит носогубной складки. Типично воспаление глаз: конъюнктивиты, васкуляризация роговицы, катаракта. Кроме того, при авитаминозе В₂ развиваются общая мышечная слабость и слабость сердечной мышцы.

64. Свойство и биологическое значение витаминов В₆, В₁₂. Их содержание в важнейших пищевых продуктах

Витамин В₆(пиридоксин, пиридоксаль,
пиридоксамин)

В основе структуры витамина В₆ лежит пиридиновое кольцо. Известны 3 формы витамина В₆, отличающиеся строением замещающей группы у атома углерода в п-положении к атому азота. Все они характеризуются одинаковой биологической активностью.

Рис. 3-1. Строение КоА и 4'-фосфопантотеина. 1 - тиоэтаноламин; 2 - аденозил-3'-фосфо-5'-дифосфат; 3 - пантотеновая кислота; 4 - 4'-фосфопантотеин (фосфорилированная пантотеновая кислота, соединённая с тиоэтаноламином).

Все 3 формы витамина - бесцветные кристаллы, хорошо растворимые в воде.

Источники витамина В₆ для человека - такие продукты питания, как яйца, печень, молоко, зеленый перец, морковь, пшеница, дрожжи. Некоторое количество витамина синтезируется кишечной флорой.

Суточная потребность составляет 2-3 мг.

Биологические функции. Все формы витамина В6 используются в организме для синтеза кофер-ментов: пиридоксальфосфата и пиридоксаминфосфата. Коферменты образуются путём фос-форилирования по гидроксиметильной группе в пятом положении пиримидинового кольца при участии фермента пиридоксалькиназы и АТФ как источника фосфата.

Пиридоксалевые ферменты играют ключевую роль в обмене аминокислот: катализируют реакции трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот, участвуют в специфических реакциях метаболизма отдельных аминокислот: серина, треонина, триптофана, серосодержащих аминокислот, а также в синтезе тема (см. разделы 9, 12).

Клинические проявления недостаточности витамина. Авитаминоз В₆ у детей проявляется повышенной возбудимостью ЦНС, периодическими судорогами, что связано, возможно, с недостаточным образованием тормозного медиатора ГАМК (см. раздел 9), специфическими дерматитами. У взрослых признаки гиповитаминоза В₆ наблюдают при длительном лечении туберкулёза изониазидом (антагонист витамина В₆). При этом возникают поражения нервной системы (полиневриты), дерматиты.

Витамин В₁₂ (кобаламин)

Витамин В₁₂ был выделен из печени в кристаллическом виде в 1948 г. В 1955 г. Дороти Ходжкен с помощью рештено-структурного анализа расшифровала структуру этого витамина. За эту работу в 1964 г. ей была присуждена Нобелевская премия. Витамин

В₁₂ - единственный витамин, содержащий в своём составе металл кобальт (рис. 3-2).

Источники. Ни животные, ни растения не способны синтезировать витамин В₁₂. Это единственный витамин, синтезируемый почти исключительно микроорганизмами: бактериями, актиномицетами и сине-зелёными водорослями. Из животных тканей наиболее богаты витамином В₁₂ печень и почки. Недостаточность витамина в тканях животных связана с нарушением всасывания кобала-мина из-за нарушения синтеза внутреннего фактора Касла, в соединении с которым он и всасывается. Фактор Касла синтезируется обкладочными клетками желудка. Это - гликопротеин с молекулярной массой 93 000 Д. Он соединяется с витамином В]2 при участии ионов кальция. Гипоавитаминоз В₁₂ обычно сочетается с понижением кислотности желудочного сока, что может быть результатом повреждения слизистой оболочки желудка. Гипоавитаминоз В₁₂ может развиться также после тотального удаления желудка при хирургических операциях.

Суточная потребность в витамине В₁₂ крайне мала и составляет всего 1-2 мкг.

Витамин В₁₂ служит источником образования двух коферментов: метилкобаламина в цитоплазме и дезоксиаденозилкобаламина в митохондриях (рис. 3-2).

Метил-В₁₂ - кофермент, участвующий в образовании метионина из гомоцистеина. Кроме того, метил-В₁₂ принимает участие в превращениях производных фолиевой кислоты, необходимых для синтеза нуклеоти-дов - предшественников ДНК и РНК.

Дезоксиаденозилкобаламин в качестве кофермента участвует в метаболизме жирных кислот с нечётным числом углеродных атомов и аминокислот с разветвлённой углеводородной цепью (см. разделы 8, 9).

Основной признак авитаминоза В₁₂ - макроцитарная (мегалобластная) анемия. Для этого заболевания характерны увеличение размеров эритроцитов, снижение количества эритроцитов в кровотоке, снижение концентрации гемоглобина в крови. Нарушение кроветворения связано в первую очередь с нарушением обмена нуклеиновых кислот, в частности синтеза ДНК в быстроделящихся клетках кроветворной системы. Помимо нарушения кроветворной функции, для авитаминоза В₁₂ специфично также расстройство деятельности нервной системы, объясняемое токсичностью метилмалоновой кислоты, накапливающейся в организме при распаде жирных кислот с нечётным числом углеродных атомов, а также некоторых аминокислот с разветвлённой цепью.

65.Синтез аминокислот.

Большинство предшественников аминокислот являются промежуточными продуктами цикла Кребса, гликолиза и пентозофосфатного пути. Для синтеза 20 протеиногенных аминокислот достаточно всего 6 исходных метаболитов (рис. 25).

Рис. 25. Основные пути биосинтеза аминокиcлот ПФ – пентозофосфатный цикл, ЦТК – цикл трикарбоновых кислот (Кребса)

Некоторые аминокислоты синтезируются путем переаминирования: пировиноградная кислота является источником аланина, кетоглутаровая – глутаминовой, а щавелевоуксусная – аспарагиновой кислоты. Глутамин и аспарагин образуются путем прямого аминирования из соответствующих аминокислот.

Аминокислоты служат исходным материалом для важнейших биологических соединений: гемоглобина, креатинфосфата, ряда коферментов. Но наиболее важно то, что аминокислоты являются мономерами белков.

66.Синтез белка.

Синтез белка и фотосинтез относятся к реакциям пластического обмена. Синтез белков наиболее активно протекает в молодых растущих клетках. Основная роль в определении структуры белков принадлежит ДНК. Отрезок ДНК, содержащий информацию о структуре одного белка, называют геном. В молекуле ДНК закодирована последовательность аминокислот о белке в виде определенно сочетающихся нуклеотидов. Сущность кода ДНК состоит в том, что каждой аминокислоте соответствует участок гена из трех рядом стоящих нуклеотидов - триплет. Разных аминокислот 20, число возможных сочетаний из 4 нуклеотидов по 3 равно 64. Следовательно, триплетов с избытком хватает для кодирования всех аминокислот.

Этапы биосинтеза белка:

1. Транскрипция - процесс синтеза на одной из цепей молекулы ДНК молекулы и-РНК по принципу комплементарности. Процесс происходит не на всей молекуле ДНК одновременно, а на небольшом ее участке, соответствующем одному гену.

2. Трансляция - перевод информации с молекулы и-РНК в последовательность аминокислот полипептидной цепи, происходит в цитоплазме.

Молекула и-РНК доставляется с помощью особого белка-фермента из ядра к рибосомам. Рибосома перемещается по молекуле и-РНК прерывисто, триплет за триплетом. По мере перемещения рибосомы к полипептидной цепочке одна за другой присоединяются аминокислоты. Точное соответствие аминокислоты триплету обеспечивает т-РНК (транспортная РНК). Для каждой аминокислоты существует своя т-РНК, один из триплетов которой (антикодон) комплементарен определенному триплету и-РНК. Конфигурация т-РНК напоминает лист клевера. К «черешку» листа присоединяется определенная аминокислота, а на «верхушке листа» расположен кодовый триплет нуклеотидов, соответствующий данной аминокислоте. На одной нити -РНК может одновременно располагаться несколько рибосом, образуя полисому.

Биосинтез белка - сложный многоступенчатый процесс, представляющий цепь реакций, протекающих по принципу матричного синтеза. Суть реакций матричного синтеза состоит в том, что новые молекулы белка синтезируются в точном соответствии с планом, заложенным в структуре молекул ДНК.

67. Свойства ферментов: высокая эффективность действия, специфичность, регулируемость действия. Высокая эффективность действия. Скорость ферментативной реакции во много раз выше, чем скорость реакции при участии неорганического катализатора. Ферменты более значительно снижают энергию активации реакции. Например: разложение пероксида водорода (H₂O₂ → H₂O₂ + O₂) при обычных условиях протекает очень медленно, Е_акт. = 75, 3 кДж/моль. Ионы железа снижают Е_акт.до 54, 1 кДж/моль, органической вещество еще боле снижает энергию активации и скорость реакции возрастает в тысячу раз, а фермент каталаза увеличивает скорость данной реакции в миллионы раз, реакция протекает практически мгновенно, с бурным выделение кислорода, Е_акт. = 8, 0 кДж/моль. 1 молекула фермента катализирует разложение 1 млн. молекул субстрата. Примеры высокой эффективности ферментов: 0, 5 кг глюкозы суточная норма человека окисляется в ферментативных реакциях в организме за сутки, при обычных условиях окислялась бы 10 тыс. лет. 1 г пепсина (протеолитический фермент желудка) расщепляет 25 кг белка. Специфичность действия ферментов. Ферменты обладают высокой избирательностью действия на субстрат.

Сходство и различие между ферментами и неферментного катализаторами. Являясь катализаторами, ферменты имеют ряд общих с неорганическими катализаторами свойств:

1. Не входят в состав продуктов реакций

2. Катализируют только энергетически возможные реакции

3. Не изменяют положения равновесия химической реакции, не изменяют направления реакции, а лишь ускоряют наступление равновесия.

Однако ферменты обладают отличными от неорганических катализатовров свойствами, которые обусловлены биологической природой ферментов. Отличие свойств ферментов от неорганических катализаторов связано с тем, что ферменты являются белками.

Однако для ферментов характерны и специфические свойства, которые отличают их от других катализаторов. Эти различия связаны с особенностями строения ферментов, которые являются сложными белковыми молекулами:

1. Эффективность ферментов выше, чем небелковых катализаторов (скорость протекания реакции при участии фермента на несколько порядков выше, чем с участием других катализаторов). Одна-единственная молекула фермента может катализировать при температуре (37 ^ С) от тысячи до миллиона молекул вещества в минуту. Известно, например, что ионы железа каталитически ускоряют разложение пероксида водорода на воду и кислород. Однако атомы того же железа, но в составе фермента ката-лазы, действуют в 10 миллиардов раз энергичнее, и только 1 мг железа в ферменте способен заменить в этой реакции 10 тонн неорганического железа.

2. Ферменты обладают высокой специфичностью действия, т.е. избирательностью действия на субстраты, превращение которых они катализируют, чего не наблюдается для небиологических катализаторов. Каждый фермент каталитически ускоряет, как правило, одну-единственную химическую реакцию, или, в крайнем случае, группу реакций одного типа. Высокая специфичность позволяет ферментам участвовать в регуляции обмена веществ и направлять его в определенное русло.

3. Одной из важнейших свойств ферментов как Биоком-тализаторив является их регулируемость действия. Через регуляцию ферментного аппарата осуществляется скоординированность всех метаболических процессов во времени и пространстве, направленных на воспроизведение живой материи, поддержание постоянства внутриклеточной среды, на приспособление к изменению условий.

4. Ферменты катализируют химические реакции в «мягких» условиях, то есть при невысокой температуре (около 37-40 □ С) и рН среды (68), при нормальном давлении. Это отличает их от неферментного катализаторов, которые действуют очень часто при высокой температуре, больших давлений, в сильнокислой или щелочной среде. Ферменты, благодаря белковом происхождению, очень чувствительны к изменениям температуры и к смещению рН среды, прекращая при этом свою активность.

5. При ферментативных реакций, в отличие от нефермента-ных, наблюдаются лишь незначительные побочные процессы. Для ферментативных реакций характерен почти 100% выход продуктов.

6. Выделены из организма ферменты не утрачивают способности осуществлять каталитическую активность. На этом основывается их практическое использование в химической, легкой, фармацевтической промышленности и в медицине. Особое значение для химического производства имеет специфичность ферментов: ведь до 80% затрат в производстве многих химических веществ идет на отделение примесей, образованных вследствие побочных реакций. Кроме того, ферменты позволяют осуществлять ряд процессов, выполнение которых обычными методами органического синтеза остается пока нерешенной проблемой.

7. Кооперативнисть и суровая запрограммированность этапов действия - вот что отличает механизм биокатализа от действия катализаторов иной природы, т.е. процесс ферментативного катализа во многих случаях серией последовательных реакций превращения веществ (цикличность).

68. АМИНОКИСЛОТЫ, органические к-ты, содержащие одну или несколько аминогрупп. В зависимости от природы кислотной ф-ции аминокислоты подразделяют на аминокарбоновые, например H2N(CH2)5COOH, аминосульфоновые, например H2N(CH2)2SO3H, аминофосфоновые, например H2NCH[Р(О)(ОН)2]2, и аминоарсиновые, например H2NC6H4AsO3H2. Согласно правилам ИЮПАК, название аминокислоты производят от названия соответствующей к-ты; взаимное расположение в углеродной цепи карбоксильной и аминной групп обозначают обычно цифрами, в нек-рых случаях - греч. буквами. Однако, как правило, пользуются тривиальными названиями аминокислот.
Некоторые аминокислоты синтезируются путем переаминирования: пировиноградная кислота является источником аланина, кетоглутаровая – глутаминовой, а щавелевоуксусная – аспарагиновой кислоты. Глутамин и аспарагин образуются путем прямого аминирования из соответствующих аминокислот.

Аминокислоты служат исходным материалом для важнейших биологических соединений: гемоглобина, креатинфосфата, ряда коферментов. Но наиболее важно то, что аминокислоты являются мономерами белков.

биосинтез аминокислот бактериями Специфические ферменты, регулирующие биосинтез аминокислот, широко распространены у бактерий. В любом живом организме аминокислоты расходуются прежде всего на биосинтез первичных метаболитов - ферментных и неферментных белков. Следовательно, возможен и другой путь получения аминокислот, а именно - из гидролизатов соответствующих белков (триптофан разрушается при кислотном гидролизе), в том числе из нативной (т.е. находящейся в природном состоянии, не модифицированной, сохранившей структуру, присущих ей живых клеток) биомассы микробных клеток.

Промышленный биосинтез аминокислот. Природные аминокислоты являются, как правило, оптически активными L - и D ­формами, которые трудно разделить. Вот почему микробный синтез с помощью коринебактерий (к данной группе микроорганизмов относятся бифидобактерии и пропионовокислые бактерии) и некоторых других микробов является ныне основным и экономически выгодным.

АМИНОКИСЛОТЫ, СИНТЕЗИРУЕМЫЕ БАКТЕРИЯМИ ПРОБИОТИКАМИ

БЕТА - АЛАНИН (ФОРМА АЛАНИНА)

АРГИНИН (C6H14N4O2)

ГЛИЦИН(C2H5NO2)

ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА (C5H9NO4)

ПРОЛИН(C5H9NO2)

СЕРИН(C3H7NO3)

ЦИСТИН (C6H12N2O4S2)

ВАЛИН (C5H11NO2)

ГИСТИДИН (C6H9N3O2)

ЛЕЙЦИН (C6H13NO2)

МЕТИОНИН(C5H11NO2S)

ТРЕОНИН(C4H9NO3)

ТРИПТОФАН (C11H12N2O2)

ФЕНИЛАЛАНИН(C9H11NO2)

69. Синтез белка (трансляция) является самым сложным из биосинтетических процессов: он требует очень большого количества ферментов и других специфических макромолекул, общее количество которых, видимо, доходит до трёхсот. Часть из них к тому же объединены в сложную трёхмерную структуру рибосом. Но, несмотря на большую сложность, синтез протекает с чрезвычайно высокой скоростью (десятки аминокислотных остатков в секунду). Процесс может замедляться и даже останавливаться ингибиторами-антибиотиками.

В пятидесятых годах XX века было установлено, что синтез белка происходит в рибонуклеопротеиновых частицах, называющихся рибосомами. Диаметр рибосомы бактерии составляет 18 нм, а их общее количество – десятки тысяч в клетке. Рибосомы эукариот несколько крупнее (21 нм). Сам процесс протекает в пять этапов.

1.Активация аминокислот. Каждая из 20 аминокислот белка соединяется ковалентными связями к определённой т-РНК, используя энергию АТФ. Реакция катализуется специализированными ферментами, требующими присутствия ионов магния.

2.Инициация белковой цепи. и-РНК, содержащая информацию о данном белке, связывается с малой частицей рибосомы и с инициирующей аминокислотой, прикреплённой к соответствующей т-РНК. т-РНК комплементарна с находящимся в составе и-РНК триплетом, сигнализирующим о начале белковой цепи.

3.Элонгация. Полипептидная цепь удлиняется за счёт последовательного присоединения аминокислот, каждая из которых доставляется к рибосоме и встраивается в определённое положение при помощи соответствующей т-РНК. В настоящее время генетический код полностью расшифрован, то есть всем аминокислотам поставлены в соответствие триплеты нуклеотидов. Элонгация осуществляется при помощи белков цитозоля (так называемые факторы элонгации).

4.Терминация. После завершения синтеза цепи, о чём сигнализирует ещё один специальный кодон и-РНК, полипептид высвобождается из рибосомы.

5.Сворачивание и процессинг. Чтобы принять обычную форму, белок должен свернуться, образуя при этом определённую пространственную конфигурацию. До или после сворачивания полипептид может претерпевать процессинг, осуществляющийся ферментами и заключающийся в удалении лишних аминокислот, присоединении фосфатных, метильных и других групп и т. п.

ИЛИ

ЭТАПЫ СИНТЕЗА БЕЛКА

1. Транскрипция — это процесс синтеза и-РНК на матрице ДНК. Цепи ДНК в области активного гена освобождаются от гистонов. Водородные связи между комплементарными азотистыми основаниями разрываются. Основной фермент транскрипции РНК-полимераза присоединяется к промотору — специальному участку ДНК. Транскрипция проходит только с одной (кодогенной) цепи ДНК. По мере продвижения РНК-полимеразы по кодогенной цепи ДНК рибонуклеотиды по принципу комплементарности присоединяются к цепочке ДНК, в результате образуется незрелая про-и-РНК, содержащая как кодирующие, так и некодирующие нуклеотидные последовательности.

2. Затем происходит процессинг — созревание молекулы РНК. На 5-конце и-РНК формируется участок (КЭП), через который она соединяется с рибосомой. Ген, т. е. участок ДНК, кодирую­щий один белок, содержит как кодирующие последовательности нуклеотидов — экзоны, так и некодирующие — интроны. При процессинге интроны вырезаются, а экзоны сшиваются. В результате на 5-конце зрелой и-РНК находится кодон-инициатор, который первым войдет в рибосому, затем следуют кодоны, кодирующие аминокислоты полипептида, а на 3-конце — кодоны-терминаторы, определяющие конец трансляции. Цифрами 3 и 5 обозначаются соответствующие углеродные атомы рибозы. Кодоном называется последовательность из трех нуклеотидов, кодирующая какую-либо аминокислоту — триплет. Рамка считывания нуклеи­новых кислот предполагает «слова»-триплеты (кодоны), состоя­щие из трех «букв»-нуклеотидов.
Транскрипция и процессинг происходят в ядре клетки. Затем зрелая и-РНК через поры в мембране ядра выходит в цитоплазму, и начинается трансляция.

3. Трансляция — это процесс синтеза белка на матрице и-РНК. В начале и-РНК 3-концом присоединяется к рибосоме. Т-РНК
доставляют к акцепторному участку рибосомы аминокислоты, ко­торые соединяются в полипептидную цепь в соответствии с шиф­рующими их кодонами. Растущая полипептидная цепь перемеща­ется в донорный участок рибосомы, а на акцепторный участок приходит новая т-РНК с аминокислотой. Трансляция прекращает­ся на кодонах-терминаторах.

70.Аминокислотные комплексы: весь (или почти весь) набор стандартных аминокислот в форме пептидов. Используется, подобно белкам, в качестве строительного материала для мышц.
Как правило, аминокислотные комплексы получают путем гидролиза белка, который расщепляет его до пептидов (с 2000-3000 аминокислот в цепи, до 2-6) и аминокислот. По сравнению с цельным белком, пептиды попадают в мышцы намного быстрее, так как организму уже не нужно переваривать белок, расщепляя его до отдельных аминокислот (для построения собственных белков мышечной ткани организм может использовать только аминокислоты или пептиды). Для сравнения: если концентрат белка полностью поступает в мышцы от 1 часа до 7, то аминокислоты в таблетках – за 10 минут, а в жидком виде – за 2 минуты. Безусловно, отдельные аминокислоты и пептиды гораздо сильнее стимулируют рост мышц, чем белок, так как за единицу времени их проникает в мышцы во много раз больше, чем аминокислот из цельного белка.
Именно высокая скорость всасывания и определяет применение аминокислот: их лучше принимать как раз тогда, когда мышцы нуждаются в немедленной подпитке строительным материалом (перед и после тренировки, сразу после сна). Это воспрепятствует началу катаболизма (разрушения) и спасет мышцы.
Функциональные аминокислоты: Одна или несколько отдельных аминокислот, которые используются для ускорения (торможения) определенных процессов, влияющих на рост мышц, силу, восстановление и спортивные показатели в целом. К ним относятся BCAA (ограничение катаболизма), глютамин (ускоряет восстановление и синтез белка, укрепляет иммунитет), аргинин и орнитин (усиливают синтез гормона роста), таурин (улучшает работу мышц, антиоксидант, жиросжигатель), глицин (энергетик) и другие аминокислоты и функции.

Незаменимые (должны поступать с пищей постоянно):
валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

Заменимые (синтезируются организмом из других аминокислот):
аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глютаминовая кислота, пролин, серин.

Условно-незаменимые (в условиях стресса, физических нагрузок, болезни синтезируются в ограниченном количестве или не синтезируются вовсе):
Аргинин, глютамин, глицин, тирозин, цистеин.

71. Липи́ ды (от греч. λ ί π ο ς, lí pos — жир) — обширная группа природных органических соединений, включающая жиры и жироподобные вещества. Молекулы простых липидов состоят из спирта и жирных кислот, сложных — из спирта, высокомолекулярных жирных кислот и других компонентов. Содержатся во всех живых клетках. Будучи одним из основных компонентов биологических мембран, липиды влияют на проницаемость клеток и активность многих ферментов, участвуют в передаче нервного импульса, в мышечном сокращении, создании межклеточных контактов, в иммунохимических процессах. Также липиды образуют энергетический резерв организма, участвуют в создании водоотталкивающих и термоизоляционных покровов, защищают различные органы от механических воздействий и др.

Сложные липиды при гидролизе дают более разнообразные соединения: спирт, карбоновые кислоты, фосфорную кислоту, аминокислоту и прочие.
Сложные липиды делят на три большие группы:
• фосфолипиды;
• сфинголипиды;
• гликолипиды.
Фосфолипиды. Общим признаком всех фосфолипидов является наличие в их составе фосфорной кислоты. Фосфолипиды являются главными компонентами биологических мембран. Фосфолипиды широко распространены в растительных и животных тканях. Значительные количества фосфолипидов содержатся в сердце и печени животных, в семенах растений (соевые бобы), в яйцах птиц. Особенно высоко содержание их в нервной ткани человека и позвоночных животных.
В зависимости от спиртового компонента они делятся на глицерофосфолипиды и сфингофосфолипиды.
Глицерофосфолипиды. Общим структурным фрагментом всех глицерофосфолипидов является фосфатидовая кислота (1, 2-диацил-3-фосфоглицерин).

ФОСФОЛИПИДЫ, природные липиды, содержащие в молекуле остаток фосфорной к-ты, связанной эфирной связью с производным многоатомного спирта.
Наиб. распространенная группа фосфолипидов - фосфоглицериды общей ф-лы ROCH2CH(OR')СН2ОР(О)(О-)ОХ

(R, R' - алкил, алкенил, ацил; X = H, CH2CH2N+H3 и др·)·

К фосфолипидам относятся также фосфосфинголипиды RCH(OH)CH(NHCOR')CH2OP(O)(O)OX

(R - алкил, R' - ацил),

диольные фосфолипиды RO(CH2)nCH2OP(O)(O-)Х и фосфонолипиды.

При рН ок. 7 фосфатная группа мн. фосфолипидов ионизирована. Фосфолипиды гидролизуются фосфолипазами. При мягком щелочном гидролизе отщепляются жирные к-ты, но не затрагиваются сложноэфирные связи остатка фосфорной к-ты; при жестком щелочном гидролизе отщепляется также XOH. К-ты гидро-лизуют все сложноэфирные связи. Фосфонолипиды обнаружены у ряда моллюсков, морских организмов и простейших (иногда до 30% по массе от общего кол-ва фосфолипидов); у млекопитающих найдены лишь в следовых кол-вах. Выделены фосфоглицерофосфонолипиды, сфинго-фосфонолипиды и сфингогликофосфонолипиды; все они в осн. являются производными 2-аминоэтилфосфоновой к-ты. Производные 2-метиламино- и 2-триметиламмониоэтилфос-фоновых к-т встречаются в незначит. кол-вах. Роль фосфонолипидов не выяснена; предполагают, что она связана с высокой устойчивостью связи С — P к хим. и ферментативному гидролизу. Фосфолипиды выделяют из прир. источников или синтезируют.

72. Изученные к настоящему времени белки, согласно предложенной У.Астбэри классификации, можно разделить на два больших класса по способности принимать в растворе определенную геометрическую форму: фибриллярные (вытянyтые в нить) и глобулярные (свернутые в клубок), каждый из которых подразделяется на несколько групп. Многие белки, как фибриллярные, так и глобулярные, обладают способностью образовывать прочные комплексы определенной стехиометрии, компоненты которых удерживаются вместе нековалентными силами.

Говоря о строении белка, различают:

- первичную структуру - последовательность аминокислот, прочитываемую, начиная от С-конца молекулы, в направлении к N-концу;

- вторичную структуру - наличие и локализацию альфа-спиральных участков цепи и участков, сложеных вбета-структуры;

- третичную структуру (пространственную) - взаимное расположение аминокислотных остатков молекулы белка в пространстве, и

- четвертичную структуру - компонентный состав, стехиометрию и взаимную ориентацию субъединиц комплекса, в том случае, когда молекулы белка обладают способностью к его образованию.

Согласно современным представлениям первичная структура белковой молекулы практически однозначно определяет то, как сложится полипептидная цепочка в пространственную структуру (ее фолдинг) и, по-видимому, также определяет комплексообразование белковых молекул, т.е. вторичную, третичную и четвертичную структуры белка. Вместе с тем предполагается, что у многих белков (например аллостерические ферменты) первичная структура определяет не одну, а несколько возможных пространственных структур (конформаций), в каждой из которых с определенной вероятностью может находиться молекула белка.

Исследования Сведберга показали, что молекулярные массы различных белков, приблизительно пропорциональные длине цепочки, кратны некоторой минимальной массе, равной примерно 17600. Это интересное обстоятельство, возможно, является свидетельством того, что при возникновении жизни древние гены, кодировавшие про-белки, появлялись как самостоятельные единицы, одинаковая длина которых определялась физико-химическими законами спонтанной полимеризации нуклеотидов, а современные гены сшиты из фрагментов, являющихся копиями древних генов.

Пространственная структура белка (третичная) зависит от физико-химических условий в растворе (температура, рН, ионая сила). Нативная структура, которую имеет белок при физиологических условиях, может измениться при изменении условий. Повышение температуры и изменение рН может привести к денатурации белка, к изменению его пространственной структуры.

73. Строение крахмала. 1. Крахмал (С6H10O5)n – природный полимер.

2. Образуется он в результате фотосинтетической деятельности растений при поглощении энергии солнечного излучения.

3. Сначала из углекислого газа и воды в результате ряда процессов синтезируется глюкоза, что в общем виде может быть выражено уравнением: 6СO2 + 6Н2О = С6Н12O6 + 6O2.

4. Глюкоза далее превращается в крахмал: nС6Н12O6 = (С6H10O5)n + nН2О.

5. Макромолекулы крахмала неодинаковы по размерам: а) в них входит разное число звеньев С6H10O5 – от нескольких сотен до нескольких тысяч, при этом неодинакова и их молекулярная масса; б) различаются они и по строению: наряду с линейными молекулами с молекулярной массой в несколько сотен тысяч имеются молекулы разветвленного строения, молекулярная масса которых достигает нескольких миллионов.

Ферментативный гидролиз крахмала — процесс сложный. Он происходит под действием амилолитических ферментов, которые могут действовать на клейстеризованный и неклейстеризованный крахмал. Температура клейстеризации ячменного крахмала 60-80°С, Образовавшийся крахмальный клейстер под действием амилаз вначале превращается в растворимый крахмал, а затем в мальтозу и декстрины (амилодекстрины, эритродекстрины, ахроодекстрины, мальтодекстрины). Под действием амилазы амило- и эритродекстрины расщепляются и в заторе остаются ахроо- и мальтодекстрины. Присутствие в сусле этих декстринов придает пиву вкус и вязкость. Дрожжами декстрины не сбраживаются. Мальтоза легко и быстро сбраживается дрожжами. В результате осахаривания крахмала в заторе образуется сбраживаемый углевод-мальтоза и несбраживаемые углеводы — декстрины.

74. Целлюлоза представляет собой полимер бета-глюкозы. В отличие от крахмала и гликогена этот полисахарид выполняет структурную функцию.