Главная страница Случайная страница КАТЕГОРИИ: АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника |
Занятие 4
Тема 4. Семинар по теме «Структура и функция аминокислот, белков и нуклеиновых кислот».
Цели занятия: Установление исходного уровня знаний по теме. Тест.
Домашнее задание 1. Написать структуры: АТФ; ГТФ; ЦТФ; УТФ; дТТФ. (5 баллов). 2. Написать структуры динуклеотидов: НАД+; ФАД; АМФ-ЦМФ; УМФ-ГМФ (5 баллов). Оценивается в 1 балл каждая структура. Вопросы к итоговому занятию по теме «Структура и функция аминокислот, белков, нуклеиновых кислот». 1. Напишите структуры аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом. Роль радикалов этих аминокислот в формировании структурной организации белков и обеспечения их функции. 2. Протеиногенные аминокислоты: происхождение, классификация, роль в организме. 3. Напишите структуры аминокислот с полярным (незаряженным) радикалом и охарактеризуйте их роль в организации и функции белковых молекул. 4. Напишите структуры аминокислот с полярным (заряженным отрицательно) радикалом и охарактеризуйте их роль в организме. 5. Напишите структуры аминокислот с полярным (заряженным положительно) радикалом и охарактеризуйте их роль в организме. 6. Напишите качественные реакции на аминокислоты: Фоля, ксантопротеиновую, нингидриновую, Сакагучи. Объясните значение этих реакций в белковой химии. 7. Химическая модификация радикалов аминокислот в организме. Напишите реакции фосфорилирования радикала серина и реакцию гидроксилирования радикала пролина в белках. Объясните роль этих реакций для организма. 8. Декарбоксилирование аминокислот, образование биогенных аминов. Напишите реакции декарбоксилирования гистидина и диоксифенилаланина. Роль биогенных аминов в организме. 9. Структура и функция биологически активных пептидов: глутатион, энкефалины, вазопрессин, окситоцин и др.. Механизмы образования биологически активных пептидов. 10. Напишите структуру пептида следующего состава: Фен-Про-Вал-Гли-Лей. Определите заряд пептида при рН=7, 0. Проведите с пептидом реакцию Сенгера. 11. Напишите структуру пептида следующего состава: Цис-Сер-Гли-Лиз-Арг. Определите заряд пептида при рН=7, 0. Проведите с пептидом реакцию Эдмана. 12. Напишите структуру пептида следующего состава: γ -глутамил-цистеил-глицин, назовите его и объясните роль в организме. 13. Напишите структуру пептида следующего состава: Глу-Цис-Асп-Иле-Тре. Определите заряд пептида при рН=7, рН=1, рН=13. 14. Напишите структуру пептида следующего состава: Арг-Гис-Лиз-Про-Асн. Определите заряд пептида при рН=12. 15. Напишите структуру пептида следующего состава: Гис-Лиз-Арг-Гис-Лиз. Определите заряд пептида при рН=7, рН=1, рН=13. 16. Напишите структуру пептида следующего состава: Асп-Асн-Глу-Глн-Асп. Определите заряд пептида при рН=12. Проведите с пептидом реакцию Сенгера. 17. На сколько и каких фрагментов разделится пептид следующего состава: Лей-Мет-Про-Вал-Арг-Цис-Лиз-Фен-Асп-Тир при воздействии на него а) Трипсина б) Химотрипсина в) Бромциана г) Трипсина, химотрипсина, бромциана последовательно. 18. Определите область рН, в которой каждый из приведенных ниже пептидов будет находиться в изоэлектрической точке. 1. Асп-Сер-Тре-Лиз-Глу 2. Лей-Про-Вал-Цис-Ала 3. Гис-Три-Лей-Асн-Лиз 19. Уровни структурной организации белков. Определение первичной структуры белка: гидролиз, аминокислотный анализ, определение N и C концевых аминокислот, ферментативный протеолиз, метод пептидных карт. 20. Гомологичные белки. Зависимость между первичной структурой и функцией белка на примерах наследственных заболеваний. 21. Уровни структурной организации белков: вторичная, третичная, четвертичная структуры. Надмолекулярные комплексы. Зависимость между структурой и функцией белка (опыт Анфинсена). 22. Классификация белков по сложности, форме, выполняемой функции. Молекулярная масса, размер, растворимость, заряд белковых молекул. 23. Регуляция активности белков через изменение их конформации, роль слабых взаимодействий в этом процессе. 24. Регуляция активности белков через обратимую и необратимую химическую модификацию. Полупериод жизни белков. 25. Методы разделения и очистки белков: Электрофорез, изоэлектрофокусирование, хроматография, ультрацентрифугирование, ультрафильтрация. 26. Денатурация и ренатурация белков. Механизмы тепловой и химической денатурации. Изоэлектрическая точка белка. 27. Особенности структуры и функции отдельных белков: альбумины и гистоны. 28. Особенности структуры и функции отдельных белков: гемоглобин и цитохромы. 29. Особенности структуры и функции отдельных белков: гликопротеиды и липопротеиды. 30. Особенности структуры и функции отдельных белков: металлопротеиды и флавопротеиды. 31. Особенности структуры и функции отдельных белков: коллаген, эластин, кератин. 32. Структура и функция пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований. 33. Структура и функция нуклеозидов и нуклеотидов. Напишите структуры гуанозина, АТФ и УТФ. 34. Роль АТФ и других нуклеотидов в энергетическом обмене, регуляции метаболизма, реакциях фосфорилирования. 35. Напишите структуры цАМФ и цГМФ, объясните роль этих соединений в клетке. 36. Напишите структуры НАД+ и ФАД. Объясните роль этих соединений в клетке. 37. Напишите структуру динуклеотида АМФ-ЦМФ. Отметьте 5’ и 3’ концы динуклеотида. 38. Структура и функция тРНК. 39. Структура и функция мРНК. 40. Структура и функция рРНК. 41. Структура и функция ДНК. Физико-химические свойства, особенности нуклеотидного состава и формы ДНК выделенной из разных биологических объектов. Правила Чаргаффа. 42. Структура и функция хроматина.
|