Студопедия

Главная страница Случайная страница

КАТЕГОРИИ:

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника






Занятие 4






Тема 4. Семинар по теме «Структура и функция аминокислот, белков и нуклеиновых кислот».

 

Цели занятия:

Установление исходного уровня знаний по теме. Тест.

 

 

Домашнее задание

1. Написать структуры: АТФ; ГТФ; ЦТФ; УТФ; дТТФ. (5 баллов).

2. Написать структуры динуклеотидов: НАД+; ФАД; АМФ-ЦМФ; УМФ-ГМФ (5 баллов).

Оценивается в 1 балл каждая структура.

Вопросы

к итоговому занятию по теме «Структура и функция аминокислот, белков, нуклеиновых кислот».

1. Напишите структуры аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом. Роль радикалов этих аминокислот в формировании структурной организации белков и обеспечения их функции.

2. Протеиногенные аминокислоты: происхождение, классификация, роль в организме.

3. Напишите структуры аминокислот с полярным (незаряженным) радикалом и охарактеризуйте их роль в организации и функции белковых молекул.

4. Напишите структуры аминокислот с полярным (заряженным отрицательно) радикалом и охарактеризуйте их роль в организме.

5. Напишите структуры аминокислот с полярным (заряженным положительно) радикалом и охарактеризуйте их роль в организме.

6. Напишите качественные реакции на аминокислоты: Фоля, ксантопротеиновую, нингидриновую, Сакагучи. Объясните значение этих реакций в белковой химии.

7. Химическая модификация радикалов аминокислот в организме. Напишите реакции фосфорилирования радикала серина и реакцию гидроксилирования радикала пролина в белках. Объясните роль этих реакций для организма.

8. Декарбоксилирование аминокислот, образование биогенных аминов. Напишите реакции декарбоксилирования гистидина и диоксифенилаланина. Роль биогенных аминов в организме.

9. Структура и функция биологически активных пептидов: глутатион, энкефалины, вазопрессин, окситоцин и др.. Механизмы образования биологически активных пептидов.

10. Напишите структуру пептида следующего состава: Фен-Про-Вал-Гли-Лей. Определите заряд пептида при рН=7, 0. Проведите с пептидом реакцию Сенгера.

11. Напишите структуру пептида следующего состава: Цис-Сер-Гли-Лиз-Арг. Определите заряд пептида при рН=7, 0. Проведите с пептидом реакцию Эдмана.

12. Напишите структуру пептида следующего состава: γ -глутамил-цистеил-глицин, назовите его и объясните роль в организме.

13. Напишите структуру пептида следующего состава: Глу-Цис-Асп-Иле-Тре. Определите заряд пептида при рН=7, рН=1, рН=13.

14. Напишите структуру пептида следующего состава: Арг-Гис-Лиз-Про-Асн. Определите заряд пептида при рН=12.

15. Напишите структуру пептида следующего состава: Гис-Лиз-Арг-Гис-Лиз. Определите заряд пептида при рН=7, рН=1, рН=13.

16. Напишите структуру пептида следующего состава: Асп-Асн-Глу-Глн-Асп. Определите заряд пептида при рН=12. Проведите с пептидом реакцию Сенгера.

17. На сколько и каких фрагментов разделится пептид следующего состава: Лей-Мет-Про-Вал-Арг-Цис-Лиз-Фен-Асп-Тир при воздействии на него

а) Трипсина

б) Химотрипсина

в) Бромциана

г) Трипсина, химотрипсина, бромциана последовательно.

18. Определите область рН, в которой каждый из приведенных ниже пептидов будет находиться в изоэлектрической точке.

1. Асп-Сер-Тре-Лиз-Глу

2. Лей-Про-Вал-Цис-Ала

3. Гис-Три-Лей-Асн-Лиз

19. Уровни структурной организации белков. Определение первичной структуры белка: гидролиз, аминокислотный анализ, определение N и C концевых аминокислот, ферментативный протеолиз, метод пептидных карт.

20. Гомологичные белки. Зависимость между первичной структурой и функцией белка на примерах наследственных заболеваний.

21. Уровни структурной организации белков: вторичная, третичная, четвертичная структуры. Надмолекулярные комплексы. Зависимость между структурой и функцией белка (опыт Анфинсена).

22. Классификация белков по сложности, форме, выполняемой функции. Молекулярная масса, размер, растворимость, заряд белковых молекул.

23. Регуляция активности белков через изменение их конформации, роль слабых взаимодействий в этом процессе.

24. Регуляция активности белков через обратимую и необратимую химическую модификацию. Полупериод жизни белков.

25. Методы разделения и очистки белков: Электрофорез, изоэлектрофокусирование, хроматография, ультрацентрифугирование, ультрафильтрация.

26. Денатурация и ренатурация белков. Механизмы тепловой и химической денатурации. Изоэлектрическая точка белка.

27. Особенности структуры и функции отдельных белков: альбумины и гистоны.

28. Особенности структуры и функции отдельных белков: гемоглобин и цитохромы.

29. Особенности структуры и функции отдельных белков: гликопротеиды и липопротеиды.

30. Особенности структуры и функции отдельных белков: металлопротеиды и флавопротеиды.

31. Особенности структуры и функции отдельных белков: коллаген, эластин, кератин.

32. Структура и функция пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований.

33. Структура и функция нуклеозидов и нуклеотидов. Напишите структуры гуанозина, АТФ и УТФ.

34. Роль АТФ и других нуклеотидов в энергетическом обмене, регуляции метаболизма, реакциях фосфорилирования.

35. Напишите структуры цАМФ и цГМФ, объясните роль этих соединений в клетке.

36. Напишите структуры НАД+ и ФАД. Объясните роль этих соединений в клетке.

37. Напишите структуру динуклеотида АМФ-ЦМФ. Отметьте 5’ и 3’ концы динуклеотида.

38. Структура и функция тРНК.

39. Структура и функция мРНК.

40. Структура и функция рРНК.

41. Структура и функция ДНК. Физико-химические свойства, особенности нуклеотидного состава и формы ДНК выделенной из разных биологических объектов. Правила Чаргаффа.

42. Структура и функция хроматина.

 


Поделиться с друзьями:

mylektsii.su - Мои Лекции - 2015-2024 год. (0.007 сек.)Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав Пожаловаться на материал