![]() Главная страница Случайная страница КАТЕГОРИИ: АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника |
Протеины и протеиды- одно и тоже.Стр 1 из 11Следующая ⇒
Белки. Структура и функции NOTA BENE! Карбонильная группа < С=О, входит в состав альдегидов. Вместе с гидроксильной группой ОН, образует карбоксильную группу СООН. Протеины и протеиды- одно и тоже. Строение аминокислот: При РН=7, в растворах аминокислоты становятся биполярными ионами.
Все 20 аминокислот, встречающихся в белках, — это α -аминокислоты, общим признаком которых является наличие аминогруппы – NН2 и карбоксильной группы — СООН у α -углеродного атома. Исключением является пролин, который содержит в α -положении группу — NH и называется иминокислотой. Радикал соединен с аминогруппой, молекула имеет циклическое строение.
Альфа- атом углерода связан с 4 замещающими группами сразу (-NH2, -COOH, -R, -H). Могут встречаться изомерные формы аминокислот L и D (dexter)-изомеры. (кроме глицина). В организмах присутствуют только L-изомеры аминокислот.
Классификация аминокислот по радикалу: 1. Алифатические (линейные), состоят из групп: -СООН-карбоксильная -NH2-аминогруппа -SH-тиольная -СО-NH2-амидная (пептидная) -ОН-гидроксильная -гуанидиновая
2.Ароматические.
3.Гетероциклические.
Классификация по растворимости в воде радикалов:
В растворе неполярные радикалы стремятся друг к другу, или к другим неполярным радикалам.
А) Полярные незаряженные радикалы имеют полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой.
Б) Полярные заряженные отрицательно радикалы. Аспаргиновая и глутаминовая кислоты, имеют в радикале дополнительные СООН группы. При РН=7, они диссоциируют на СОО- и Н+ (радикалы-анионы). Ионизированная форма глутаминовой и аспаргиновой кислот называются глутаматом и аспартатом.
В) Аминокислоты с полярными положительно-заряженными радикалами (лизин и аргинин). Лизин имеет дополнительную аминогруппу и способен принимать Н+, становясь положительно заряженным. Аргинин за счет гуанидиновой группы тоже становится заряженным положительно. Гистидин за счет имидозольной группы при РН=7, заряжается либо нейтрально, либо положительно. Полярно заряженные радикалы аминокислот наиболее растворимы в воде.
Зависимость заряда от РН: 1.При РН=7 заряд аминокислот=0, если они имеют недиссоциируемый радикал.
2.Заряд (-), если при РН=7 аминокислоты содержат кислотные функциональные группы.
3.Заряд (+), если при РН=7 аминокислоты содержат основные функциональные группы.
При закислении (повышении кол-ва Н+), подавляется диссоциация СООН. Т.е. в сильнокислой среде все аминокислоты будут заряжены положительно. При защелачивании (повышении ОН-), повышается отщепление Н+, что приводит к отрицательному заряду аминокислот.
В состав белков могут входить модифицированные аминокислоты, придающие белкам особые свойства. Модификация происходит в самих белках, после их синтеза.
Качественные реакции на аминокислоты: 1. Нингидриновая реакция (на альфа-аминокислоты). Образуется красный пигмент и альдегид. Интенсивность окрашивания пропорциональна количеству аминокислоты. 2. Реакция Сакагучи - определяет аргинин, за счет содержания в нем гуанидиновых групп. 3. Реакция Фоля - определяет цистеин (SH-группы). 4. Ксантопротеиновая реакция (нитрование) - на определение ароматических групп. 5.Реакция Миллона - определяет тирозин (гидроксогруппы в ароматическом кольце).
Белки:
Классификация белков: -По форме молекулы. 1.Глобулярные- молекула имеет форму элипса. Большинство белков человека. Большая часть из них, хорошо растворима в воде. (миоглобин и гемоглобины) 2.Фибриллярные белки- имеют вытянутую, нитевидную структуру. (коллагены, эластин, кератин, миозин, фибрин)
- По химическому строению: 1.Простые белки-содержат в составе только аминокислотные остатки. 2.Сложные белки-содержат в составе кроме полипептидной цепи, небелковую часть присоединенную слабыми ковалентными связями. -Гемопротеины- содержат гем. -Фосфопротеины-содержат остаток фосфорной кислоты. Фосфорный остаток-протеинкиназа. - Гликопротеины-содержат углеводные остатки. -Липопротеины-содержат липиды. -Металлопротеины-содержат металлы.
- По выполняемым функциям: -ферменты; -рецепторные белки; -регуляторные белки; -структурные белки; -транспортные белки; -защитные белки; -сократительные белки.
-По семействам: 1.Семейство миоглобина-миоглобин, и все виды гемоглобина. 2.Семейство сериновых протеаз-гидролизуют пептидные связи в белковых субстратах. Трипсин, химотрипсин, эластаза, белки фибринолиза и активации свертывания и т. д. 3.Суперсемейство иммуноглобулинов: Основным критерием для включения белка в это суперсемейство является доменная организация и достоверная гомология аминокислотных последовательностей и пространственных структур отдельных доменнов. Также похожи их функции: взаимодействие с чужеродными структурами находящимися в жидкостях организма, или на поверхности его клеток. -Семейство иммуноглобулинов. -Семейство Т-клеточных антигенораспознающих рецепторов. -Белки главного комплекса гистосовместимости 1 и 2 классов. (МНС) -Семейство адгезивных белков, участвующих в узнавании определенных типов клеток и их межклеточных взаимодействиях.
4. Изофункциональные белки (изобелки) - множественные формы одного белка, обнаруживаемые в организмах одного вида. Гомологичные белки- белки выполняющие одинаковые функции в организмах разных видов.
Пептидная связь -это амидная ковалентная связь, соединяющая аминокислоты в полипептидную цепочку (протомер) (CO-NH) или (О=С-N-Н). Мономером белковой цепи является аминокислотный остаток. (А.О.) А.О. Со свободной NH2-группой- это N-концевой остаток (пишется слева). А.О. Со свободной СООН-группой-это С-концевой остаток (пишется справа).
Последовательность аминокислот в цепи изображают, начиная с N-концевой аминокислоты. С нее же начинается нумерация аминокислотных остатков.
Строение: 1. До 10 аминокислот в цепи- олигопептиды. 2. Более 10 аминокислотв цепи- полипептиды. 3. Более 50 аминокислот в цепи- белки.
Конформация - распределение полипептидной цепи в пространстве. (уникальность конформации, определяется первичной структурой полипептидной цепи).
Водородная связь -это связь между атомами кислорода СООН и атомами водорода NH2. (С=О…НN). Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали. Вторичная структура белка образуется путем водородного взаимодействия групп пептидной связи.
Альфа-спираль-NH-группа одного остатка аминокислоты связана водородными связями с СО-группой четвертого от нее остатка. Почти все атомы Н и О связаны друг с другом, а не с водой. Радикалы аминокислот находятся с внешней стороны Альфа-спирали и направлены в сторону от пептидных остовов.
Бета- складчатая структура -формируется за счет образования водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной (внутрицепочечная связь) цепи или разных (межцепочечная связь) полипептидных цепей. Водородные связи в бетта- цепях располагаются перпендикулярно цепи. Если N и C концы цепей совпадают- паралельные Бета-цепи. Если не совпадают- антипаралельные. Бетта-цепи обнаруживаются как в глобулярных, так и в фибриллярных белках. Беспорядочный клубок -молекула белка, не имеющая правильной упорядоченной организации. (эта конформация определяется первичной структурой белка.) Нерегулярные вторичные структуры (беспорядочный клубок) - имеющая свою для каждого белка фиксированную конформацию петлеобразная структура с меньшей регулярностью укладки, чем Альфа и Бетта-структуры.
|