Vмакс. постоянная для каждого фермента и характеризует эффективность его

Действия.

Км — различается для разных ферментов и характеризует сродство фермента по

Отношению к субстрату.

При оценке сродства фермента к субстрату следует помнить, что чем ниже

Км, тем быстрее и предпочтительнее субстрат связывается с ферментом, т.е. тем выше его сродство к данному субстрату.

Ингибитор фермента - в-во подавляющее действие фермента.

Ингибиторы ферментов:

1.Необратимые (специфические) – необратимо присоединяются к активному центру фермента, изменяя его конформацию. После чего, фермент утрачивает свою каталитическую способность.

2.Обратимые:

1.Конкурентные- конкурируют с субстратом за активный центр фермента. Конкуренция может быть устранена, путем повышения концентрации субстрата.

2.Неконкурентные-связываются с другим участком молекулы фермента, или с комплексом фермент-лиганд, изменяя их конформацию. Это приводит к изменению активного центра, который теперь не может комплиментарно связаться с субстратом. Важными ингибиторами ферментов являются продукты метаболизма, которые обратимо связываются с аллостерическими центрами фермента, изменяют его, что приводит к замедлению синтеза этих продуктов.

Регуляторные ферменты -ферменты, которые регулируют скорость всей метаболической цепи реакции.

Существует несколько способов регуляции действия ферментов:

• изменение активности фермента при его постоянной концентрации;

• изменение концентрации фермента обычно в результате ускорения (индукции) или тормо жения (репрессии) синтеза фермента.

Аллостерическая регуляция - изменение активности фермента, путем нековалентного взаимодействия с эффектором в аллостерических центрах, что приводит либо к увеличению активности фермента (эффектор-активатор), либо к снижению активности (эффектор-ингибитор). Является основным путем регуляции ферментативных реакций в организме.

Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования-дефосфорилирования.

При этом способе регуляции фермент изменяет активность в результате ковалентной моди фикации. В зависимости от природы фермента фосфорилирование может его активировать или, наоборот, инактивировать. Реакция присоединения фосфатной группы и ее от щепление катализируют специальные ферменты — протеинкиназы и протеинфосфатазы.

Регуляция путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном ферменте.

Неактивный олигомерный фермент должен диссоциировать для освобождения активной субъединицы.