![]() Главная страница Случайная страница КАТЕГОРИИ: АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника |
Функционально-технологические свойства (ФТС) составных частей мяса
Приступая к рассмотрению ФТС составных частей мяса, следует напомнить, что наибольшее технологическое значение имеют мышечная, жировая и соединительная ткани, их количественное соотношение, качественный состав и условия обработки. Мышечная ткань является основным функциональным компонентом мясного сырья и источником белковых веществ и состоит из мышечных волокон - своеобразных многоядерных клеток вытянутой формы (рис. 1, 2).
Каждое мышечное волокно окружено тонкой соединительнотканной прослойкой - эндомизием, с помощью которой волокна объединяются в пучки первого порядка. Последние объединяются в пучки второго, третьего и т. д. порядков более плотной соединительнотканной прослойкой - перемизием.Из этих пучков формируется мускул, покрытый эпимизием, или фасцией. В свою очередь мышечное волокно содержит множество миофибрилл, саркоплазму и сарколемму (оболочку). Миофибриллы (рис. 3) - основные сократительные элементы мышечного волокна - представляют собой молекулярный уровень мышцы, характеризуются поперечной исчерченностью, создаваемой структурными элементами миофибриллы - саркомерами. Миофибриллы существуют в виде длинных тонких структур, в которых под микроскопом различаются более или менее плотные зоны. Более светлые зоны представляют собой изотропные I – диски, а темные – анизотропные А–диски. Светлые зоны пересекаются темной линией (так называемой Z-линией). Участок каждой миофибриллы, связанный на концах Z – полосками, рассматривается как структурная единица, или саркомер.
Рис. 3 – Схематичное изображение поперечно-полосатых миофибрилл: 1 – саркомер; 2 – А – диск; 3 – I – диск; 4 – Z – полоска
Саркомер представлен солерастворимыми контрактильными белками актином и миозином. Каждая миофибрилла состоит из нескольких параллельных филаментов (белковых нитей) двух типов – толстые и тонкие. Толстые нити содержат главным образом миозин, тонкие – актин, тропонин, тропомиозин. Миофибриллы окружены и тесно связаны с особой структурой, состоящей из трубочек и пузырьков, называемой саркплазматическим ретикулумом. В различных клетках саркоплазматический ретикулум отличается по форме и функциям. В клетках скелетных мышц, сокращение которых стимулируется ионами Са2+, он участвует в процессе расслабления, обеспечивая реабсорбцию этих ионов. На долю белков миофибрилл приходится около 30 % общего белка мышц. Они являются сократительными элементами клетки и представлены в основном миозином, актином, актомиозином, тропонином и некоторыми другими белками, 40 % массы которых приходится на миозин. Большое количество полярных групп, а также фибриллярная форма молекул обуславливают высокую гидратацию миозина. Актин составляет 12-15 % всех мышечных белков. Изоэлектрическая точка миозина и актина составляет, соответственно, 5.4 и 4.7; температура денатурации 45-50 и 50-55°С. Стабильность качественных характеристик мясопродуктов во многом зависит от количественного содержания и состояния миозина и актина. Вторая группа белков мышечной ткани - белки саркоплазмы (20-25% от количества всех мышечных белков): миоген (20%), глобулин-Х (10-20%), миоальбумин, миоглобин и кельмодулин. Белки - водорастворимы, большая часть - полноценна, обладает высокой водосвязывающей способностью. Особый интерес представляет миоглобин, обеспечивающий формирование привлекательного цвета у мясопродуктов. Естественная окраска мяса обусловлена наличием в мышечной ткани миоглобина (Мb) - хромопротеина, состоящего из белкового компонента (глобина) и простетической группы (гема), и составляющего около 90 % общего количества пигментов мяса (10 % представлены гемоглобином крови). Содержание гемоглобина в говядине колеблется в пределах от 0, 4 до 1, 0 %. Небелковая часть миоглобина - гем - состоит из атома железа и четырех гетероцикличных пиррольных колец, связанных метиленовыми мостиками. Именно атом железа ответственен за формирование различного цветового оттенка мяса, так как легко окисляясь и отдавая один электрон, он может образовывать три формы миоглобина (рис.4).
Рис. 4 - Молекулярная структура дериватов миоглобина
В присутствии кислорода воздуха миоглобин окисляется с образованием оксимиоглобина – MbO2, который придает мясу приятный яркий розово-красный цвет. Однако, это соединение нестойко: под воздействием света, воздуха, времени выдержки, нагрева происходит более глубокое окисление, сопровождающееся переходом железа гема из двухвалентного в трехвалентное. Образуется метмиоглобин – MetMb коричнево-серого цвета. К белкам стромы относятся коллаген, эластин, ретикулин. Таким образом, мясо содержит липофильные белки. С одной стороны, это нерастворимый коллаген с его желирующей способностью, с другой - миозин и актин, которые могут существовать в виде актомиозина и растворяться в воде (особенно в соленой). Эти виды белков должны быть в оптимальном соотношении и совершенно необходимы для создания хорошей мясной структуры. Как уже отмечалось, совокупность мышечных белков ответственна за эффективность образования мясных эмульсий, с которыми имеют дело специалисты в колбасном производстве и которые называют фаршем вареных колбас, сосисок и сарделек. Известно, что количественное содержание белка в системе, его качественный состав, условия среды – все это предопределяет степень стабильности получаемых мясных систем, влияет на уровень водосвязывающей, эмульгирующей и жиропоглощающей способности, на структурно-механические и органолептические характеристик, на выход готовой продукции и т.д. В частности, чрезмерное увеличение содержания мышечного белка в эмульсии сопровождается ухудшением консистенции готовых изделий; снижение концентрации – приводит к образованию бульонных и жировых отеков, появлению рыхлости, падению выхода. Понять сущность приведенных примеров можно лишь после рассмотрения ФТС мышечных белков. ФТС белков тесно связаны с их аминокислотным составом, структурой и физико-химическими свойствами. В природе найдено около 200 аминокислот, однако в состав белков входят лишь 20 из них, которые получили название протеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются a-аминокислотами:
Правая часть формулы одинакова для всех протеиногенных аминокислот. R–остаток (радикал) – функциональная группа, у разных аминокислот неодинаков по структуре, электрическому заряду и растворимости. В зависимости от химических свойств R–групп все аминокислоты подразделяются на четыре основных класса: 1) неполярные, или гидрофобные; 2) полярные; 3) отрицательно заряженные (– СОО –); 4) положительно заряженные ( В растворе возможно существование 4-х электрохимических форм аминокислот рис.5:
Рис.5
В водных растворах аминокислоты находятся в виде амфотерных ионов (цвиттер-ионов). На ионизацию аминокислот в водных растворах большое внимание оказывает рН среды. В кислой среде высокая концентрация протонов подавляет диссоциацию карбоксильных групп ( В щелочной среде при избытке ОН– –ионов аминокислоты находятся в виде анионов за счет диссоциации протонированных аминогрупп. Так как в кислой среде аминокислоты заряжены положительно, а в щелочной – отрицательно, то величина электрического заряда аминокислоты находится в тесной взаимосвязи с рН среды. Состояние аминокислоты, когда ее суммарный электрический заряд равен нулю, называется изоэлектрическим, а значение рН, обуславливающее это состояние, называется изоэлектрической точкой аминокислоты (рI). По пространственному строению белки делят на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки состоят из одной полипептидной цепи или нескольких, плотно свернутых за счет нековалентных, а часто и ковалентных связей в компактную частицу, называемую глобулой. Обычно глобулярные белки хорошо растворимы в воде. Фибриллярные белки состоят их вытянутых или спирализованных полипептидных цепей, расположенных параллельно и удерживаемых вместе за счет многочисленных нековалентных связей. Полипептидные цепи объединены в волокна (фибриллы). Такие белки нерастворимы в воде. ФТС белков тесно связаны с их химическим и аминокислотным составом, структурой и физико-химическими свойствами, которые определяют взаимодействие белок-белок, белок-вода; белок-липиды; а также поверхностно-активные свойства (образование эмульсий).
|