Главная страница
Случайная страница
КАТЕГОРИИ:
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника
|
Бфж-БЛФЙЧЙТХЕНЩЕ ЛБОБМЩ
бДЕОПЪЙО-5'-ФТЙЖПУЖБФ (бфж) ЧЩРПМОСЕФ ЖХОЛГЙА ОЕКТПФТБОУНЙФФЕТБ Ч ЗМБДЛПНЩЫЕЮОЩИ ЛМЕФЛБИ, Ч ЛМЕФЛБИ БЧФПОПНОЩИ ЗБОЗМЙЕЧ Й Ч ОЕКТПОБИ ГЕОФТБМШОПК ОЕТЧОПК
зМБЧБ 3. уФТХЛФХТБ ЙПООЩИ ЛБОБМПЧљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљљ 65
| тЙУ. 3.8. рТЙНЕТЩ ПФДЕМШОЩИ ФЙРПЧ ЛБОБМПЧ. (б) вЕМПЛ РПФЕОГЙБМ БЛФЙЧЙТХЕНПЗП ИМПТОПЗП ЛБОБМБ РТЕДРПМПЦЙФЕМШОП ЙНЕЕФ 11 ФТБОУНЕНВТБООЩИ ХЮБУФЛБ. дЙНЕТЩ ЬФПЗП ЛБОБМБ Ч НЕНВТБОЕ ПВТБЪХАФ ДЧБ ОЕЪБЧЙУЙНЩИ ЛБОБМБ. (ч) чФПТЙЮОБС УФТХЛФХТБ ЛБМЙЕЧПЗП ЛБОБМБ ЧИПДОПЗП ЧЩРТСНМЕОЙС У ДЧХНС ФТБОУНЕНВТБООЩНЙ ДПНЕОБНЙ РЕФМЕК, ПВТБЪХАЭЕК РПТХ. рПМОЩК ЛБОБМ, РП-ЧЙДЙНПНХ, ФЕФТБНЕТ (у) уФТХЛФХТБ бфж ТЕГЕРФПТБ УИПДОБС УП УФТХЛФХТПК ЛБОБМБ ЧИПДОПЗП ЧЩРТСНМЕОЙС. (D) уХВЯЕДЙОЙГБ ЗМХФБНБФОПЗП ТЕГЕРФПТБ У ФТЕНС ФТБОУНЕНВТБООЩНЙ УРЙТБМСНЙ Й ПВТБЪХАЭБС РПТХ РЕФМС, ЙУИПДСЭБС У ГЙФПРМБЪНБФЙЮЕУЛПК УФПТПОЩ. рПМОЩК ЛБОБМ, РП-ЧЙДЙНПНХ, РЕОФБНЕТ. (е) уФТПЕОЙЕ УХВЯЕДЙОЙГЩ ЛБОБМБ, БЛФЙЧЙТХЕНПЗП Гбнж ЙМЙ Гзнж, РПДПВОП УФТПЕОЙА РПФЕОГЙБМ БЛФЙЧЙТХЕНПЗП ЛБМЙЕЧПЗП ЛБОБМБ (ТЙУ. 3.6) рПМОЩК ЛБОБМ, РП-ЧЙДЙНПНХ, ФЕФТБНЕТ.
| Fig. 3.8. Examples of Distinctive Types of Channels. (A) The voltage-activated chloride channel protein is thought to have 11 membrane-spanning regions; the arrangement of segment D9-D10 is not known. The protein is believed to assemble in the membrane as a dimer to form a " double-barreled" channel structure. (B) Proposed secondary structure of a subunit of the inward-rectifying potassium channel, with two membrane-spanning regions and a pore-lining loop. The complete channel is assumed to be a tetramer. (C) The subunit structure of receptors for ATP appears similar to that of the inward rectifier. (D) Glutamate receptor subunits are believed to have three transmembrane helices and a pore-forming loop entering the channel from the cytoplasmic side. The complete receptor is thought to be a pentamer. (E) The subunit structure of channels activated by cyclic AMP or cyclic GMP is similar to that of voltage-activated potassium channels (see Figure 3.6C). Complete channels are assumed to be tetramers.
| УЙУФЕНЩ 64, 65). фБЛ ЛБЛ бфж СЧМСЕФУС РХТЙОПН, ЕЗП ТЕГЕРФПТОЩЕ НПМЕЛХМЩ ЙЪЧЕУФОЩ ЛБЛ РХТЙОЕТЗЙЮЕУЛЙЕ ТЕГЕРФПТЩ. пДЙО ЙЪ ОЙИ т2и ТЕГЕРФПТ, МЙЗБОД-БЛФЙЧЙТХЕНЩК ЛБФЙПООЩК ЛБОБМ. лМПОЙТПЧБОП УЕНШ УХВЯЕДЙОЙГ т2и ТЕГЕРФПТБ (т2и1-т2и7) 66). йИ РТЕДРПМБЗБЕНБС ФТЕФЙЮОБС УФТХЛФХТБ (ТЙУ. 3.8у) У ДЧХНС ФТБОУНЕНВТБООЩНЙ ХЮБУФЛБНЙ РПДПВОБ ФБЛПЧПК Х УХВЯЕДЙОЙГ ЛБОБМБ KCSA.
|