Елементарний склад і молекулярна маса білків

За елементарним складом білки відрізняються від жирів і вуглеводів тим, що, крім вуглецю, водню і кисню, їх молекули містять азот. Крім того, всі рослинні і більшість тваринних білків мають у своєму складі сірку (0, 3 - 2, 5%). Деякі фізіологічно важливі білки містять фосфор (0, 5-0, 6%).

Білки - висoкомолекулярні сполуки. Найбільш точно можна обчислити молекулярні масу білків за швидкістю дифузії їх з розчину в чистий розчинник через пористу скляну перетинку і за швидкістю осідання в ультрацентрифугах, що дають до 80 000 обертів в хвилину. Визначена різними методами молекулярна маса коливається від кількох тисяч до 10 і більше мільйонів (віруси сказу, віспи).

2 ФІЗИЧНІ ТА ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ

Білки - надзвичайно різноманітні речовини.

Одні білки розчиняються у воді, інші в слабких розчинах нейтральних солей чи в 70%-му спирті, деякі - в розбавлених розчинах кислот або лугів. Є й такі білки, що в названих рідинох на розчинябться.

Розчинені білки у воді утримують значну кількість зв'язаної води. Завдяки цьому водні розчини білків в'язкі і при певних умовах можуть загусати. Розчини білків нестійкі. Білки з них під впливом різних чинників легко виділяються в осад. Розрізняють оборотне і необоротне осадження білків.

2.1 Оборотнє осадження

Виникає при добавленні до водних розчинів білків великих кількостей нейтральних солней і тому називаються висолюванням. Осад білка, що випав, при внесенні в дистельовану воду знов розчиняється. Різні білки висолюються при неоднаковому насиченні їх розчинів нейтральною сіллю. Цим користуються при відокремленні білків один від одного. Наприклад, глобуліникрові осаджуються при напівосиченні її сірчанокислим амонієм, а альбуміни - при повному насичені.

2.2 Н еоборотнє осадження

При необоротному осадженні, яке можна викликати нагріванням, добавлення солей вжких металів тощо, в природному білку відбувається внутрішньомолекулярні зміни, внаслідок чого змінюються його властивості, втрачаєтьсія здатність розчинятися у воді. Необоротна зміна властивостей природного білка називається денатурацією його. Денатуруються білки також під впливом ультрафіолетових променів, ультразвукових хвиль, рдіоактивного випромінювання, сильного струшування тощо. Денатуація згубно впливає на біологічні функції білка. Білки можуть утворювати солі при реакціях з кислотами і основами, тобто мають амфотерний характер. Амфотерність білків пояснюється наявністю в їх молекулах карбоксильних груп -СООН.

2.3 Для виявлення білків у різних матеріалах застосовують кольорові реакції, найвжливішими з яких є ксантопротеїнова і біуретова.

Ксантопротеїнова реакція

Твердий білок або його розчин під впливом концентрованої азотної кислоти при нагріванні жовтіє. Якщо до пожовтілого білка добавити розчин аміаку, то забарвлення переходить в оранжеве. Ксантропротеїнова реакція вказує на наявність у білковій молекулі бензольних ядер, отже, залишківароматичних сполук, які під впливом концентрованої кислоти утворюють продукти нітрування жовтого кольору.

Біуретова реакція

При добавлені до водного розчину білка концентрованого лугу і кількох краплин розбавленого розчину CuSO4 з'являється фіолетове забарвлення.

3 БУДОВА БІЛКІВ

Вперше гіпотезу про амідний зв'язок амінокислотних залишків у білках висунув росіїський біохімік О.Я.Данилевсикий у 1891р. Пізніше німецькиї хімік Е.Фішер підтвердив цю гіпотезу. Фішеру вдалося синтезувати поліпептиди, тобто сполуки, в молекулах яких амінокислотні залишки зв'язані між собою угрупуванням -СО-NH-. Це угрупування тому називють ще пептидним зв'язком. За цією теорією, молекула білка складається з більш-менш довгих поліпептидних лланцюгів, " зшитих" різними додатковими, побічними зв'язками, наприклад сульфгідрильними групами (SH) цистеїну, водневими містками та ін.

Рисунок 3.1– Третинна структура білка

4 КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ

Усі білкові речовини поділяють на прості білки, або пртеїни, і складні білки, або протеїди. Простими називають білки, які при повному гідролізі дають тільки амінокислоти. Складні білки становлять собою сполуки білка з небілковою речовиною.

Протеїни, в свою чеогу, поділяють на кілька підгруп:

Протаміни - найпростіші біли з сильно вираженим основним характером. Водні розчини їх мають лужну реакцію. Проттаміни є в молочку та ікрі риб.

Гістони - розчиняються у воді і дуже розбавлених кислотах; проявляють слабкий основний характер; зустрічаються в зв'язаному стані, як і прпотаміни, в ядрах тваринних клітин.

Глобуліни - найбільш поширені білки. Вони розчиняються в слабких розчинах нейтральних солей, проявляють слабкий кислотний характер. До глобулінів належать: міозиноген мя'зів, фібриноген кров'яної плазми.

Нуклеопротеїди - надзвичаїно поширені в біологічномі відношені: з ними пов'язані процеси синтезу білків, поділ клітиниі передача спадкових властивостей, з них побудовані віруси, що викликають різні захворювання.

Таблиця 4.1 Класифікація білків

5 ЗАСТОСУВАННЯ БІЛКІВ У ПРОМИСЛОВОСТІ

В промисловості білки використовують як сировину для різних виробництв. Так, з шерсті і шовку з давніх часів виготовляють тканини. З рогу і панцера черепахи виробляють гудзики, гребінці та інші дрібні речі. Білки кістое, хрящів і обрізків шкіри при кип'ятінні з водою утворюють клей.

З шкіри роблять взуття, одяг тощо. Казеїн, добутий з молока, використовують для обробки тканини (надання їм блиску), для виготовлення замазое та клею.

6 БІОЛОГІЧНЕ ЗНАЧЕННЯ БІЛКІВ

Білки є насамперед незамінним пластичним матеріалом, потрібнимс для побудови клітини і тканини. Вони відіграють веоику роль у процесах росту, розмноженням, передачі організмом спадкових властивостей. Білки входять до складу ферментів і гормонів. Білки, як і жири та вугливоди, є важливим джерелом енергії в організмі. Енергетична роль білків має особливе значення при тяжких захворюваннях, на останніх стадіях голодівання організму тощо.