Перетворення білків в технологічному потоці

Нативна тривимірна структура білків підтримується різними внутрішньо- та міжмолекулярними силами та зв‘язками. Будь-яка зміна умов середовища в технологічних потоках виробництва харчових продуктів впливає на нековалентні зв'язки молекулярної структури і призводить до руйнування четвертинної, третинної та вторинної структури тобто до денатурації.

Теплова денатурація білків є одним з основних фізико-хімічних процесів, що лежить в основі випічки хліба, печива, бісквітів, тістечок, сухарів, сушки макаронних виробів, отримання екструдатів і сухих сніданків, варіння, смаження овочів, риби, м'яса, консервування, пастеризації та стерилізації молока. Даний вид перетворень відноситься до корисних, так як він прискорює перетравлювання білків в шлунково-кишковому тракті людини (полегшуючи доступ до них протеолітичних ферментів) і зумовлює споживчі властивості харчових продуктів (текстуру, зовнішній вигляд, органолептичні властивості). У зв'язку з тим, що ступінь денатурації білків може бути різним (від незначного до повної зміни розташування пептидних ланцюгів з утворенням нових ковалентних -S-S- зв'язків), то і засвоюваність полімерів може не тільки поліпшуватися, але і погіршуватися. Паралельно можуть змінюватися фізико-хімічні властивості білків.

При температурі від 40 – 60°С до 100°С зі значною швидкістю протікає взаємодія білків з відновлювальними сахарами, що супроводжується утворенням карбонільних сполук і темнозабарвлених продуктів – меланоїдинів (реакція Майяра). Сутність реакцій меланоїдиноутворення полягає у взаємодії групи –NH₂ амінокислот з глікозидними гідроксилами цукрів. Вуглеводо-амінні реакції є причиною не тільки потемніння харчових продуктів, а й зменшення в них сухої речовини і втрат незамінних амінокислот (лізину, треоніну). Це зменшення відбувається не тільки за рахунок взаємодії їх з відновлювальними сахарами, але і за рахунок взаємодії між собою функціональних груп –амінної та карбоксильної самого білка. Реакції протікають з утворенням внутрішніх ангідридів, циклічних амідів і ω - ε -ізопептидних зв'язків. Ізопептиди знайдені в кератині, молочних білках та білках м‘яса. Меланоїдини знижують біологічну цінність виробів, так як знижується засвоюваність амінокислот через те, що вуглеводоамінні комплекси не піддаються гідролізу ферментами травного тракту.

Термічна обробка їжі, яка містить білок, при 100 – 120°С призводить не до денатурації, а до руйнування (деструкції) макромолекул білка з відщепленням функціональних груп, розщепленням пептидних зв'язків і утворенням сірководню, амоніаку, вуглекислого газу та ряду більш складних сполук небілкової природи. Так, стерилізація молочних, м'ясних і рибних продуктів при температурі вище 115°С викликає руйнування цистеїнових залишків з відщепленням сірководню (H₂S), диметилсульфіду (CH₃-S-CH₃) і цистеїнової кислоти (HO₂C-CH(NH₂)CH₂SO₃H).

Реакції дезамінування аспарагінової та глутамінової амінокислот і дегідратації гліцину можуть бути причиною утворення нових ковалентних зв'язків у білках, так як утворюється піролідонкарбонова кислота і 2, 5-дикетопіперазин (дикетопіперазину багато в обсмажених бобах какао):

Серед продуктів термічного розпаду білків зустрічаються сполуки, що надають їм мутагенних властивостей. Термічно індуковані мутагени утворюються в їжі, що містить білок в процесі її обсмажування в олії, випічки, копчення в диму і сушки. Мутагени містяться в бульйонах, смаженій яловичині, свинині, домашній птиці, смажених яйцях, копченій та в'яленій рибі. Деякі з них викликають спадкові зміни в ДНК, і їх вплив на здоров'я людини може бути від незначного до летального.

Токсичні властивості білків при термічній обробці вище 200°С або при більш низьких температурах, але в лужному середовищі, можуть обумовлюватися не тільки процесами деструкції, але і реакціями ізомеризації залишків амінокислот з L- в D-форму. Присутність D-ізомерів знижує засвоюваність білків. Наприклад, термообробка казеїну молока при температурі близько 200°С знижує біологічну цінність продукту на 50%.

Реакційно здатний дигідроаланін конденсується із залишками бічних ланцюгів лізину, орнітину і цистеїну з утворенням міжмолекулярних поперечних зв'язків у білках. У реакцію конденсації можуть вступати залишки аргініну, гістидину, треоніну, серину, тирозину та триптофану. Поживна цінність білків з новими поперечними зв'язками нижче, ніж у білків з нативною структурою, тому утворення їх у технологічних процесах виробництва харчових продуктів небажано. До того ж у дослідах на щурах показано, що утворення, наприклад, лізиноаланіну стимулює нефрокальциноз, діарею і облисіння.

Обробка сировини розчинами лугів широко використовується при отриманні ізолятів і концентратів білків. Чим нижче значення рН, температура і час обробки, тим вищий вміст незамінних амінокислот у білку. Наприклад, при підвищенні рН розчину з 8, 5 до 12, 5 при екстракції білка з пшеничних висівок кількість лізину в ньому зменшується на 40%, треоніну – на 26%, а валіну – на 24%. М'які температурні режими оберігають від утворення у великих кількостях небажаних амінокислотних фрагментів. У той же час серед фахівців обговорюється питання про введення гранично допустимих концентрацій лізиноаланіну (наприклад, 300 мг на 1 кг) з метою забезпечення безпеки їжі, яка містить білок.

При несприятливих погодних умовах зростання та зберігання рослинної сировини можливо протікання реакцій окиснення. Всі реакції окиснення пов'язані з втратою незамінних амінокислот. Залишки тирозину в присутності гідропероксидів можуть перетворюватися в сульфоксиди і сульфони, залишки цистеїну – в сульфінові, сульфонові кислоти, а залишки триптофану, – в гідрокси-β -індолілаланін і N -формілкінуренін. Окисне псування білків особливо

небезпечне при переробці олійної та жирової сировини. Гальмування реакцій можна досягти додаванням оксидантів, ферментних препаратів або підвищенням активності власних ферментів сировини з метою виведення ліпідів із взаємодії з білками.