Устойчивость стационарного состояния биосистем. Критерий устойчивости. Теорема Пригожина.

Особенностью биосистем является то, что в них практически нет обратимых процессов. Все процессы, которые в них протекают, носят необратимый характер, то есть сопровождаются увеличением энтропии. Особенностью биосистем является то, что они не просто открытые системы, но системы, находящиеся в стационарном состоянии. При стационарном состоянии приток и отток энтропии происходят с постоянной скоростью, поэтому общая энтропия системы не меняется во времени (dS / dt = 0). Два основных свойства характерны для стационарного состояния биосистем. ---энергетический уровень. Показывает, насколько далеко система удалена от термодинамического равновесия. В этих условиях для системы характерен очень интенсивный обмен энтропией с внешней средой, что обеспечивает возможность протекания в ней процессов самоорганизации и возникновение специфических динамических структур. Системы, далекие от равновесия, в которых происходит интенсивное рассеяние, диссипация энергии, обозначаются как диссипативные, а область физики, изучающая эти системы и их упорядочение, называется синергетикой. Энергетическую характеристику открытой биологической системы в соответствии со вторым принципом термодинамики можно дать на основе баланса (обмена) энтропии. Это впервые сделал бельгийский ученый И. Пригожин. Если обозначить dS / dt - скорость изменения энтропии открытой системы, diS / dt - скорость образования энтропии в системе за счет внутренних необратимых процессов, deS / dt - скорость обмена энтропией с внешней средой, то уравнение Пригожина имеет вид dS /dt = diS / dt+ deS/dt причем член diS / dt, по определению, всегда положителен, а член deS / dt может быть как положительным, так и отрицательным.Таким образом, это уравнение выражает суть энергетических процессов, происходящих в открытой биологической системе. ---определенная степень его устойчивости. Если стационарное состояние достаточно устойчиво, то после не очень сильного отклонения от него, вызванного каким-либо возмущающим воздействием, система может вновь вернуться в исходное положение. (пример: содержание глюкозы в крови человека. Как известно, оно достаточно постоянно, но это постоянство поддерживается за счет непрерывного притока и оттока глюкозы. Если ввести в кровь какое-то количество этого углевода, то его содержание увеличится. Однако через некоторое время содержание глюкозы в крови вернется к исходному уровню). Причина устойчивости стационарных состояний была вскрыта Пригожиным. Он доказал, что в стационарном состоянии биосистемы обладают свойством: Если система не очень удалена от состояния термодинамического равновесия, член diS / dt в уравнении dS /dt = diS / dt+ deS/dt при стационарном состоянии сохраняет свое положительное значение, но стремится к минимуму, то есть diS / dt > 0 min. Такое нахождение системы в экстремуме, соответствующем минимуму производства энтропии, обеспечивает ей наиболее устойчивое состояние.

67. Участие АТФаз в активном транспорте ионов через биологические мембраны, механизм функционирования Са2+ АТФазы.

Стадии оаботы Са АТФазы: 1. связывание двух ионов кальция на поверхности АТФазы, обращенной в цитоплазму (или наружу в изолированных пузырьках СР); 2. связывание молекулы АТФ; гидролиз АТФ. На поверхности АТФазы имеются центры связывания для двух ионов кальция и одной молекулы АТФ, обладающие высоким сродством к субстрату. Они взаимодействуют между собой, так как связывание Са2+ запускает гидролиз АТФ, присоединенного вместе с Мg2+ к своему центру. При этом было показано, что гидролиз АТФ начинается только после того, как оба иона кальция присоединятся к своим участкам связывания. Это соответствует стехиометрии переноса Са2+ и гидролиза АТФ, равной 2. 3. фосфорилирование белка (образование фосфофермента) и высвобождение АДФ; Гидролиз АТФ осуществляется Са-АТФазой в три этапа. Вначале происходит связывание АТФ, затем фосфорилирование белка и отщепление АДФ и, наконец, гидролитическое расщепление белок-фосфатной связи и высвобождение ортофосфата. Фосфорилирование осуществляется по карбоксильной группе остатка аспарагиновой кислоты., при гидролизе АТФ высвобождается большое количество энергии, благодаря чему связь между фосфатом и АДФ в молекуле АТФ на-зывают макроэргической (богатой энергией).

2Са2+ + Е  ЕСа2 + АТФ  (Е~Р)Са2 + АДФ, 4. высвобождение ионов кальция с поверхности АТФазы, обращенной внутрь пузырьков СР; связывания магния; При меньших концентрациях Са2+ происходит вытеснение ионов Са2+ из Са-связывающих центров фосфофермента ионами Мд2+ (которые присутствуют в среде и без которых Са-АТФаза не работает), ионы кальция при этом выходят в окружающий раствор. Вытеснение ионов Са2+ из Са-связывающих центров высокоэнергетического фосфопроизвод- ного белка ионами Мд2+ происходит, как выяснилось, не одномоментно, а в два этапа: сначала отщепляется кальций и только потом происходит гидролиз фосфатной связи (отщепление неоргани-ческого фосфата): (Е~ Р)Са2 + 2Мд2+  (Е—Р)Мд2 + 2Са2+  Е + Р,. 5. гидролиз фосфатной связи и отщепление ионов магния; Магниевый комплекс быстро гидролизуется, и фермент приобретает свои исходные свойства (восстанавливается исходная конформация ферментного белка). При этом на поверхности фермента, обращенной наружу, вновь появляются центры связывания кальция с высоким сродством. Очевидно, что гидролиз Е—Р (стадия 5) приводит, во-первых, к освобож-дению центров связывания от магния, а во-вторых, к их обратной транслокации (стадия 6). При этом на поверхности фермента, обращенной наружу, центры связывания кальция приобретают вновь высокое сродство к этим ионам. Таким образом, дефосфори- лирование Е—Р приводит к пространственным перемещениям участка белковой молекулы и изменениям энергии связывания ионов точно так же, как и фосфорилирование АТФазы, но в противоположном направлении. Цикл работы фермента замыкается. 6. Переход молекулы фермента в исходное состояние.