Главная страница Случайная страница КАТЕГОРИИ: АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника |
Химические свойства. 1. Взаимодействие с основаниями и с кислотами:
1. Взаимодействие с основаниями и с кислотами: а) как кислота (участвует карбоксильная группа). б) как основание (участвует аминогруппа). 2. Взаимодействие внутри молекулы — образование внутренних солей: а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты). Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН = 7); б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты). Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот имеют рН < 7 (кислая среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток ионов водорода Н+; в) диаминомонокарбоновые кислоты (основные аминокислоты). Водные растворы диаминомонокарбоновых кислот имеют рН > 7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН-. 3. Взаимодействие аминокислот друг с другом — образование пептидов. 4. Взаимодействуют со спиртами с образованием сложных эфиров.
Изоэлектрическая точка аминокислот, не содержащих дополнительных NH2- или СООН-групп, представляет собой среднее арифметическое между двумя значениями рК': соответственно для аланина . Изоэлектрическая точка ряда других аминокислот, содержащих дополнительные кислотные или основные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты, лизин, аргинин, тирозин и др.), зависит, кроме того, от кислотности или основности радикалов этих аминокислот. Для лизина, например, рI должна вычисляться из полусуммы значений рК' для α - и ε -NН2-групп. Таким образом, в интервале рН от 4, 0 до 9, 0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированной аминогруппой и диссоциированной карбоксильной группой. Полипептиды содержат более десяти аминокислотных остатков. Глицин (аминоуксусная кислота, аминоэтановая кислота) — простейшая алифатическая аминокислота, единственная аминокислота, не имеющая оптических изомеров. Эмпирическая формула C2H5NO2 Аланин (аминопропановая кислота) — алифатическая аминокислота. α -аланин входит в состав многих белков, β -аланин — в состав ряда биологически активных соединений. Химическая формула NH2 —CH —CH3 —COOH. Аланин легко превращается в печени в глюкозу и наоборот. Этот процесс носит название глюкозо-аланинового цикла и является одним из основных путей глюконеогенеза в печени. Цистеин (α -амино-β -тиопропионовая кислота; 2-амино-3-сульфанилпропановая кислота) — алифатическая серосодержащая аминокислота. Оптически активна, существует в виде L- и D- изомеров. L-Цистеин входит в состав белков и пептидов, играет важную роль в процессах формирования тканей кожи. Имеет значение для дезинтоксикационных процессов. Эмпирическая формула C3H7NO2S. Цисти́ н (хим.) (3, 3'-дитио-бис-2-аминопропионовая к-та, дицистеин) — алифатическая серосодержащая аминокислота, бесцветные кристаллы, растворимые в воде. Цистин - некодируемая аминокислота, представляющая собой продукт окислительной димеризации цистеина, в ходе которой две тиольные группы цистеина образуют дисульфидную связь цистина. Цистин содержит две аминогруппы и две карбоксильных группы и относится к двухосновным диаминокислотам. Эмпирическая формула C6H12N2O4S2 В организме находятся в основном в составе белков. Аминокапроновая кислота (6-аминогексановая кислота или ε -аминокапроновая кислота) — лекарственное гемостатическое средство, тормозит превращение профибринолизина в фибринолизин. Брутто- формула C6H13NO2. Лизин (2, 6-диаминогексановая кислота) — алифатическая аминокислота с выраженными свойствами основания; незаменимая аминокислота. Химическая формула: C6H14N2O2 Лизин входит в состав белков. Лизин — это незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков, необходима для роста, восстановления тканей, производства антител, гормонов, ферментов, альбуминов. Глутаминовая кислота (2-аминопентандиовая кислота) — алифатическая аминокислота. В живых организмах глутаминовая кислота в виде аниона глутамата присутствуют в составе белков, ряда низкомолекулярных веществ и в свободном виде. Глутаминовая кислота играет важную роль в азотистом обмене. Химическая формула C5H9N1O4 Глутаминовая кислота также является нейромедиаторной аминокислотой, одним из важных представителей класса «возбуждающих аминокислот». Связывание глутамата со специфическими рецепторами нейронов приводит к возбуждению последних.
Простые и сложные белки. Пептидная связь. Понятие о первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуре белковой молекулы. Типы связей, определяющих пространственное строение молекулы белка (водородные, дисульфидные, ионные, гидрофобные взаимодействия). Физические и химические свойства белков (реакции осаждения, денатурации, цветные реакции). Изоэлектрическая точка. Значение белков. Белки — это природные высокомолекулярные соединения (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков α -аминокислот. Простые белки (протеины) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. Сложные белки (протеиды) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α -аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α -карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты. Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка. Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики); ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков; водородные связи; гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул. Физические свойства Свойства белков так же разнообразны, как и функции, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде, -образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей).
|