Химическое строение и физико-химические свойства аминокислот

Название	Сокра-щенное обозна-чение	Строение химического радикала R	Удельное вращение в водном растворе при 25º С [α Д]	ИЭТ	Раство-римость при 25º С г/100 г воды
Глицин	Гли	Н-	—	5, 97	24, 99
Аланин	Ала	СН3-	+1, 6	6, 0	16, 51
Валин	ВАЛ	Н3С – –	+6, 6	6, 0	8, 85
Лейцин	Лей	Н3С – —СН2–	-14, 4	6, 0	2, 19
Изолейцин	Иле	Н3С – СН2 – –	+16, 3	5, 9	4, 117
Фенилаланин	Фен	– СН2–	-57	3, 5	2, 965
Тирозин	Тир	–СН2 –   НО	-6, 6	5, 7	0, 045
Аспарагиновая кислота	Асп	НООС – СН2 –	+ 6, 7	2, 8	0, 5
Глутаминовая кислота	Глу	НООС – СН2 – СН2 –	+ 17, 7	3, 2	0, 8
Лизин	Лиз	NH2 – (CH2)4 –	+ 19, 7	9, 7	—
Аргинин	Арг	Н2N –	+ 2, 8	10, 9	—
Серин	Сер	НО – СН2 –	- 7, 9	5, 7	5, 03
Треонин	Тре	Н3С –	- 33, 9	5, 6	20, 50
Цистеин	Цис	НS – СН2 –	- 20	5, 0	—
Цистин	(Цис)2	- СН2 – S – S – СН2 -	—	5, 0	0, 011
Метионин	Мет	СН3 – S – (СН2)2 –	- 14, 9	5, 7	3, 35
Триптофан	Три	–СН2–	- 68, 8	5, 9	1, 14
Гистидин	Гис	СН2 –   N NH	+ 59, 8	7, 6	4, 29
Пролин	Про	- СООН	- 99, 2	6, 3	162, 3
Гидроксипролин	Опр	НО–   –СООН	- 99, 6	5, 8	36, 11

ИЭТ – изоэлектрическая точка.

К простым белкам относятся альбумины, глобулины, проламины, глютелины, гистоны, протамины, протеноиды. В основу классификации положены их растворимость в специфическом растворителе и некоторые химические признаки (основность, кислотность). Эти свойства используются при извлечении белков из анализируемого объекта. Так альбумины – водорастворимые белки с высокой гидрофильностью, обладают кислыми свойствами (изоэлектрическая точка (ИЭТ) около 4, 7).

Глобулины не растворимы в воде, растворимы в слабосолевых растворах. При их извлечении (экстракции) из различных объектов используют 2-10%-ный раствор хлорида натрия. Глобулины слабокислые или нейтральные белки (ИЭТ 6, 0-7, 0).

Проламины растворимы в 60-70%-ном этаноле.

Глютелины находятся, как правило, совместно с проламинами. Они не растворяются ни в солевых растворах, ни в спирте, но экстрагируются гидроксидами щелочных металлов (0, 2%-ным раствором) (ИЭТ 5-7).

Протамины и гистоны обладают ярко выраженными основными свойствами из-за большого содержания аргинина (ИЭТ лежит в щелочной области 10, 5-13, 5) и т.д.

Белки пшеницы и зернобобовых составляют значительную долю потребляемого белка. Их состав приведен в таблице 3.

Таблица 3

Белки зерновых и зернобобовых культур при влажности 14%

Средний элементарный состав большинства белков (%) составляет: углерод 50-54, азот 15-18, кислород 20-23, водород 6-8, сера 0-2, 5.

Содержание белка в различных объектах составляет, % (табл. 4).

Таблица 4

Содержание белка в различных пищевых системах

Протеноиды – подгруппа фибриллярных белков. Они не растворимы ни в воде, ни в солевых растворах, ни в разбавленных кислотах и щелочах. В эту подгруппу входят коллаген, кератин, эластин, фиброин.

При исследовании белков могут возникать разнообразные задачи: определение структуры белков, их аминокислотного состава, определение общего содержания белков и т.д. При этом следует учитывать, что в технологическом потоке могут происходить различные превращения белков. Изменение нативной структуры (денатурация) происходит у большей части белков при 60-80º С.

При температуре 40-60º С начинают протекать процессы взаимодействия белков с редуцирующими сахарами, сопровождающиеся образованием карбонильных соединений и темноокрашенных продуктов-меланоидинов (реакция Майяра). Сущность реакции заключается во взаимодействии группы –NН₂ аминокислот с гликозидными гидроксилами сахаров.

Термическая обработка белоксодержащей пищи при 100-120º С приводит к разрушению (деструкции) макромолекул белка с отщеплением функциональных групп, расщеплением пептидных связей и образованием сероводорода, аммиака, углекислого газа и ряда более сложных соединений небелковой природы. Например, образование диметилсульфида СН₃-S-СН₃, цистеиновой кислоты НО₂С-СН(NН₂)СН₂SО₃Н. Могут протекать реакции дезаминирования и дегидратации.

НООС - = О НООС - = О

NH₂ NH₂

Аспарагиновая Пирролидонкарбоновая

кислота кислота

Н₂N = О О =

ОН ОН = =О

О = NH₂

Глицин 2, 5-дикетопипераразин

Среди продуктов термического распада белков встречаются соединения, придающие им мутагенные свойства, вызывающие наследственные изменения в ДНК.

В щелочных средах, особенно при высоких температурах, некоторые остатки аминокислот претерпевают ряд специфических превращений. Так аргинин превращается в орнитин, цитруллин, мочевину и аммиак, а цистеин – в дегидроаланин с выделением сероводорода и др. Для идентификации и количественного определения большого многообразия соединений в пищевых объектах применяют как классические гравиметрические и титриметрические методы, так и физико-химические методы анализа (оптические, электрохимические, хроматографические, рентгеноструктурные, методы ядерно-магнитного резонанса и др.). Использование того или иного метода зависит от цели исследования. Практически всем существующим методам анализа белков предшествует достаточно сложный процесс пробоподготовки. Основными этапами которого являются:

I. Разрушение клеточной структуры материала. В результате этого обеспечивается дальнейшее наиболее полное извлечение белков. Выбор того или иного способа зависит от объекта и задач исследования. Для этого используют специальные валковые или шаровые мельницы. Применяют также гомогенизаторы различной конструкции. В последнее время широко используют ультразвуковые дезинтеграторы. Применяют также метод «азотной бомбы», заключающийся в насыщении суспендированных клеток газообразным азотом под высоким давлением, которое затем резко сбрасывают, азот, проникший внутрь клеток, выделяется в виде газа и «взрывает» их. В целом, классификация методов разрушения (дезинтеграции) материала, отражающая разнообразие подходов, используемых с этой целью при выделении белков и других соединений, приведена в таблице 5.

Таблица 5