XVIII. Кино 15 страница. В образовании соединения между ферментом и субстратом - т

В образовании соединения между ферментом и субстратом - т. н. фермент-субстратного комплекса - принимают участие лишь нек-рые функциональные группы молекулы Ф., образующие его активный центр. Так, напр., в молекуле гидролизирующего белки химотрипсина, состоящего из 246 аминокислотных остатков, активный центр образован одним из остатков серина (химотрипсин относится к сериновым протеиназам) и двумя остатками гистидина, расположенными в удалённых друг от друга участках по-липептидной цепи. Сближение этих функциональных групп активного центра происходит благодаря свойственной молекуле химотрипсина специфич. пространственной (третичной) структуре. Её нарушение в результате денатурации белка или каких-либо хим. модификаций приводит к изменению или полной потере каталитич. активности. В случае двух-компонентных Ф. в образовании фермент-субстратного комплекса принимают участие не только функциональные группы апофермента, но и простетич. группа. Так, при расщеплении пировиноградной к-ты пируватдекарбоксилазой субстрат связывается с частью молекулы тиамин-пирофосфата след. образом:

Исключительно высокая специфичность действия Ф. объясняется их белковой природой. Так, пиридоксалевые Ф., содержащие один и тот же кофермент (пири-доксальфосфат), могут принадлежать к различным классам и катализировать самые разнообразные реакции. Специфичность их действия зависит от природы апофермента.

Условия действия ферментов. Действие Ф. зависит от ряда факторов, прежде всего от темп-ры и реакции среды (рН). Оптимальная темп-pa, при к-рой активность Ф. наиболее высока, находится обычно в пределах 40-50 °С. При более низких темп-pax скорость ферментативной реакции, как правило, снижается, а при темп-pax, близких к О °С, практически реакция полностью прекращается. При повышении темп-ры выше оптимальной скорость ферментативной реакции также снижается и, наконец, полностью прекращается. Снижение интенсивности действия Ф. при повышении темп-ры сверх оптимальной объясняется гл. обр. начинающимся разрушением (денатурацией) входящего в состав Ф. белка. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем белки оводнённые (в виде белкового геля или раствора), инактивирование Ф. в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо более высоких темп-р, чем те же споры или семена в увлажнённом состоянии.

Важнейшим фактором, от к-рого зависит действие Ф., как установил впервые С. Сёренсен, является активная реакция среды - рН. Отдельные Ф. различаются по оптимальной для их действия величине рН. Так, напр., пепсин, содержащийся в желудочном соке, наиболее активен в сильнокислой среде (рН 1-2); трипсин - протеолитич. Ф., выделяемый поджелудочной железой, имеет оптимум действия в слабощелочной среде (рН 8- 9); оптимум действия папаина - протеолитич. Ф. растит. происхождения - находится в слабокислой среде (рН 5-6). Действие Ф. зависит также от присутствия специфич. активаторов и неспецифич. или специфич. ингибиторов. Так, энтеро-киназа, выделяемая поджелудочной железой, превращает неактивный трипсино-ген в активный трипсин. Подобные неактивные Ф., содержащиеся в клетках и в секретах различных желез, наз. проферментами. Многие Ф. активируются в присутствии соединений, содержащих сульфгидрильную группу (- SH). К ним принадлежат аминокислота цистеин и трипептид глутатион, содержащийся в каждой живой клетке. Особенно сильное активирующее действие глутатион оказывает на нек-рые протеолитич. и окислительные Ф. Неспецифич. угнетение (ингибирование) Ф. происходит под действием различных веществ, дающих с белками нерастворимые осадки или блокирующих в них к.-л. группы (напр., SH-группы). Существуют более специ-

фич. ингибиторы Ф., угнетение к-рыми каталитич. функций основано на специфич. связывании этих ингибиторов с определёнными хим. группировками в активном центре Ф. Так, окись углерода (СО) специфически ингибирует ряд окислит. Ф., содержащих в активном центре железо или медь. Вступая в хим. соединение с этими металлами, она блокирует активный центр Ф. и вследствие этого он теряет свою активность. Различают обратимое и необратимое ингибирование Ф. В случае обратимого ингибирования (напр., действие малоновой к-ты на сукцинатдегидрогеназу) активность Ф. восстанавливается при удалении ингибитора диализом или иным способом. При необратимом ингибировании действие ингибитора, даже при очень низких его концентрациях, усиливается со временем и в конце концов наступает полное торможение активности Ф. Ингибирование Ф. может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой, стремясь вытеснить один другого из фермент-субстратного комплекса. Действие конкурентного ингибитора снимается высокими концентрациями субстрата, в то время как действие неконкурентного ингибитора в этих условиях сохраняется. Действие на Ф. специфич. активаторов и ингибиторов имеет большое значение для регулирования ферментативных процессов в организме.

Классификация и номенклатура ферментов. По рекомендации Международного биохим. союза, Ф. разделяют на 6 классов: 1) оксидоредуктазы, 2) транс-феразы, 3) гидролазы, 4) лиазы, 5) изо-меразы, 6) лигазы. Рекомендована следующая нумерация Ф. Шифр (индекс) каждого Ф. содержит 4 числа, разделённых точками. Первая цифра указывает класс, вторая - подкласс, третья - под-подкласс, четвёртая - порядковый номер в данном подподклассе. Так, Ф. аргиназа, расщепляющий аргинин на орнитин и мочевину, имеет шифр 3.5.3.1, т. е. относится к классу гидролаз, подклассу Ф., действующих на непептидные С - N-связи, иподподклассу Ф., расщепляющих эти связи в линейных (не циклических) соединениях.

Класс оксидоредуктаз включает Ф., катализирующие окислительно-восстановит. реакции, и разделяется на 14 подклассов в зависимости от природы той группы в молекуле субстрата, к-рая подвергается окислению (спиртовая, альдегидная, кетонная и т. д.). Подподклас-сы оксидоредуктаз индексируются в зависимости от типа участвующего в реакции акцептора водорода (электронов) - ко-фермента, цитохрома, молекулярного кислорода и т. д. Т. о., первые три цифры шифра определяют тип Ф., так, напр., 1.2.3 обозначают оксидоредуктазу, действующую на альдегид с молекулярным кислородом в качестве акцептора электронов. Класс трансфераз, объединяющий Ф., катализирующие реакции переноса групп, подразделяется на
[ris]

8 подклассов в зависимости от природы переносимых групп, к-рыми могут быть од-ноуглеродные или гликозиль-ные остатки, азотистые или содержащие серу группы и т. д. У трансфераз третья цифра характеризует тип переносимых групп (напр., одноуглеродная группа может быть метилом, карбоксилом, форми-лом и т. д.). К гидролазам принадлежат Ф., катализирующие гидролитич. расщепление различных соединений; разделяются на 9 подклассов в зависимости от типа гидролизуемой связи - сложно-эфирной, пептидной, гликозидной и т. д. Третья цифра у гидролаз уточняет тип гидролизуемой связи. Лиазы - Ф., отщепляющие от субстрата ту или иную группу (негидролитич. путями) с образованием двойной связи или, наоборот, присоединяющие группы к двойным связям. У лиаз 5 подклассов, вторая цифра шифра обозначает тип подвергающейся разрыву связи (углерод - углерод, углерод - кислород и т. д.), а третья - тип отщепляемой группы. Изомеразы, катализирующие реакции изомеризации, разделяются на 5 подклассов в зависимости от типа катализируемой реакции; третья цифра шифра детализирует характер превращения субстрата. Лигазами (или синтетазами) наз. Ф., к-рые катализируют соединение двух молекул, сопряжённое с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфорной к-ты (АТФ) или аналогичного трифосфата. Первая цифра шифра лигаз обозначает тип вновь образуемой связи (углерод - азот, углерод - кислород и т. д.), а вторая - природу образующегося соединения.

Классификация и номенклатура Ф., кроме шифра, включает также система-тич. и тривиальные (рабочие) названия. Так, напр., систематич. назв. карбокси-лаза 2-оксокислот соответствует уже упоминавшемуся тривиальному назв. пиру-ватдекарбоксилаза, а систематич. назв. L-аргинин - амидиногидролаза - рабочему назв. аргиназа.

Регуляция ферментативных процессов. Действие Ф. в организме осуществляется путём регуляции их синтеза и активности. Свойственный данному организму набор Ф. определяется его генетич. природой. Однако он может изменяться под влиянием различных внутр. и внеш. факторов - мутаций, действия ионизирующей радиации, состава газовой среды, условий питания и т. д. Так, в результате мутаций возникают т. н. " молекулярные болезни" (напр., алкаптонурия). При этом наследств. заболевании у больных с мочой выделяется гомогентизиновая к-та, образующаяся в результате превращений аминокислоты тирозина. Гомогентизиновая к-та накапливается в организме и выделяется с мочой вследствие того, что у больных алкаптонурией утеряна способность к синтезу двух Ф., катализирующих её дальнейшее окисление, - пара-оксифенилпируватоксидазы и оксидазы гомогентизиновой к-ты. Влияние условий питания организма на его ферментный аппарат особенно наглядно прослеживается у микроорганизмов. Напр., кишечная палочка при росте на питат. среде, содержащей глюкозу, синтезирует только следы в-галактозидазы. В присутствии же различных в-галакто-зидов образуются значит. кол-ва этого Ф.- до 6- 1% от всех содержащихся в клетке белков. Ф., новообразование или усиление синтеза к-рых происходит под влиянием к.-л. соединения, наз. индуцируемыми ферментами. Под влиянием др. соединений может происходить подавление синтеза Ф., наз. репрессией. В животном организме индукция и репрессия синтеза Ф. осуществляется не только под влиянием соответствующих

субстратов и метаболитов, но и под влиянием гормонов. Так, синтез глюкозо-6-фосфатазы, принимающей участие в синтезе глюкозы в печени, индуцируется гормонами тироксином и кортизоном, но репрессируется инсулином. Общая теория индукции и репрессии биосинтеза на генетич. уровне дана франц. учёными Ф. Жакобом и Ж. Моно (см. Оперон). В одном организме один и тот же Ф. может быть представлен различными молекулярными формами. Такие разнообразные формы Ф., катализирующие одну и ту же реакцию, но различающиеся по физ., хим. и иммунологич. свойствам, наз. изоферментами. Синтез изоферментов определяется генетич. факторами, но может изменяться под влиянием условий существования организма. Т. о., факторы, от к-рых зависят концентрация и активность Ф. в организме, так же разнообразны, как и условия его существования. Это прежде всего водный, газовый, температурный, кислотный и световой режим среды, а также концентрация субстратов и различных кофакторов, необходимых для действия Ф., наличие активаторов и ингибиторов, концентрации метаболитов и, наконец, у высших многоклеточных организмов это нервная и гормональная регуляция ферментативной активности.

Примером влияния условий существования организма на активность Ф. может служить Постера эффект - прекращение брожения под действием кислорода. Активность многих Ф. регулируется по аллостерическому принципу. У таких Ф. имеется т. н. аллостерический центр, присоединяясь к к-рому определённый метаболит - эффектор вызывает изменение структуры активного центра, вследствие чего активность Ф. снижается или повышается.

Нек-рые Ф. находятся в клетке в виде многоферментных комплексов. В таких многоферментных ансамблях активность каждого отдельного Ф. строго координирована и регулируется др. Ф., входящими в состав данного комплекса. Примером многоферментного комплекса может служить пируватдегидрогеназа, состоящая из 16 молекул пируватдекарбо-ксилазы, 8 молекул дигидролипоилдегидрогеназы и 4 агрегатов липоат-ацетил-трансферазы, каждая из к-рых состоит из 16 субъединиц. Решающую роль в регуляции активности Ф. в клетке играют различные субклеточные структуры - митохондрии, микросомы, лизосомы и т. д., и белково-липидные мембраны, отделяющие их от цитоплазмы. Многие Ф. вмонтированы в этих мембранах в виде многоферментных ансамблей.

Практическое значение ферментов. Ферментативные процессы являются основой мн. произ-в: хлебопечения, виноделия, пивоварения, сыроделия, произ-ва спирта, чая, уксуса. С нач. 20 в. по предложению япон. учёного Д. Такамине в спиртовой и др. отраслях пром-сти началось применение ферментных препаратов, получаемых из плесневых грибов или бактерий. В ряде стран этот способ широко используется для осахаривания с помощью амилаз крахмалистого сырья с целью получения кристаллич. глюкозы или его сбраживания на спирт. Концентрированные амилолитич. препараты Ф. из плесневых грибов при добавке в тесто приводят к улучшению качества хлеба и ускорению технологич. процесса. Препараты протеолитич. Ф., получаемых из микроорганизмов, употребляются в кож. пром-сти для удаления волос и мягчения сырья, а в сыродельной пром-сти - для замены дефицитного сычужного фермента (реннина). Препараты микробных пектолитич. Ф. широко используют при производстве соков (выход плодового сока повышается на 10- 20%). Всё большее применение очищенные ферментные препараты находят в медицине. В науч. исследованиях и в кли-нич. практике высокоочищенные ферментные препараты служат в качестве специфич. средств биохим. анализа (см. Ферментативные методы анализа). Весьма перспективно применение т. н. иммобилизованных Ф., к-рые связываются к.-л. носителем, образующим с данным Ф. нерастворимый комплекс. При подборе соответствующего носителя можно получить иммобилизованный Ф. с высокой активностью, устойчивый по отношению к денатурирующим агентам. Колонка, заполненная иммобилизованным Ф., может быть многократно использована для проведения соответствующей реакции. Иммобилизованные Ф. находят всё более широкое применение в аналитич. практике и биохим. технологии.

Лит.: Ферменты, М., 1964; Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., М., 1966; Номенклатура ферментов, пер. с англ., М., 1966; Бернхард С., Структура и функция ферментов, пер. с англ., М., 1971; Структура и функция ферментов, в. 1- 2, М., 1972-73; Фениксова Р. В., Биохимические основы получения и применения ферментных препаратов, в кн.: Техническая биохимия, М., 1973; Кретович В. Л., Введение в эн-зимологию, 2 изд., М., 1974; Аллостерические ферменты, М., 1975; Ферменты медицинского назначения. Л., 1975; Ферментные препараты в пищевой промышленности, М., 1975; Advances in enzymology and related areas of molecular biology, v. 1 - 43, N. Y., 1941 - 75; Methods in enzymology, v. 1 - 36, N. Y., 1955-75. В. Л. Кретович.

ФЕРМЕР в капиталистич. странах, предприниматель в с. х-ве, владелец с.-х. предприятия (см. Фермерское хозяйство).

ФЕРМЕРСКОЕ ХОЗЯЙСТВО в капиталистических странах, частное товарное с.-х. предприятие предпринимательского типа, ведущееся на собств. или арендованной земле. Как правило, связано с хуторским характером поселения. Цель ведения Ф. х.- получение ден. дохода в форме прибыли. Возникло с развитием капитализма, с вовлечением с. х-ва в систему рыночных отношений. Отмечая историч. прогрессивность Ф. х. как формы капиталистич. хозяйствования на земле, В. И. Ленин подчёркивал, что " основой капиталистического земледелия становится свободный фермер на свободной, т. е. очищенной от всего средневекового хлама, земле" (Полн. собр. соч., 5 изд., т. 17, с. 150), что фермер - это предприниматель в земледелии (см. там же). Различия в генезисе, степени развитости, со-циально-экономич. содержании Ф. х. в разных странах определяются особенностями и уровнем развития капиталистич. производств. отношений в с. х-ве, а также характером и степенью использования труда (семейного и наёмного), условиями землепользования, уровнем индустриализации с.-х. произ-ва, объёмом капиталовложений, степенью производств. специализации, товарности, интенсивностью межотраслевых и межхозяйственных связей. Наиболее раннее и полное развитие Ф. х. получило в странах, для к-рых был характерен т. н. амер. путь развития капитализма в с. х-ве (США, Канада, Австралия, Н. Зеландия), где оно возникло в результате колонизации как свободных, так и захваченных у туземного населения земель. В большинстве зап.-европ. стран становление Ф. х. происходило в условиях прусского пути развития капитализма в сельском хозяйстве (см. Аграрный вопрос), в ходе длительной эволюции помещичьих хозяйств в крупные капиталистические предприятия, а крестьянства либо в наёмных рабочих, либо в сел. буржуазию (фермеров). Исключение составляла Великобритания, где в связи с полной ликвидацией крест. зем. собственности в результате огораживаний (17 в.) Ф. х. (гл. обр. на арендованной земле) раньше, чем в др. странах Зап. Европы, стало господствующей формой с.-х. произ-ва. В 20-30-х гг. 20 в. с. х-во США, Канады, Н. Зеландии, Великобритании, а в 50-60-х гг. и зап.-европ. развитых капиталистич. стран перешло к машинной стадии произ-ва, в результате чего фермеры стали осн. производителями товарной с.-х. продукции в этих странах. Оно целиком основано на товарно-ден. отношениях и подчинено действию законов капиталистич. конкуренции. Развитие с. х-ва на индустриальной основе привело к резкому увеличению фондовооружённости и капиталоёмкости Ф. х., экономич. жизнестойкость к-рых стала определяться нормой накопления капитала. Чтобы выдержать конкурентную борьбу, фермеры должны постоянно расширять выпуск товарной продукции путём совершенствования хоз. деятельности, роста механизации, интенсификации, специализации произ-ва на базе непрерывного увеличения капиталовложений, а также за счёт концентрации земли в одном х-ве. Так, в США в 1974 ср. размер одной фермы составлял 180 га (в 1940 - 70 га, в 1910 - 55 га); в Великобритании в 1973 - ок. 50 га (в 1960 - 32 га), во Франции - 23 га (в 1956-14 га), в Дании и Швеции- 22 га (в 1951 - 15 га и в 1956 - 13 га соответственно), в ФРГ - 13 га, в Нидерландах - 14 га (в 1950 - 8 и 10 га соответственно). Рост концентрации произ-ва усиливает процесс расслоения фермерства, вызывая массовое разорение и ликвидацию мелких и рост экономич. мощи крупных Ф. х. Так, в США в 1950 фермы со стоимостью товарной продукции в 10 тыс. долл., составлявшие 32, 6% всех ферм, давали 75, 4% товарной продукции с. х-ва; в 1974 те же фермы (48, 9% общего числа х-в) производили 95, 1% продукции, в т. ч. крупнокапиталистические (со стоимостью годового произ-ва св. 40 тыс. долл., 16, 6% всех ферм) - 71, 1% товарной продукции (в 1950 таких ферм было 2, 8% и их уд. вес в произ-ве составлял 26, 7%). В 6 странах Зап. Европы - основателях Европейского экономического сообщества - в кон. 60-х гг. 13, 4% суммарного числа с.-х. предприятий (с годовой поставкой товарной продукции на сумму св. 7, 5 тыс. расчётных единиц ЕЭС) обеспечивали св. 50% поставок продукции с. х-ва. В Великобритании в 1970 10% Ф. х. производили 50% товарной продукции.

В доиндустриальный период развития с. х-ва осн. масса Ф. х. велась на базе использования труда наёмных рабочих. С переходом с. х-ва к машинной ста дии в издержках произ-ва падает доля живого и растёт уд. вес овеществлённого труда, роль постоянного капитала значительно возрастает. Рост органического строения капитала сопровождается уменьшением доли наёмных рабочих, к-рая в 60-70-х гг. 20 в. в общем числе занятых в сельском хозяйстве почти, всех развитых капиталистических стран была ниже, чем владельцев сельскохозяйственных предприятий и семейных рабочих [см. " Устойчивости семейных хозяйств (ферм)" теория}. В нач. 70-х гг. в США наёмные рабочие обеспечивали немногим более 25% всех трудовых затрат в произ-ве с.-х. продукции, в 6 странах - основателях ЕЭС -23, 2%, в Швеции - 12, 6%, в Дании - 11, 9% и т. д. По мере роста концентрации с.-х. произ-ва наёмный труд всё в большей степени сосредоточивается в крупных капиталистич. х-вах. Фактическое использование наёмного труда в Ф. х. характеризуется более высокими показателями, т. к. часть трудовых затрат в них осуществляется наёмными рабочими др. отраслей через оказание различного рода производств. услуг специализированными несельскохозяйственными фирмами. Многие Ф. х. (и в первую очередь крупные специализированные) втянуты в систему экономич. межотраслевых связей, организуемых крупными пром. компаниями и кооперативами на основе вертикальной интеграции. Развитие этих связей ведёт к потере экономич. самостоятельности Ф. х., к-рые превращаются в составную часть крупных капиталистич. аграрно-промышленных объединений. См. также ст. Крестьянство.

Лит.: Ленин В. И., Экономическое содержание народничества и критика его в книге г. Струве, Полн. собр. соч., 5 изд., т. 1; его же, К характеристике экономического романтизма, там же, т. 2; его же, Развитие капитализма в России, там же, т. 3; его же, Марксистские взгляды на аграрный вопрос в Европе и России, там же, т. 7; его же, Аграрная программа социал-демократии в первой русской революции 1905-1907 годов, там же, т. 16; его же, Аграрный вопрос в России к концу XIX века, там же, т. 17; его же, Новые данные о законах развития капитализма в земледелии, там же, т. 27; Развитые капиталистические страны: проблемы сельского хозяйства, М., 1969; Надель С. Н., Социальная структура современной капиталистической деревни, М., 1970; Мартынов В. А., Сельское хозяйство США и его проблемы. (Научно-техническая революция и аграрные отношения), М., 1971; Сельское хозяйство капиталистических и развивающихся стран, М., 1973; Последствия индустриализации сельского хозяйства в странах Западной Европы, М., 1975.

В. Д. Мартынов.

ФЕРМИ (Fermi) Энрико (29.9.1901, Рим, -28.11.1954, Чикаго), итальянский физик, внёсший большой вклад в развитие совр. теоретич. и экспериментальной физики. После окончания в 1922 Пизан-ского ун-та учился в Германии и Нидерландах. В 1926-38 проф. Римского ун-та; Ф. оказал большое влияние на формирование итал. школы совр. физики. В 1938 он эмигрировал из фашистской Италии. В 1939-45 проф. Колумбийского ун-та, руководил исследоват. работами США в области использования ядерной энергии. С 1946 проф. Чикагского ун-та.

Ф. принимал деятельное участие в создании основ квантовой физики. В 1925 он разработал статистику частиц, подчиняющихся Паули принципу (см. Фер ми - Дирака статистика). В 1934 создал количественную теорию в-рас-пада, основанную на предположении В. Паули о том, что в-частицы испускаются одновременно с нейтрино. В 1934-38 Ф. с сотрудниками изучал свойства нейтронов и практически заложил основы нейтронной физики:

впервые наблюдал искусств. радиоактивность, вызванную бомбардировкой нейтронами ряда элементов (в т. ч. урана), открыл явление замедления нейтронов и создал теорию этого явления (Нобелевская пр., 1938). В дек. 1942 Ф. впервые удалось осуществить ядерную цепную реакцию в построенном им первом в мире ядерном реакторе, где в качестве замедлителя нейтронов использовался графит, в качестве горючего - уран.

Последние годы жизни занимался физикой высоких энергий. Впервые начал экспериментальные исследования взаимодействий заряженных я-мезонов разных энергий с водородом и получил ряд фундаментальных результатов. Ф. принадлежат также теоретич. работы в области физики высоких энергий (статистическая теория множественного образования мезонов в соударении двух нуклонов, теория происхождения космич. лучей и др.).

Соч.: Zur Quantelung des idealen einatomi-gen Gases, " Zeitschrift fur Physik", 1926, Bd 36, H. 11/12; Artificial radioactivity produced by neutron bombardment, " Procedings of the Royal Society", s. A, 1934, v. 146, № 857; то же, там же, 1935, v. 149, № 868 (совм. с др.); On the absorption and the diffusion of slow neutrons, " Physical Review", s. 2, 1936, v. 50, № 10 (совм. с E.Amaldi); Tentative di una Teoria dei raggi " (3", " Nuovo Cimento", 1934, v. 11, №1; в рус. пер.- Ядерная физика, М., 1951; Лекции по атомной физике, М., 1952; Элементарные частицы. 2 изд., М., 1953; Молекулы и кристаллы, М., 1947; Элементарная теория котлов с цепными ядерными реакциями, " Успехи физических наук", 1947, т. 32, в. 1, с. 54-65; Лекции о л-мезонах и нуклонах, М., 1956; Научные труды т. 1 - 2, М., 1971 - 1972; Термодинамика, 2 изд., Хар., 1973.

Лит.: Понтекорво Б., Энрико Ферми, " Успехи физических наук", 1955, т. 57, в. 3; Ферми Л., Атомы у нас дома, пер. с англ., М., 1958. Б. М. Понтекорво.

ФЕРМИ, внесистемная единица длины, равная 10^-13 см. Названа в честь Э. Ферми. Применяется в ядерной физике.

ФЕРМИ, Терми, древний город на о. Лесбос эпохи энеолита и ранней бронзы (нач. 3-го тыс. до н. э.- ок. 1200 до н.э.). Раскапывался в 1929-33 англ. учёным У. Лэмбом. 5 последоват. напластований показывают непрерывный рост Ф. от небольшого городка с двухкомнатными домами и меднолитейным произ-вом к крупному городу с оборонит. стенами, мощёными улицами, бронзолитейным делом (ок. 25 в. до н. э.). Во 2-м тыс. до н. э.- один из очагов крито-микенской культуры, в 14-13 вв. до н. э.- центр почитания Геры.

Лит.: Lamb W., Excavations at Thermi in Lesbos, Camb., 1936.

ФЕРМИ ПОВЕРХНОСТЬ, изоэнергетическая поверхность в пространстве квазиимпульсов р, отделяющая область за нятых электронных состояний металла от области, в к-рой при Т - О К электронов нет. За большинство свойств металлов ответственны электроны, расположенные на Ф. п. и в узкой области пространства квазиимпульсов вблизи неё. Это связано с высокой концентрацией электронов проводимости в металле, плотно заполняющих уровни в зоне проводимости (см. Вырожденный газ, Твёрдое тело). Каждый металл характеризуется своей Ф. п., причём формы поверхностей разнообразны (рис.). Для " газа свободных электронов" Ф. п.- сфера. Объём, ограниченный Ф. п. Q_F (приходящейся на 1 элементарную ячейку в пространстве квазиимпульсов), определяется концентрацией п электронов проводимости в металле: 2 Q_F /(2 п h)³ = = п. Средние размеры Ф. п. для хороших металлов ~h/a, где h - Планка постоянная, а - постоянная решётки, обычно п =1/а³. У большинства металлов, кроме большой Ф. п., обнаружены малые полости, объём к-рых значительно меньше, чем (2пh)³_n/2. Эти полости определяют многие квантовые свойства металлов в магнитном поле (напр., де Хааза - ван Альфена эффект). У полуметаллов объём Ф. п. мал по сравнению с размерами элементарной ячейки в пространстве квазиимпульсов. Если занятые электронами состояния находятся внутри Ф. п., то она наз. электронной, если же внутри Ф. п. электронные состояния свободны, то такая поверхность наз. дырочной. Возможно одновременное существование обеих Ф. п. Напр., у Bi Ф. п. состоит из 3 электронных и 1 дырочного эллипсоидов. В Ф. п. находит отражение симметрия кристаллов. В частности, они периодичны с периодом 2 пhb, где b - произвольный вектор обратной решётки. Все Ф. п. обладают центром симметрии. Встречаются Ф. п. сложной топологии (с самопересечениями), к-рые одновременно являются и электронными, и дырочными. Если Ф. п. непрерывно проходит через всё пространство квазиимпульсов, она наз. о т-крытой. Если Ф. п. распадается на полости, каждая из к-рых помещается в одной элементарной ячейке пространства квазиимпульсов, она наз. замкнутой, напр. у Li, Au, Cu, Ag - открытые Ф. п., у К, Na, Rb, Cs, In, Bi, Sb, Al - замкнутые. Иногда Ф. п. состоит из открытых и замкнутых полостей. Скорости электронов, расположенных на Ф. п.: v _F = 10⁸ см/сек, вектор v направлен по нормали к Ф. п.

Геометрич. характеристики Ф. п. (форма, кривизна, площади сечений и т. п.) связаны с физ. свойствами металлов, что позволяет строить Ф. п. по экспери ментальным данным. Напр., магнето-сопротивление металла зависит от того, открытая Ф. п. или замкнутая, а знак константы Холла (см. Холла эффект) от того, электронная она или дырочная. Период осцилляции магнитного момента (в эффекте де Хааза - ван Альфена) определяется экстремальной (по проекции квазиимпульса на магнитное поле) площадью сечения Ф. п. Поверхностный импеданс металла в условиях аномального скин-эффекта зависит от средней кривизны Ф. п. Период (по магнитному полю) осцилляции коэфф. поглощения ультразвука металлом обратно пропорционален экстремальному диаметру Ф. п. Частота циклотронного резонанса определяет эффективную массу электрона, знание к-рой позволяет найти скорость электронов на Ф. п. Для большинства одноатомных металлов и мн. интер-металлич. соединений Ф. п. уже изучены. Теоретич. построение Ф. п. основано на модельных представлениях о движении валентных электронов в силовом поле ионов.

Лит.: Каганов М. И., Филатов А. П., Поверхность Ферми, М., 1969.

М. И. Каганов.

ФЕРМИ ЭНЕРГИЯ, ферми-уровень, значение энергии, ниже к-рой все энергетич. состояния частиц вырожденного газа, подчиняющихся статистике Ферми - Дирака (фермионов), при абс. нуле темп-ры заняты (см. Статистическая физика). Существование Ф. э.- следствие Паули принципа, согласно к-рому в состоянии с определённым импульсом р не может находиться более (2s + 1) частиц (s - спин частицы). Ф. э. совпадает со значениями химического потенциала газа фермионов при Т = 0 К. Ф. э. е _F можно выразить через число п частиц газа в единице объёма: