Главная страница Случайная страница
КАТЕГОРИИ:
АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника
Химические свойства. Аминокислоты дают реакции, характерные для карбоксильной и аминогрупп, проявляют специфические свойства
|
|
Аминокислоты дают реакции, характерные для карбоксильной и аминогрупп, проявляют специфические свойства, обусловленные наличием двух функциональных групп и их взаимным расположением.
а) Кислотно-основные свойства
Молекулы аминокислот имеют две функциональные группы, противоположные по характеру, кислую карбоксильную группу и основную аминогруппу, являются амфотерными соединениями. В кристаллическом состоянии существуют в виде внутренних солей, т.е. биполярных ионов:
Для ароматических аминокислот образование биполярных ионов менее характерно из-за меньшей основности аминогруппы.
Аминокислоты - нелетучие кристаллические вещества с высокими температурами плавления. Они нерастворимы в неполярных органических растворителях и растворимы в воде. Их молекулы обладают большими дипольными моментами.
Поведение биполярного иона в водных растворах:
в кислой среде аминокислоты присоединяют протон и существуют преимущественно в виде катионов
Н3N+-R-COO- + H+ ↔ Н3N+-R-COOH,
в щелочной среде биполярный ион отдает протон и превращается в анион
Н3N+-R-COO- + OH- ↔ Н2N-R-COO- + HOH.
Значение рН, при котором молекула аминокислоты находится в растворе в виде биполярного иона, называется изоэлектрической точкой. Для α -аминокислот рН ~ 6, 1.
Диаминокарбоновые кислоты или аминодикарбоновые кислоты также образуют внутренние соли, но из-за присутствия второй амино- или карбоксильной группы сохраняют основную или кислую реакцию.
б) Реакции карбоксильной группы
Аминокислотам присущи характерные свойства карбоновых кислот - образование солей
,
сложных эфиров
,
образование галогенангидридов и ангидридов требует предварительной защиты аминогруппы, например ацилированием.
в) Реакции аминогруппы
Аминокислоты дают все реакции первичных аминов (см. «Амины») - взаимодействие с азотистой кислотой, алкилирование и ацилирование в щелочной среде.
г) Реакции с одновременным участием карбоксильной и аминогрупп:
1. образование пептидной связи
, полученное соединение называется дипептидом.
2. отношение к нагреванию α -аминокислот (образование дикетопиперазинов):
, 
β -аминокислот (образование непредельных кислот):
Н3N+-CH2-CHR-COO- → CH2=CR-COOH + NH3,
γ, δ, ε -аминокислот (образование циклических амидов - лактамов):
д) действие окислителей на α -аминокислоты сопровождается образованием альдегидов:
Пептиды. Петиды - это полиамиды - продукты поликонденсации, построенные из α -аминокислот. По числу аминокислотных остатков в молекуле пептида различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называют олигопептидами, более 10 аминокислотных остатков - полипептидами. Природные полипептиды, включающие более 100 аминокислотных остатков, называют белками.
Название пептида строят на основе тривиальных названий входящих в его состав аминокислотных остатков, которые перечисляют, начиная со свободной аминогруппы. При этом в названиях всех аминокислот, за исключением последней, суффикс «ин» заменяют на суффикс «ил».
Белки наряду с нуклеиновыми кислотами играют важную роль в живой природе. Число белков велико, разнообразны и их функции. Существуют простые белки (протеины) и сложные белки (протеиды), содержащие и небелковую часть.
Различают несколько уровней организации белковых макромолекул: первичная, вторичная, третичная и четвертичная.
Первичная структура - это полипептидная цепь с определенной последовательностью аминокислотных остатков.
Вторичная структура - это определенная пространственная форма полипептидной цепи: α -спираль и структура складчатого листа (β - структура). Вторичная структура образована водородными связями
N-Н...О=С.
Третичная структура характеризует пространственное расположение α -спирали или другой формы вторичной структуры.
Четвертичная структура характеризует ассоциацию нескольких полипептидных цепей.
Поскольку белки построены из молекул α -аминокислот, то они по химическим свойствам им подобны. Белки обладают амфотерными свойствами. Существуют качественные реакции, определяющие особенности в строении молекулы белка. Для белков характерно явление осаждения: обратимое осаждение или высаливание и необратимое осаждение или денатурация.